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- PDB-6nbw: Ternary Complex of Beta/Gamma-Actin with Profilin and AnCoA-NAA80 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nbw
タイトルTernary Complex of Beta/Gamma-Actin with Profilin and AnCoA-NAA80
要素
  • Actin, cytoplasmic 1
  • N-alpha-acetyltransferase 80
  • Profilin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/TRANSFERASE / acetylation / NAA80 / CYTOSOLIC PROTEIN / STRUCTURAL PROTEIN-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of actin polymerization or depolymerization / synapse maturation / acetyl-CoA binding / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / modification of postsynaptic actin cytoskeleton ...N-terminal peptidyl-aspartic acid acetylation / N-terminal peptidyl-glutamic acid acetylation / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of actin polymerization or depolymerization / synapse maturation / acetyl-CoA binding / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of transepithelial transport / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / npBAF complex / Tat protein binding / brahma complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / nBAF complex / GBAF complex / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of G0 to G1 transition / dense body / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of actin filament polymerization / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / adherens junction assembly / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / N-acetyltransferase activity / tight junction / positive regulation of ATP-dependent activity / PCP/CE pathway / proline-rich region binding / regulation of norepinephrine uptake / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / positive regulation of ruffle assembly / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of T cell differentiation / negative regulation of stress fiber assembly / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / maintenance of blood-brain barrier / cortical cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / protein acetylation / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of epithelial cell migration / Recycling pathway of L1 / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / kinesin binding / brush border / calyx of Held / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / actin monomer binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of myoblast differentiation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / axonogenesis / negative regulation of protein binding / neural tube closure / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / cell motility / actin filament / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / adherens junction / FCGR3A-mediated phagocytosis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA Damage Recognition in GG-NER
類似検索 - 分子機能
N-alpha-acetyltransferase 80 / Profilin1/2/3, vertebrate / : / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic ...N-alpha-acetyltransferase 80 / Profilin1/2/3, vertebrate / : / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Beta-Lactamase / Actin / Actin family / Actin / Acyl-CoA N-acyltransferase / ATPase, nucleotide binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LATRUNCULIN B / Chem-SOP / Profilin-1 / Actin, cytoplasmic 1 / N-alpha-acetyltransferase 80
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rebowski, G. / Boczkowska, M. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM073791 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Mechanism of actin N-terminal acetylation.
著者: Rebowski, G. / Boczkowska, M. / Drazic, A. / Ree, R. / Goris, M. / Arnesen, T. / Dominguez, R.
履歴
登録2018年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.22022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 1
N: N-alpha-acetyltransferase 80
P: Profilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,80510
ポリマ－82,6593
非ポリマー2,1467
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9190 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area27710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.406, 115.594, 132.195
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ANP

#1: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41664.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60709
#2: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 80 / HsNAAA80 / N-acetyltransferase 6 / Protein fusion-2 / Protein fus-2


分子量: 25923.076 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 56-286 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA80, FUS2, NAT6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q93015, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#3: タンパク質 Profilin-1 / Epididymis tissue protein Li 184a / Profilin I


分子量: 15071.222 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07737

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非ポリマー , 7種, 211分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-LAB / LATRUNCULIN B / ラトルンクリンB


分子量: 395.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29NO5S / コメント: 毒素*YM
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-SOP / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-4-HYDROXY-3-(PHOSPHONOOXY)TETRAHYDROFURAN-2-YL]METHYL (3R)-3-HYDROXY-2,2-DIMETHYL-4-OXO-4-{[3-OXO-3-({2-[(2-OXOPROPYL)THIO]ETHYL}AMINO)PROPYL]AMINO}BUTYL DIHYDROGEN DIPHOSPHATE / S-(2-OXOPROPYL)-COENZYME A


分子量: 823.597 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40N7O17P3S
#9: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.56 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 15% PEG 3350, 50mM MES pH6.2, 50mM NH4NO3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9775 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.496→50 Å / Num. obs: 28132 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.563 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 2785 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PBD

2pbd


解像度: 2.5→26.1 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2086 1399 5 %
Rwork0.1779 26573 -
obs0.1794 27972 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 138.16 Å2 / Biso mean: 43.413 Å2 / Biso min: 24.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→26.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5246 0 240 204 5690
Biso mean--36.13 36.79 -
残基数----672
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.590.28021370.22682599273698
2.59-2.690.27911390.219726492788100
2.69-2.810.24461380.213326172755100
2.81-2.960.25631390.20526482787100
2.96-3.140.23491390.196926452784100
3.14-3.390.21481410.181626802821100
3.39-3.730.20291410.172326652806100
3.73-4.260.17261400.152926692809100
4.26-5.360.17011420.143326882830100
5.36-26.10.19781430.1812713285696

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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