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- PDB-6mv8: LDHA structure in complex with inhibitor 14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mv8
タイトルLDHA structure in complex with inhibitor 14
要素L-lactate dehydrogenase A chain
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / LDHA / inhibitor / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / pyruvate metabolic process / Pyruvate metabolism / lactate metabolic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Regulation of pyruvate metabolism ...sperm fibrous sheath / pyruvate catabolic process / L-lactate dehydrogenase / oxidoreductase complex / L-lactate dehydrogenase (NAD+) activity / pyruvate metabolic process / Pyruvate metabolism / lactate metabolic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Regulation of pyruvate metabolism / substantia nigra development / glycolytic process / cadherin binding / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D3S / LACTIC ACID / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / L-lactate dehydrogenase A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Eigenbrot, C.E. / Ultsch, M. / Wei, B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure-based Optimization of Potent, Cell-Active Hydroxylactam Inhibitors of Lactate Dehydrogenase
著者: Wei, B. / Robarge, K. / Labadie, S.S. / Chen, J. / Corson, L.B. / DiPasquale, A. / Eigenbrot, C. / Ultsch, M.
履歴
登録2018年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-lactate dehydrogenase A chain
B: L-lactate dehydrogenase A chain
C: L-lactate dehydrogenase A chain
D: L-lactate dehydrogenase A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,06419
ポリマ－146,9394
非ポリマー5,12615
水12,989721
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27360 Å2
ΔGint-238 kcal/mol
Surface area43290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.125, 80.968, 103.214
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.330, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
L-lactate dehydrogenase A chain / LDH-A / Cell proliferation-inducing gene 19 protein / LDH muscle subunit / LDH-M / Renal carcinoma ...LDH-A / Cell proliferation-inducing gene 19 protein / LDH muscle subunit / LDH-M / Renal carcinoma antigen NY-REN-59


分子量: 36734.672 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LDHA, PIG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 DE3 pLys S / 参照: UniProt: P00338, L-lactate dehydrogenase

-
非ポリマー , 6種, 736分子

#2: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-D3S / (6S)-3-[(2-chlorophenyl)sulfanyl]-4-hydroxy-6-(2-hydroxyphenyl)-6-phenyl-5,6-dihydro-2H-pyran-2-one


分子量: 424.897 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H17ClO4S
#6: 化合物 ChemComp-LAC / LACTIC ACID / D-乳酸


分子量: 90.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 721 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.05 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 30%PEG3350 0.1M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.947→38.651 Å / Num. all: 91115 / Num. obs: 91115 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.055 / Rsym value: 0.046 / Net I/av σ(I): 14.1 / Net I/σ(I): 16.6 / Num. measured all: 312212
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
1.95-2.053.40.4911.6130210.310.5830.49195.9
2.05-2.183.30.3032.6124600.1950.3620.30397.5
2.18-2.333.50.1844.2118610.1150.2180.18498.4
2.33-2.513.50.1216.3111720.0750.1430.12199
2.51-2.753.50.089.4101280.0510.0950.0898.4
2.75-3.083.40.0531491610.0330.0630.05397.6
3.08-3.553.50.03520.682300.0220.0410.03599
3.55-4.353.20.02526.767600.0160.030.02596.6
4.35-6.163.50.0232.153620.0120.0230.0298.3
6.16-38.6513.30.01634.329600.010.0180.01696.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.95→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / WRfactor Rfree: 0.2012 / WRfactor Rwork: 0.1566 / FOM work R set: 0.8362 / SU B: 4.441 / SU ML: 0.122 / SU R Cruickshank DPI: 0.1652 / SU Rfree: 0.1506 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2151 1830 2 %RANDOM
Rwork0.1665 ---
obs0.1675 89141 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 202.75 Å2 / Biso mean: 37.916 Å2 / Biso min: 16.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.27 Å20 Å2-1.47 Å2
2--2.2 Å2-0 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10065 0 334 721 11120
Biso mean--45.38 37.31 -
残基数----1299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01910670
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210491
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5092.0114492
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.976324212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.71351315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.65325.089395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.758151935
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2111541
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1720.21697
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0210.0211607
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0170.022175
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.055 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 260 -
Rwork0.253 12962 -
all-13222 -
obs--97.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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