[日本語] English
- PDB-6n45: Crystal structure of the cryptic polo box domain of human activat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n45
タイトルCrystal structure of the cryptic polo box domain of human activated Plk4 variant 1
要素Chimera protein of Serine/threonine-protein kinase PLK4 and DDB1- and CUL4-associated factor 1
キーワードCELL CYCLE / Polo-like kinase 4 / protein phosphorylation / centriole duplication / PCM organization / phase separation
機能・相同性
機能・相同性情報


de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / histone H2AT120 kinase activity / procentriole replication complex / cell competition in a multicellular organism / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / polo kinase / V(D)J recombination ...de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation / procentriole / deuterosome / histone H2AT120 kinase activity / procentriole replication complex / cell competition in a multicellular organism / positive regulation of centriole replication / trophoblast giant cell differentiation / polo kinase / V(D)J recombination / XY body / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / centriole replication / cleavage furrow / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cilium assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / AURKA Activation by TPX2 / B cell differentiation / post-translational protein modification / mitotic spindle organization / nuclear estrogen receptor binding / kinetochore / fibrillar center / spindle pole / positive regulation of protein catabolic process / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein ubiquitination / phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 ...Arylsulfatase, C-terminal domain - #120 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #130 / Serine/threonine-protein kinase, first cryptic polo-box domain superfamily / : / Cryptic Polo-Box 1 (CPB1) domain profile. / Cryptic Polo-Box 2 (CPB2) domain profile. / Plk4, C-terminal polo-box domain / Plk4, second cryptic polo-box domain / Plk4, first cryptic polo-box domain / Polo-like Kinase 4 Polo Box 1 / Polo-like Kinase 4 Polo Box 2 / VPRBP/DCAF1 family / Lissencephaly type-1-like homology motif / POLO box domain / POLO box domain profile. / Arylsulfatase, C-terminal domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Armadillo-like helical / Tyrosine-protein kinase, active site / Armadillo-type fold / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PLK4 / DDB1- and CUL4-associated factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.64 Å
データ登録者Zhang, L. / Park, J.-E. / Meng, L. / Lee, K.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural grant 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2019
タイトル: Phase separation of Polo-like kinase 4 by autoactivation and clustering drives centriole biogenesis.
著者: Park, J.E. / Zhang, L. / Bang, J.K. / Andresson, T. / DiMaio, F. / Lee, K.S.
履歴
登録2018年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of Serine/threonine-protein kinase PLK4 and DDB1- and CUL4-associated factor 1
B: Chimera protein of Serine/threonine-protein kinase PLK4 and DDB1- and CUL4-associated factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1812
ポリマ-61,1812
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area21130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.659, 61.659, 137.276
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質 Chimera protein of Serine/threonine-protein kinase PLK4 and DDB1- and CUL4-associated factor 1 / Polo-like kinase 4 / PLK-4 / Serine/threonine-protein kinase 18 / Serine/threonine-protein kinase ...Polo-like kinase 4 / PLK-4 / Serine/threonine-protein kinase 18 / Serine/threonine-protein kinase Sak / HIV-1 Vpr-binding protein / VprBP / Serine/threonine-protein kinase VPRBP / Vpr-interacting protein


分子量: 30590.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK4, SAK, STK18, DCAF1, KIAA0800, RIP, VPRBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta
参照: UniProt: O00444, UniProt: Q9Y4B6, polo kinase, non-specific serine/threonine protein kinase

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 4.3M Ammonium Acetate 0.1M BisTris propane pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→50 Å / Num. obs: 17096 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.7 % / Net I/σ(I): 49.7
反射 シェル解像度: 2.64→2.73 Å / 冗長度: 11.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / CC1/2: 0.886 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000715.5データ収集
HKL-2000715.5データ削減
HKL-2000715.5データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4N9J
解像度: 2.64→34.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 27.42 / SU ML: 0.262 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.509 / ESU R Free: 0.359 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31396 838 4.9 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.23803 16254 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 82.374 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.29 Å2-0.65 Å20 Å2
2---1.29 Å20 Å2
3---4.19 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.64→34.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2933 0 0 0 2933
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0133004
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0051.6474110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3491.5695845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.1175398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.5522.358123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.33415383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.6431512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2443
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02626
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.2578.2581622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other6.2538.2571620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.74212.3762010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.73512.3762010
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.948.2311382
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.9398.2311383
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.22212.2882101
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.20399.4313256
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.20199.4363257
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.641→2.709 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 63 -
Rwork0.245 1173 -
obs--100 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-13.599646.1815-41.815
2-13.936851.9089-45.6047
3-19.223828.2993-27.2951
4-14.735117.3562-33.0782
5-22.66059.4835-36.0425
6-27.61728.2797-24.7372
7-21.953539.485-21.3198
8-13.411425.23644.2693
9-13.225316.107510.5064
10-14.111431.25326.7633
11-17.831743.8499-8.3872
12-15.961754.145-0.3795
13-23.749460.70122.454
14-25.576740.4859-12.0643
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A586 - 632
2X-RAY DIFFRACTION2A633 - 699
3X-RAY DIFFRACTION3A700 - 725
4X-RAY DIFFRACTION4A726 - 751
5X-RAY DIFFRACTION5A752 - 765
6X-RAY DIFFRACTION6A766 - 793
7X-RAY DIFFRACTION7A794 - 804
8X-RAY DIFFRACTION8B588 - 624
9X-RAY DIFFRACTION9B633 - 686
10X-RAY DIFFRACTION10B687 - 696
11X-RAY DIFFRACTION11B697 - 731
12X-RAY DIFFRACTION12B732 - 751
13X-RAY DIFFRACTION13B752 - 763
14X-RAY DIFFRACTION14B764 - 804

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る