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- PDB-6mwe: CRYSTAL STRUCTURE OF TIE2 IN COMPLEX WITH DECIPERA COMPOUND DP1919 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mwe
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TIE2 IN COMPLEX WITH DECIPERA COMPOUND DP1919
要素Angiopoietin-1 receptor
キーワードTRANSFERASE / TIE2 / DP1919 / EMERALDBIO / DECIPHERA
機能・相同性
機能・相同性情報


Tie signaling pathway / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / glomerulus vasculature development / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation ...Tie signaling pathway / regulation of establishment or maintenance of cell polarity / glomerulus vasculature development / regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of vascular permeability / endochondral ossification / heart trabecula formation / definitive hemopoiesis / sprouting angiogenesis / endothelial cell proliferation / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of Rho protein signal transduction / growth factor binding / positive regulation of Rac protein signal transduction / positive regulation of focal adhesion assembly / microvillus / centriolar satellite / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Tie2 Signaling / response to cAMP / positive regulation of endothelial cell proliferation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of angiogenesis / basal plasma membrane / receptor protein-tyrosine kinase / response to peptide hormone / negative regulation of inflammatory response / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / cell-cell signaling / heart development / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / angiogenesis / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / response to hypoxia / protein kinase activity / positive regulation of protein phosphorylation / membrane raft / apical plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / cell surface / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / : / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain ...Tyrosine-protein kinase, receptor Tie-2, Ig-like domain 1, N-terminal / Tie-2 Ig-like domain 1 / Laminin-type EGF domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / : / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-919 / Angiopoietin-1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chun, L. / Abendroth, J. / Edwards, T.E.
引用ジャーナル: Mol. Cancer Ther. / 年: 2017
タイトル: The Selective Tie2 Inhibitor Rebastinib Blocks Recruitment and Function of Tie2
著者: Harney, A.S. / Karagiannis, G.S. / Pignatelli, J. / Smith, B.D. / Kadioglu, E. / Wise, S.C. / Hood, M.M. / Kaufman, M.D. / Leary, C.B. / Lu, W.P. / Al-Ani, G. / Chen, X. / Entenberg, D. / ...著者: Harney, A.S. / Karagiannis, G.S. / Pignatelli, J. / Smith, B.D. / Kadioglu, E. / Wise, S.C. / Hood, M.M. / Kaufman, M.D. / Leary, C.B. / Lu, W.P. / Al-Ani, G. / Chen, X. / Entenberg, D. / Oktay, M.H. / Wang, Y. / Chun, L. / De Palma, M. / Jones, J.G. / Flynn, D.L. / Condeelis, J.S.
履歴
登録2018年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiopoietin-1 receptor
B: Angiopoietin-1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9988
ポリマ－72,5072
非ポリマー1,4916
水4,161231
1
A: Angiopoietin-1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9994
ポリマ－36,2531
非ポリマー7463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Angiopoietin-1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9994
ポリマ－36,2531
非ポリマー7463
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.810, 63.810, 177.450
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Angiopoietin-1 receptor / Endothelial tyrosine kinase / Tunica interna endothelial cell kinase / Tyrosine kinase with Ig and ...Endothelial tyrosine kinase / Tunica interna endothelial cell kinase / Tyrosine kinase with Ig and EGF homology domains-2 / Tyrosine-protein kinase receptor TEK / Tyrosine-protein kinase receptor TIE-2 / hTIE2 / p140 TEK


分子量: 36253.328 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TEK, TIE2, VMCM, VMCM1 / プラスミド: VCID 2501 / 発現宿主: Trichoptera (昆虫) / 参照: UniProt: Q02763, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-919 / 4-[4-({[3-tert-butyl-1-(quinolin-6-yl)-1H-pyrazol-5-yl]carbamoyl}amino)-3-fluorophenoxy]-N-methylpyridine-2-carboxamide / DCC-2036 / レバスチニブ


分子量: 553.587 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H28FN7O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: JCSG+ screen e4: 1.26M ammonium sulphate: 200mM lithium sulphate, 100mM Tris pH 8.5: cryo: 25% EG in 3 steps

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→45.12 Å / Num. obs: 44133 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.183 % / Biso Wilson estimate: 37.11 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Rrim(I) all: 0.061 / Χ2: 0.945 / Net I/σ(I): 18.43
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.308 % / Rmerge(I) obs: 0.478 / Mean I/σ(I) obs: 2.81 / Num. measured obs: 1601 / Num. possible: 521 / Num. unique obs: 484 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.017 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OO8

2oo8


解像度: 2.05→45.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 4.501 / SU ML: 0.068 / SU R Cruickshank DPI: 0.0299 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.03 / ESU R Free: 0.025
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.166 2173 4.9 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.149 44082 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 91.52 Å2 / Biso mean: 36.96 Å2 / Biso min: 16.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.9 Å2-0 Å2
3---3.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→45.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4420 0 102 231 4753
Biso mean--38.29 36.14 -
残基数----582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0194643
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.024237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3351.9536330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9562.9839655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3795584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.91923.66194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.60515699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5851527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2702
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025309
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021064
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 154 -
Rwork0.178 3081 -
all-3235 -
obs--99.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1639-0.34550.50821.1223-0.25681.4846-0.08170.0054-0.00410.02760.1350.01410.0932-0.158-0.05330.0629-0.0725-0.02930.21330.04530.0161-6.31445.24117.417
20.8952-0.2660.46340.8582-0.10442.1141-0.05520.03060.02590.03930.00140.0839-0.1674-0.00460.05380.1771-0.0003-0.02980.0453-0.01030.020514.725.487142.628

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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