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- PDB-6m4i: Structure of CENP-E motor domain at 1.9 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m4i
タイトルStructure of CENP-E motor domain at 1.9 angstrom resolution
要素Centromere-associated protein E
キーワードCELL CYCLE / kinesin / motor domain / adp binding
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end directed mitotic chromosome migration / mitotic chromosome movement towards spindle pole / metaphase chromosome alignment / mitotic spindle midzone / kinetochore binding / kinetochore microtubule / kinetochore assembly / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region ...lateral attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end directed mitotic chromosome migration / mitotic chromosome movement towards spindle pole / metaphase chromosome alignment / mitotic spindle midzone / kinetochore binding / kinetochore microtubule / kinetochore assembly / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / condensed chromosome, centromeric region / Kinesins / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / microtubule motor activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / mitotic metaphase chromosome alignment / spindle midzone / positive regulation of protein kinase activity / chromosome, centromeric region / intercellular bridge / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / mitotic spindle organization / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / mitotic spindle / mitotic cell cycle / chromosome / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / microtubule / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Centromere-associated protein E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Shibuya, A. / Yokoyama, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2021
タイトル: Structure and comparison of the motor domain ofcentromere-associated protein E
著者: Shibuya, A. / Ogo, N. / Sawada, J. / Asai, A. / Yokoyama, H.
履歴
登録2020年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Centromere-associated protein E
B: Centromere-associated protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,5016
ポリマ－79,5982
非ポリマー9034
水2,522140
1
A: Centromere-associated protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2513
ポリマ－39,7991
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area14780 Å2
手法PISA
2
B: Centromere-associated protein E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2513
ポリマ－39,7991
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area14730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.825, 82.839, 49.372
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 4 - 339 / Label seq-ID: 10 - 345

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Centromere-associated protein E / Centromere protein E / CENP-E / Kinesin-7 / Kinesin-related protein CENPE


分子量: 39799.082 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinesin motor / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02224
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細Sequence conflict A300P is based on reference CAA78727 (Pubmed 1406971).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Tris-HCl (pH 7.5), PEG 3350, PIPES-NaOH (pH 6.8), NaCl, MgCl2, EGTA-NaOH, TCEP, sucrose, CENP-E, CIBA

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→95.095 Å / Num. all: 60258 / Num. obs: 60258 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.9 % / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.052 / Rsym value: 0.048 / Net I/av σ(I): 7.9 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 414345
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-270.830.96114987180.3370.8970.832.699.8
2-2.126.70.4351.75579283020.1810.4720.4354.399.8
2.12-2.276.70.2612.95232078030.1090.2840.2616.499.8
2.27-2.457.20.1774.35275372970.0710.190.1779.499.9
2.45-2.697.10.1066.94721066900.0430.1150.10614100
2.69-36.70.06610.44088760630.0270.0710.06620.8100
3-3.476.70.03914.73616253900.0160.0420.03934.4100
3.47-4.257.10.03118.43228445220.0120.0330.03148.7100
4.25-6.016.50.02920.12321335570.0120.0310.02953100
6.01-19.9166.60.03413.61257519160.0140.0370.03454.797

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
SCALAデータスケーリング
Coot0.8.9.2モデル構築
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T5C

1t5c


解像度: 1.9→19.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.497 / SU ML: 0.148 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2546 6020 10 %RANDOM
Rwork0.2172 ---
obs0.2209 54214 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 148.54 Å2 / Biso mean: 55.785 Å2 / Biso min: 24.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4848 0 56 140 5044
Biso mean--53.09 50.56 -
残基数----609
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0135065
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5591.6466846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2991.57910931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2945611
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.60422.251271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.11215910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0481535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2686
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.025577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021058
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9592 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 442 -
Rwork0.402 3948 -
all-4390 -
obs--99.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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