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万見
- PDB-6nib: Crystal Structure of Medicago truncatula Agmatine Iminohydrolase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nib
タイトルCrystal Structure of Medicago truncatula Agmatine Iminohydrolase (Deiminase)
要素Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Polyamine metabolism / Putrescine biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


agmatine deiminase / agmatine deiminase activity / putrescine biosynthetic process from arginine / protein-arginine deiminase activity
類似検索 - 分子機能
Agmatine deiminase / Peptidyl-arginine deiminase, Porphyromonas-type / Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Agmatine deiminase
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Sekula, B. / Dauter, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)The Intramural Research Program 米国
引用ジャーナル: Front Plant Sci / 年: 2019
タイトル: Structural Study of Agmatine Iminohydrolase FromMedicago truncatula, the Second Enzyme of the Agmatine Route of Putrescine Biosynthesis in Plants.
著者: Sekula, B. / Dauter, Z.
履歴
登録2018年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6777
ポリマ－41,2491
非ポリマー4286
水10,539585
1
A: Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase
ヘテロ分子

A: Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,35514
ポリマ－82,4982
非ポリマー85712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)146.996, 75.504, 47.103
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

GOL

21A-1050-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase / Putative agmatine deiminase


分子量: 41249.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
組織: Leaves / 遺伝子: 11445422, MTR_4g112810, MtrunA17_Chr4g0061951 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: G7JT50, agmatine deiminase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.05 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M Sodium Acetate, 20% PEG 3350, cryoprotected with 25% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年8月4日
放射モノクロメーター: Si (1111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→39.96 Å / Num. obs: 121248 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.63 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.2→1.28 Å / 冗長度: 3.12 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 5584 / CC1/2: 0.758 / Rpim(I) all: 0.309 / Rrim(I) all: 0.56 / % possible all: 58.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
STARANISOデータスケーリング
XDSVERSION Jan 26, 2018データ削減
PHASER2.8.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VKP

1vkp


解像度: 1.2→34.695 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.07
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1367 1568 1.29 %RANDOM
Rwork0.1116 ---
obs0.112 121247 79.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→34.695 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2745 0 27 585 3357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143028
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3974145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.3681146
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.104443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01540
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1971-1.23570.178260.18741483X-RAY DIFFRACTION11
1.2357-1.27990.2093620.17983662X-RAY DIFFRACTION27
1.2799-1.33120.1653920.1617231X-RAY DIFFRACTION53
1.3312-1.39170.20191600.141211334X-RAY DIFFRACTION83
1.3917-1.46510.14031830.127613640X-RAY DIFFRACTION100
1.4651-1.55690.15451430.111313734X-RAY DIFFRACTION100
1.5569-1.67710.13661830.104113672X-RAY DIFFRACTION100
1.6771-1.84590.14051840.101513678X-RAY DIFFRACTION100
1.8459-2.1130.14341820.102113704X-RAY DIFFRACTION99
2.113-2.6620.12851660.106813715X-RAY DIFFRACTION99
2.662-34.70960.12151870.11113826X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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