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万見
- PDB-6n31: WD repeats of human WDR12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n31
タイトルWD repeats of human WDR12
要素Ribosome biogenesis protein WDR12
キーワードPROTEIN BINDING / WD repeat / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


PeBoW complex / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, large subunit precursor / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / ribonucleoprotein complex binding / Notch signaling pathway / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / regulation of cell cycle / nucleolus / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
WD repeat WDR12/Ytm1 / NLE / NLE (NUC135) domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats ...WD repeat WDR12/Ytm1 / NLE / NLE (NUC135) domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein WDR12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Halabelian, L. / Zeng, H. / Tempel, W. / Li, Y. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: WD repeats of human WDR12
著者: Halabelian, L. / Zeng, H. / Tempel, W. / Li, Y. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2018年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis protein WDR12
B: Ribosome biogenesis protein WDR12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,60438
ポリマ－78,6042
非ポリマー036
水00
1
A: Ribosome biogenesis protein WDR12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,30215
ポリマ－39,3021
非ポリマー014
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribosome biogenesis protein WDR12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,30223
ポリマ－39,3021
非ポリマー022
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.740, 87.050, 155.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis protein WDR12 / WD repeat-containing protein 12


分子量: 39302.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR12 / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9GZL7
#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 36 / 由来タイプ: 合成

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.96 % / Mosaicity: 0.11 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 3350, 0.2M magnesium chloride, 0.1M Hepes

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→76 Å / Num. obs: 21949 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 64.83 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.134 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 65007 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.6-2.712.90.837721262577210.6540.571.0121.295.7
9-763.10.038165053116500.9970.0250.04622.490

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
Aimless0.7.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3ow8, side chains modeled with FFAS03/SCWRL

3ow8


解像度: 2.6→76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.681 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.672 / SU Rfree Blow DPI: 0.28 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.285
詳細: Structure factor amplitudes were derived from the first 400 0.2 degree diffraction images of the data set.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 1046 4.78 %
Rwork0.203 --
obs0.205 21880 95.9 %
原子変位パラメータBiso max: 128.49 Å2 / Biso mean: 49.56 Å2 / Biso min: 13.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.0593 Å20 Å20 Å2
2---2.6114 Å20 Å2
3---5.6706 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4677 0 36 0 4713
Biso mean--35.2 --
残基数----620
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1585SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes79HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes717HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4826HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion660SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5338SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4826HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6592HARMONIC21.3
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.53
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.73 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 114 3.98 %
Rwork0.221 2748 -
all-2862 -
obs--95.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.3296-1.03570.44281.2221-0.40541.8662-0.2195-0.39010.13510.3110.1475-0.0602-0.0699-0.19010.072-0.10390.0245-0.02-0.07650.0019-0.1370.0389-27.9797-25.3058
21.3060.52470.35361.46470.4641.7178-0.05950.032-0.0169-0.3460.07970.04320.0034-0.0678-0.0202-0.04620.02350.0044-0.11190.0182-0.1089-26.3564-24.1473-58.9862
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|91 - A|414 }A91 - 414
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|91 - B|415 }B91 - 415

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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