[日本語] English
万見
- PDB-6n38: Structure of the type VI secretion system TssK-TssF-TssG baseplat... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n38
タイトルStructure of the type VI secretion system TssK-TssF-TssG baseplate subcomplex revealed by cryo-electron microscopy - full map sharpened
要素
  • (Putative type VI secretion protein) x 3
  • Unassigned protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Type VI secretion system / enteroaggregative E. coli / protein secretion / baseplate / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性Type VI secretion system TssF / Type VI secretion system, TssF / Type VI secretion, TssG-like / Type VI secretion, TssG / Bacterial Type VI secretion, VC_A0110, EvfL, ImpJ, VasE / Type VI secretion system TssK / Type VI secretion protein / Type VI secretion protein / Type VI secretion protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli O44:H18
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Park, Y.J. / Lacourse, K.D. / Cambillau, C. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) / DiMaio, F. / Mougous, J.D. / Veesler, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700059C 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Structure of the type VI secretion system TssK-TssF-TssG baseplate subcomplex revealed by cryo-electron microscopy.
著者: Young-Jun Park / Kaitlyn D Lacourse / Christian Cambillau / Frank DiMaio / Joseph D Mougous / David Veesler /
要旨: Type VI secretion systems (T6SSs) translocate effectors into target cells and are made of a contractile sheath and a tube docked onto a multi-protein transmembrane complex via a baseplate. Although ...Type VI secretion systems (T6SSs) translocate effectors into target cells and are made of a contractile sheath and a tube docked onto a multi-protein transmembrane complex via a baseplate. Although some information is available about the mechanisms of tail contraction leading to effector delivery, the detailed architecture and function of the baseplate remain unknown. Here, we report the 3.7 Å resolution cryo-electron microscopy reconstruction of an enteroaggregative Escherichia coli baseplate subcomplex assembled from TssK, TssF and TssG. The structure reveals two TssK trimers interact with a locally pseudo-3-fold symmetrical complex comprising two copies of TssF and one copy of TssG. TssF and TssG are structurally related to each other and to components of the phage T4 baseplate and of the type IV secretion system, strengthening the evolutionary relationships among these macromolecular machines. These results, together with bacterial two-hybrid assays, provide a structural framework to understand the T6SS baseplate architecture.
履歴
登録2018年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年1月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9341
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
I: Putative type VI secretion protein
G: Putative type VI secretion protein
H: Putative type VI secretion protein
K: Unassigned protein
L: Unassigned protein
A: Putative type VI secretion protein
D: Putative type VI secretion protein
B: Putative type VI secretion protein
E: Putative type VI secretion protein
C: Putative type VI secretion protein
F: Putative type VI secretion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)389,97911
ポリマ－389,97911
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area54680 Å2
ΔGint-347 kcal/mol
Surface area129340 Å2

-
要素

#1: タンパク質 Putative type VI secretion protein / TssF


分子量: 66557.125 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O44:H18 (strain 042 / EAEC) (大腸菌)
株: 042 / EAEC / 遺伝子: EC042_4542 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3GUX3
#2: タンパク質 Putative type VI secretion protein / TssG


分子量: 33787.875 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 31-333 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O44:H18 (strain 042 / EAEC) (大腸菌)
株: 042 / EAEC / 遺伝子: EC042_4543 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3GUX4
#3: タンパク質・ペプチド Unassigned protein


分子量: 1805.216 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O44:H18 (strain 042 / EAEC) (大腸菌)
株: strain 042 / EAEC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質
Putative type VI secretion protein / TssK


分子量: 36577.680 Da / 分子数: 6 / Fragment: neck and shoulder domains (UNP residues 1-316) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli O44:H18 (strain 042 / EAEC) (大腸菌)
株: 042 / EAEC / 遺伝子: EC042_4526 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3GU39

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: TssK-TssF-TssG T6SS baseplate subcomplex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli O44:H18 (strain 042 / EAEC) (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.8
試料濃度: 0.12 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon3.2画像取得
4GctfCTF補正
11RELION3最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 36496 / 対称性のタイプ: POINT

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る