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Yorodumi- PDB-6m8n: Endo-fucoidan hydrolase P5AFcnA from glycoside hydrolase family 107 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6m8n | ||||||
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Title | Endo-fucoidan hydrolase P5AFcnA from glycoside hydrolase family 107 | ||||||
Components | P5AFcnA | ||||||
Keywords | HYDROLASE / fucan / fucoidan / glycoside hydrolase / retaining mechanism | ||||||
Function / homology | MALONATE ION / P5AFcnA Function and homology information | ||||||
Biological species | Psychromonas (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.55 Å | ||||||
Authors | Boraston, A.B. / Vickers, C.J. / Abe, K. / Salama-Alber, O. | ||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2018 Title: Endo-fucoidan hydrolases from glycoside hydrolase family 107 (GH107) display structural and mechanistic similarities to alpha-l-fucosidases from GH29. Authors: Vickers, C. / Liu, F. / Abe, K. / Salama-Alber, O. / Jenkins, M. / Springate, C.M.K. / Burke, J.E. / Withers, S.G. / Boraston, A.B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6m8n.cif.gz | 100.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6m8n.ent.gz | 72.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6m8n.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6m8n_validation.pdf.gz | 443.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6m8n_full_validation.pdf.gz | 446.8 KB | Display | |
Data in XML | 6m8n_validation.xml.gz | 20.9 KB | Display | |
Data in CIF | 6m8n_validation.cif.gz | 33.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m8/6m8n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m8/6m8n | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 46495.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Psychromonas (bacteria) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A452CSY7*PLUS |
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#2: Chemical | ChemComp-MLI / |
#3: Chemical | ChemComp-CA / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 61.44 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: Sodium malonate pH 6-7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / Detector: PIXEL / Date: Aug 3, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.55→40 Å / Num. obs: 77250 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.071 / Χ2: 0.941 / Net I/σ(I): 13.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.55→38.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 1.081 / SU ML: 0.039 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.062 Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 72.53 Å2 / Biso mean: 15.909 Å2 / Biso min: 6.47 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.55→38.71 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.55→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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