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- PDB-6m7m: rac-GSTSTA from degenerate octameric repeats in InaZ, residues 707-712 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m7m
タイトルrac-GSTSTA from degenerate octameric repeats in InaZ, residues 707-712
要素L-GSTSTA from ice nucleation protein, inaZ, and its enantiomer, D-GSTSTA
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / racemic / ice nucleation / MicroED / InaZ / pseudomonas syringae
生物種Pseudomonas syringae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.101 Å
データ登録者Zee, C. / Glynn, C. / Gallagher-Jones, M. / Miao, J. / Santiago, C.G. / Cascio, D. / Gonen, T. / Sawaya, M.R. / Rodriguez, J.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FC02-02ER63421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2019
タイトル: Homochiral and racemic MicroED structures of a peptide repeat from the ice-nucleation protein InaZ.
著者: Chih-Te Zee / Calina Glynn / Marcus Gallagher-Jones / Jennifer Miao / Carlos G Santiago / Duilio Cascio / Tamir Gonen / Michael R Sawaya / Jose A Rodriguez /
要旨: The ice-nucleation protein InaZ from contains a large number of degenerate repeats that span more than a quarter of its sequence and include the segment GSTSTA. structures of this repeat segment, ...The ice-nucleation protein InaZ from contains a large number of degenerate repeats that span more than a quarter of its sequence and include the segment GSTSTA. structures of this repeat segment, resolved to 1.1 Å by microfocus X-ray crystallography and to 0.9 Å by the cryo-EM method MicroED, were determined from both racemic and homochiral crystals. The benefits of racemic protein crystals for structure determination by MicroED were evaluated and it was confirmed that the phase restriction introduced by crystal centrosymmetry increases the number of successful trials during the phasing of the electron diffraction data. Both homochiral and racemic GSTSTA form amyloid-like protofibrils with labile, corrugated antiparallel β-sheets that mate face to back. The racemic GSTSTA protofibril represents a new class of amyloid assembly in which all-left-handed sheets mate with their all-right-handed counterparts. This determination of racemic amyloid assemblies by MicroED reveals complex amyloid architectures and illustrates the racemic advantage in macromolecular crystallography, now with submicrometre-sized crystals.
履歴
登録2018年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22020年1月15日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-GSTSTA from ice nucleation protein, inaZ, and its enantiomer, D-GSTSTA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5231
ポリマ－5231
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)15.230, 9.290, 21.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.230, 90.000
Int Tables number14
Space group name H-MP121/c1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド L-GSTSTA from ice nucleation protein, inaZ, and its enantiomer, D-GSTSTA


分子量: 522.508 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 707-712 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide L-GSTSTA corresponding to segment 707-712 of inaZ, and its enantiomer, D-GSTSTA
由来: (合成) Pseudomonas syringae (バクテリア)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1M imidazole pH 8.0, 10% (w/v) of PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→14.466 Å / Num. obs: 2097 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 2.852 % / Biso Wilson estimate: 46.67 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 6.99
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.1-1.132.3920.1932.751300.9940.24784.4
1.13-1.162.8540.1843.191510.9940.22785.3
1.16-1.192.8980.143.741470.9960.17295.5
1.19-1.232.8750.2453.781360.970.3100
1.23-1.272.7960.1174.441520.9960.14294.4
1.27-1.322.6050.1214.231240.9970.14789.2
1.32-1.373.1150.1325.411310.990.1696.3
1.37-1.423.0340.1376.111170.9880.16694.4
1.42-1.482.9420.126.881390.9860.14599.3
1.48-1.562.7570.0897.951070.9930.1191.5
1.56-1.643.0550.0947.921100.9910.11498.2
1.64-1.742.5730.0868.581030.9840.10795.4
1.74-1.862.8480.0769.21990.9920.09394.3
1.86-2.013.0110.07711.82900.9930.09596.8
2.01-2.22.9780.06911.41920.9890.086100
2.2-2.462.9720.06412.26710.9930.07998.6
2.46-2.842.8990.04813.22690.9980.05998.6
2.84-3.482.7050.06512.82610.9960.07898.4
3.48-4.923.0440.08114.84450.9930.096100
4.92-14.4662.8260.04213.3230.9980.05792

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化解像度: 1.101→14.466 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2363 205 9.87 %
Rwork0.1988 --
obs0.2023 2078 93.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 16.59 Å2 / Biso mean: 10.5138 Å2 / Biso min: 6.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.101→14.466 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数36 0 0 4 40
Biso mean---15.1 -
残基数----6
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76947
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0627
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.18210
LS精密化 シェル解像度: 1.1014→1.1515 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3349 23 10 %
Rwork0.3313 206 -
obs--83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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