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- PDB-6n4w: Tetragonal thermolysin (with 50% xylose) cryocooled in a nitrogen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n4w
タイトルTetragonal thermolysin (with 50% xylose) cryocooled in a nitrogen gas stream to 100 K
要素Thermolysin
キーワードHYDROLASE / Zinc protease
機能・相同性
機能・相同性情報


thermolysin / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain ...Elastase; domain 1 - #10 / Elastase; domain 1 / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-xylopyranose / alpha-D-xylopyranose / Thermolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Juers, D.H. / Harrison, K. / Wu, B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM0900248 米国
引用ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2019
タイトル: A comparison of gas stream cooling and plunge cooling of macromolecular crystals.
著者: Harrison, K. / Wu, Z. / Juers, D.H.
履歴
登録2018年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,59022
ポリマ－34,3601
非ポリマー2,23021
水7,638424
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.739, 96.739, 106.425
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Thermolysin / Thermostable neutral proteinase


分子量: 34360.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
遺伝子: npr
発現宿主: Bacillus thermoproteolyticus (バクテリア)
参照: UniProt: P00800, thermolysin

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糖 , 2種, 11分子

#4: 糖
ChemComp-XYP / beta-D-xylopyranose / beta-D-xylose / D-xylose / xylose / β-D-キシロピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-xylopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-XylpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 糖 ChemComp-XYS / alpha-D-xylopyranose / alpha-D-xylose / D-xylose / xylose / XYLOPYRANOSE / α-D-キシロピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-xylopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-XylpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 434分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.05 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Protein drop: 75 mg/mL protein in 45% DMSO/0.5 M ZnCl2, Well solution: 1 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION NOVA / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30.59 Å / Num. obs: 99213 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 15.58 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 2.62 / Mean I/σ(I) obs: 0.79 / Num. unique obs: 9652 / CC1/2: 0.298 / Rpim(I) all: 0.95 / Rrim(I) all: 2.79 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrysalisPro1.14_3260データ収集
CrysalisPro1.14_3260データ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→30.59 Å / SU ML: 0.159 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.3339
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1569 4893 4.94 %
Rwork0.1376 --
obs0.1385 99135 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2432 0 120 424 2976
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00642865
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89923946
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0757448
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056509
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.98371027
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.420.37811540.3393004X-RAY DIFFRACTION97.29
1.42-1.430.3661490.31273062X-RAY DIFFRACTION98.14
1.43-1.450.30711540.28943068X-RAY DIFFRACTION98.77
1.45-1.470.28811490.26713126X-RAY DIFFRACTION99.09
1.47-1.490.29841420.2463109X-RAY DIFFRACTION99.18
1.49-1.510.2711580.23093069X-RAY DIFFRACTION99.48
1.51-1.530.24481590.21253111X-RAY DIFFRACTION99.7
1.53-1.550.23041610.19933112X-RAY DIFFRACTION99.82
1.55-1.580.19171730.19233104X-RAY DIFFRACTION99.91
1.58-1.60.21531730.18163112X-RAY DIFFRACTION99.97
1.6-1.630.21431450.17173116X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.660.17311550.16283124X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.690.18552060.15443098X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.730.19441730.1483113X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.760.16361550.13313114X-RAY DIFFRACTION100
1.76-1.80.16941570.1283162X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.850.14381320.12183141X-RAY DIFFRACTION99.97
1.85-1.90.13791520.11923175X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.960.14891540.11733120X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.020.14241770.11643150X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.090.14091770.11663128X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.170.14281490.10943162X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.270.13111810.10423144X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.390.11711660.10483158X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.540.12511740.11183182X-RAY DIFFRACTION99.97
2.54-2.740.12911590.10873185X-RAY DIFFRACTION100
2.74-3.020.13961860.11633177X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.450.14681730.12323233X-RAY DIFFRACTION100
3.45-4.350.11711590.11373267X-RAY DIFFRACTION100
4.35-30.60.16581910.16913416X-RAY DIFFRACTION99.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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