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- PDB-6ly4: The crystal structure of the BM3 mutant LG-23 in complex with tes... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ly4
タイトルThe crystal structure of the BM3 mutant LG-23 in complex with testosterone
要素Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / P450-BM3 mutant / regio- and stereoselectivity / hydroxylation / testosterone
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / unspecific monooxygenase / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / heme binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. ...Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IMIDAZOLE / TESTOSTERONE / Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus megaterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Peng, Y. / Chen, J. / Zhou, J. / Li, A. / ReetZ, M.T.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2020
タイトル: Regio- and Stereoselective Steroid Hydroxylation at C7 by Cytochrome P450 Monooxygenase Mutants.
著者: Li, A. / Acevedo-Rocha, C.G. / D'Amore, L. / Chen, J. / Peng, Y. / Garcia-Borras, M. / Gao, C. / Zhu, J. / Rickerby, H. / Osuna, S. / Zhou, J. / Reetz, M.T.
履歴
登録2020年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02021年6月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _entity.formula_weight / _entity.pdbx_number_of_molecules ..._entity.formula_weight / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.mon_id
解説: Sequence discrepancy / 詳細: change N209 (the previous PDB) to T209 / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,80011
ポリマ－55,3921
非ポリマー1,40810
水8,413467
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.543, 55.738, 94.396
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.336, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-965-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase / Cytochrome P450(BM-3) / Cytochrome P450BM-3 / Fatty acid monooxygenase / Flavocytochrome P450 BM3


分子量: 55391.805 Da / 分子数: 1
変異: R47W/S72W/F77Y/V78L/F81I/A82L/F87G/T88S/M17T/M185Q/L188Q/I209T/A328G/A330W
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus megaterium (strain ATCC 14581 / DSM 32 / JCM 2506 / NBRC 15308 / NCIMB 9376 / NCTC 10342 / VKM B-512) (バクテリア)
遺伝子: cyp102A1, cyp102, BG04_163 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P14779, unspecific monooxygenase, NADPH-hemoprotein reductase

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非ポリマー , 5種, 477分子

#2: 化合物 ChemComp-TES / TESTOSTERONE / テストステロン


分子量: 288.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H28O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ホルモン*YM
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 467 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.24 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% w/v PEG 20000, 20% v/v PEG MME 550, 0.03 M of each ethylene glycol (0.3M diethyleneglycol, 0.3M triethyleneglycol, 0.3M tetraethyleneglycol, 0.3 M pentaethyleneglycol), 0.1M MES/imidazole pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→50 Å / Num. obs: 57404 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 13.89 Å2 / CC1/2: 0.72 / Net I/σ(I): 34.294
反射 シェル解像度: 1.68→1.71 Å / Num. unique obs: 57404 / CC1/2: 0.715

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4kpa

4kpa


解像度: 1.68→41.6 Å / SU ML: 0.1603 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.7929 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1893 2792 5.06 %
Rwork0.155 52440 -
obs0.1567 55232 96.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→41.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3646 0 97 467 4210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01493887
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.40495273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0927557
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.09594180
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.68-1.710.2449910.24111736X-RAY DIFFRACTION64.81
1.71-1.740.29691250.22492192X-RAY DIFFRACTION80.03
1.74-1.770.22471320.20572314X-RAY DIFFRACTION86.89
1.77-1.810.22781570.20272522X-RAY DIFFRACTION92.83
1.81-1.850.26791510.19562648X-RAY DIFFRACTION97.56
1.85-1.890.20451460.18292663X-RAY DIFFRACTION99.65
1.89-1.940.22141550.18072732X-RAY DIFFRACTION99.86
1.94-1.990.20571360.16872741X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.050.19451570.15922678X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.110.17071430.14182711X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.190.17881360.14732717X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.280.19151480.14082715X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.380.18241560.14562721X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.510.17321310.14412755X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.660.20241410.15432746X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.870.16341520.14822709X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.160.19521210.15632757X-RAY DIFFRACTION99.97
3.16-3.610.16051200.14962775X-RAY DIFFRACTION100
3.61-4.550.17261430.13122785X-RAY DIFFRACTION100
4.55-41.60.17971510.14542823X-RAY DIFFRACTION99.87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.8363142091 Å / Origin y: 20.6739281147 Å / Origin z: -71.1777692831 Å
111213212223313233
T0.0727897880596 Å2-0.0345246142993 Å20.008663533097 Å2-0.0849218283562 Å20.0291563765448 Å2--0.104422126818 Å2
L0.815177151702 °20.272946036477 °20.394119179916 °2-0.899755155306 °20.35196370935 °2--2.22114319694 °2
S0.0358518792233 Å °-0.0648237147303 Å °0.0182175088469 Å °0.0664916379894 Å °-0.0592183616746 Å °-0.0384922041459 Å °0.0378246679069 Å °0.229802527314 Å °0.00885636642516 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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