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- PDB-6n9l: Crystal structure of T. maritima UvrA d117-399 with ADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n9l
タイトルCrystal structure of T. maritima UvrA d117-399 with ADP
要素UvrABC system protein A
キーワードDNA BINDING PROTEIN / UvrA / Nucleotide Excision Repair / NER / ADP / hydrolase / DNA damage repair
機能・相同性
機能・相同性情報


excinuclease ABC activity / excinuclease repair complex / SOS response / nucleotide-excision repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UvrA, interaction domain / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain ...UvrA, interaction domain / UvrA interaction domain / UvrABC system subunit A / UvrA DNA-binding domain / UvrA DNA-binding domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / UvrABC system protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Hartley, S. / Case, B. / Osuga, M. / Hingorani, M.M. / Jeruzalmi, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB# 1330528 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R15 GM114743 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: The ATPase mechanism of UvrA2 reveals the distinct roles of proximal and distal ATPase sites in nucleotide excision repair.
著者: Case, B.C. / Hartley, S. / Osuga, M. / Jeruzalmi, D. / Hingorani, M.M.
履歴
登録2018年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UvrABC system protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2504
ポリマ－71,3301
非ポリマー9203
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area26800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.134, 81.379, 90.416
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 125.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 UvrABC system protein A / UvrA protein / Excinuclease ABC subunit A


分子量: 71329.703 Da / 分子数: 1 / 変異: d117-399 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: uvrA, TM_0480 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYV0
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.21 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM HEPES-NaOH, pH 7.5 and 22w/v PEG 3350 / PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
198.21N
21001N
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL12-210.97946
シンクロトロンAPS 21-ID-E20.97918
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2016年3月20日
DECTRIS EIGER X 16M2PIXEL2018年6月28日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979461
20.979181
反射解像度: 2.01→38.049 Å / Num. obs: 51809 / % possible obs: 91.81 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 8.42
反射 シェル解像度: 2.01→2.082 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.09 / Num. unique obs: 4575 / CC1/2: 0.525 / % possible all: 81.93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UX8

3ux8


解像度: 2.01→38.049 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2013 1141 2.2 %
Rwork0.1694 --
obs0.1701 51809 91.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→38.049 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4881 0 55 431 5367
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0766777
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4673052
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065789
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.01-2.10150.25811340.24995612X-RAY DIFFRACTION82
2.1015-2.21230.26641230.21335802X-RAY DIFFRACTION84
2.2123-2.35090.24241370.18956193X-RAY DIFFRACTION90
2.3509-2.53240.20591490.17826376X-RAY DIFFRACTION93
2.5324-2.78710.22921380.17436443X-RAY DIFFRACTION93
2.7871-3.19020.21211520.16996627X-RAY DIFFRACTION96
3.1902-4.01870.16911510.15236761X-RAY DIFFRACTION98
4.0187-38.0560.18091570.1536854X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.7381 Å / Origin y: 3.0624 Å / Origin z: 25.9285 Å
111213212223313233
T0.1438 Å20.0078 Å20.0015 Å2-0.123 Å20.022 Å2--0.1334 Å2
L0.5692 °20.0623 °20.0767 °2-0.6217 °20.1356 °2--0.5207 °2
S-0.0089 Å °0.0296 Å °-0.0073 Å °-0.0137 Å °0.0195 Å °0.0367 Å °0.0363 Å °-0.0172 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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