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- PDB-6mlt: Crystal structure of the V. cholerae biofilm matrix protein Bap1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mlt
タイトルCrystal structure of the V. cholerae biofilm matrix protein Bap1
要素Hemolysin-related protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / biofilm matrix protein / carbohydrate-binding protein / metal-binding protein / secreted protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Hemolysin, beta-prism lectin / Beta-prism lectin / FG-GAP-like repeat / Jacalin-like lectin domain superfamily / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain.
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Hemolysin-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kaus, K. / Biester, A. / Chupp, E. / Lu, K. / Vidsudharomn, C. / Olson, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: The 1.9 angstrom crystal structure of the extracellular matrix protein Bap1 fromVibrio choleraeprovides insights into bacterial biofilm adhesion.
著者: Kaus, K. / Biester, A. / Chupp, E. / Lu, J. / Visudharomn, C. / Olson, R.
履歴
登録2018年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemolysin-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,80611
ポリマ－66,2381
非ポリマー56810
水8,485471
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.951, 70.951, 303.957
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hemolysin-related protein


分子量: 66237.812 Da / 分子数: 1 / 変異: Y415-K471 Deletion / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Loop including residues Y415-K471 deleted genetically
由来: (組換発現) Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
株: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / 遺伝子: VC_1888 / プラスミド: pNGFP-BC / 詳細 (発現宿主): N-terminal GFP fusion / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): NEB T7 Express / 参照: UniProt: Q9KQW0

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非ポリマー , 5種, 481分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.97 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M sodium citrate, 10% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 1.25414 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.25414 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.64 Å / Num. obs: 62568 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.9-1.943.80.63937720.6620.3560.73896.2
9.11-47.6411.20.077100.9970.0210.07399.2

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位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDS20170615データ削減
Aimless0.5.32データスケーリング
AutoSol1.11.1位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→47.64 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.02 / 位相誤差: 15.76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1762 3191 5.11 %
Rwork0.161 --
obs0.1617 62422 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 132.95 Å2 / Biso mean: 30.2647 Å2 / Biso min: 13.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→47.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4523 0 53 471 5047
Biso mean--42.85 35.3 -
残基数----603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044644
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6416341
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054705
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7282679
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection Rfree: 5 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9001-1.92840.34541440.3597239394
1.9284-1.95860.3691370.30182491100
1.9586-1.99070.27861320.26462507100
1.9907-2.0250.2031310.21822570100
2.025-2.06180.2011440.17672507100
2.0618-2.10150.21381210.17242559100
2.1015-2.14440.18771160.17752577100
2.1444-2.1910.19291570.17172495100
2.191-2.2420.17051440.16432533100
2.242-2.2980.17831260.15412585100
2.298-2.36020.19481390.14932542100
2.3602-2.42960.16061350.14362536100
2.4296-2.5080.15441500.14442566100
2.508-2.59770.19661170.14952584100
2.5977-2.70170.17611560.14822554100
2.7017-2.82460.1771330.15652579100
2.8246-2.97350.16961330.15732608100
2.9735-3.15980.17631570.15362561100
3.1598-3.40370.14691420.14832620100
3.4037-3.74610.15961130.14162662100
3.7461-4.28780.13491450.12572642100
4.2878-5.4010.13721750.12932667100
5.401-47.640.21651440.20052893100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.58410.04340.14630.7823-0.30510.7345-0.01860.00660.0058-0.03560.00590.0534-0.0368-0.08540.02130.15440.01570.00920.1787-0.02520.15727.699530.259995.9223
21.2089-1.0078-1.13290.83940.9471.1061-0.06530.0273-0.12980.1206-0.05050.1180.07960.05020.11390.3007-0.01260.02830.1914-0.03430.22256.407839.3697134.1531
31.7217-0.7924-0.13561.89980.18842.32170.0125-0.02540.0341-0.04620.0269-0.1230.26320.1503-0.04040.2541-0.00580.03630.1515-0.02320.19152.974648.759142.8326
40.33410.0063-0.30370.1055-0.00480.2743-0.0485-0.1686-0.03590.10880.00360.041-0.12320.1335-0.00430.2280.017-0.00680.21890.00140.17531.74531.3696122.4792
50.91530.1237-0.01920.7329-0.10941.1563-0.0009-0.0769-0.09960.0399-0.00990.02310.0591-0.05310.01280.16680.00270.01480.1745-0.00420.186628.897619.5314106.9263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 31 through 298 )A31 - 298
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 299 through 363 )A299 - 363
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 364 through 505 )A364 - 505
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 506 through 545 )A506 - 545
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 546 through 690 )A546 - 690

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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