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- PDB-6lst: Crystal straucture of Uso1-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lst
タイトルCrystal straucture of Uso1-1
要素Intracellular protein transport protein USO1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Tethering
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi vesicle docking / vesicle fusion with Golgi apparatus / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / Golgi stack / SNARE complex assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / membrane fusion ...Golgi vesicle docking / vesicle fusion with Golgi apparatus / COPI-mediated anterograde transport / COPII-mediated vesicle transport / Golgi stack / SNARE complex assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / membrane fusion / cytoskeleton / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Vesicle tethering protein Uso1/P115-like , head domain / Uso1/p115-like vesicle tethering protein, C-terminal / : / Uso1 / p115 like vesicle tethering protein, head region / Uso1 / p115 like vesicle tethering protein, C terminal region / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Intracellular protein transport protein USO1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.94 Å
データ登録者Heo, Y.Y. / Lee, H.H.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Crystal structures of Uso1 membrane tether reveal an alternative conformation in the globular head domain
著者: Heo, Y. / Yoon, H.J. / Ko, H. / Jang, S. / Lee, H.H.
履歴
登録2020年1月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intracellular protein transport protein USO1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,2801
ポリマ－83,2801
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area28580 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)114.368, 114.368, 193.443
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Intracellular protein transport protein USO1 / Int-1


分子量: 83280.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: USO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25386
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 7.0, 0.2 M MgCl2, 2.5 M NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→50 Å / Num. obs: 31647 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.094 / Χ2: 2.779 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 282039
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.94-2.998.80.89615180.890.3040.9482.13897.9
2.99-3.058.80.60815460.9210.2050.6442.03797
3.05-3.18.80.48415400.9330.1640.5132.0296.6
3.1-3.178.90.38215180.960.1290.4042.0598.1
3.17-3.248.80.36815550.9660.1250.392.09698.3
3.24-3.318.70.33815600.9710.1160.3582.18198.4
3.31-3.398.90.24415740.9810.0830.2582.25298.7
3.39-3.498.80.19715610.9870.0680.2092.43198.7
3.49-3.598.80.16815720.990.0580.1782.56199.1
3.59-3.78.60.14515870.9920.0510.1542.85898.8
3.7-3.848.50.12615650.9940.0450.1353.05999.1
3.84-3.998.40.10615570.990.0380.1133.24899
3.99-4.178.50.0915940.9960.0320.0963.31199.2
4.17-4.398.40.07615950.9950.0280.0813.46399.1
4.39-4.678.50.06915760.9960.0250.0743.55499.3
4.67-5.038.90.06616090.9970.0230.073.36499.8
5.03-5.539.60.06616340.9980.0220.073.12100
5.53-6.3310.40.06516280.9980.0210.0692.913100
6.33-7.9710.30.05616480.9990.0180.0583.06899.7
7.97-508.80.05117100.9970.0190.0553.66296.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2W3C

2w3c


解像度: 2.94→49.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 25.373 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.069
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2516 1550 5.1 %RANDOM
Rwork0.1919 ---
obs0.1948 29043 96.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 219.16 Å2 / Biso mean: 72.959 Å2 / Biso min: 34.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.94→49.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5222 0 0 111 5333
Biso mean---68.73 -
残基数----647
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0135327
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9721.6357227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.441.56911642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7925642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.86522.935276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.13515948
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.3361529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2721
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.025827
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021108
LS精密化 シェル解像度: 2.94→3.016 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 129 -
Rwork0.288 2044 -
all-2173 -
obs--95.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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