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- PDB-6lqo: EBV tegument protein BBRF2/BSRF1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lqo
タイトルEBV tegument protein BBRF2/BSRF1 complex
要素
  • Cytoplasmic envelopment protein 1
  • Tegument protein UL51 homolog
キーワードVIRAL PROTEIN / Epstein-Barr virus (EBV)/Human herpesvirus 4 (HHV-4) / tegument protein BBEF2 (CEP1) / tegument protein BSRF1 / BBRF2-BSRF1 complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral tegument / host cell Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus U44 / Herpes virus U44 protein / Herpesvirus UL7-like / Herpesvirus UL7 like
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Cytoplasmic envelopment protein 1 / Tegument protein UL51 homolog / Cytoplasmic envelopment protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09112613349 Å
データ登録者He, H.P. / Luo, M. / Cao, Y.L. / Gao, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure of Epstein-Barr virus tegument protein complex BBRF2-BSRF1 reveals its potential role in viral envelopment.
著者: He, H.P. / Luo, M. / Cao, Y.L. / Lin, Y.X. / Zhang, H. / Zhang, X. / Ou, J.Y. / Yu, B. / Chen, X. / Xu, M. / Feng, L. / Zeng, M.S. / Zeng, Y.X. / Gao, S.
履歴
登録2020年1月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic envelopment protein 1
B: Cytoplasmic envelopment protein 1
C: Cytoplasmic envelopment protein 1
D: Cytoplasmic envelopment protein 1
E: Cytoplasmic envelopment protein 1
F: Cytoplasmic envelopment protein 1
H: Tegument protein UL51 homolog
I: Tegument protein UL51 homolog
J: Tegument protein UL51 homolog
K: Tegument protein UL51 homolog
L: Tegument protein UL51 homolog
M: Tegument protein UL51 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,84618
ポリマ－267,39312
非ポリマー4536
水50428
1
A: Cytoplasmic envelopment protein 1
H: Tegument protein UL51 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6253
ポリマ－44,5652
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
2
B: Cytoplasmic envelopment protein 1
I: Tegument protein UL51 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5652
ポリマ－44,5652
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16820 Å2
手法PISA
3
C: Cytoplasmic envelopment protein 1
J: Tegument protein UL51 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7174
ポリマ－44,5652
非ポリマー1512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
4
D: Cytoplasmic envelopment protein 1
M: Tegument protein UL51 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6583
ポリマ－44,5652
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area16810 Å2
手法PISA
5
E: Cytoplasmic envelopment protein 1
K: Tegument protein UL51 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7174
ポリマ－44,5652
非ポリマー1512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area16500 Å2
手法PISA
6
F: Cytoplasmic envelopment protein 1
L: Tegument protein UL51 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5652
ポリマ－44,5652
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.778, 161.848, 97.862
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.777, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Cytoplasmic envelopment protein 1


分子量: 30289.055 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: BBRF2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: K9US56, UniProt: Q3KSR8*PLUS
#2: タンパク質
Tegument protein UL51 homolog


分子量: 14276.442 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
株: GD1 / 遺伝子: BSRF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CK62
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.21 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.1 M magnesium acetate; 0.05 M MES pH 5.6; 20% MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→48.07 Å / Num. obs: 42196 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.45 % / Biso Wilson estimate: 69.6560906189 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 13.27
反射 シェル解像度: 3.09→3.28 Å / Num. unique obs: 6720 / Rsym value: 0.495

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LQN

6lqn


解像度: 3.09112613349→44.3353897675 Å / SU ML: 0.519833041801 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37306093205 / 位相誤差: 30.2997798242
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26933869165 1999 4.74157356674 %RANDOM
Rwork0.21692633195 40160 --
obs0.219494301854 42159 99.4105024877 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 75.5941971662 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09112613349→44.3353897675 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16125 0 30 28 16183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085198228147616414
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0950478933822166
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05423393542532582
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006295652292782845
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.714568833210098
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.09113-3.16840.4648802261951410.379521992372827X-RAY DIFFRACTION96.9934640523
3.1684-3.2540.404843588161410.3272084539452832X-RAY DIFFRACTION99.1661107405
3.254-3.34980.3579282053351410.2877856877822846X-RAY DIFFRACTION99.5998666222
3.3498-3.45790.3465122682951430.2733475039562863X-RAY DIFFRACTION99.7676734152
3.4579-3.58140.3322985869841440.2600043580132892X-RAY DIFFRACTION99.9341672153
3.5814-3.72470.2873916582571420.232388049532872X-RAY DIFFRACTION99.9336870027
3.7247-3.89410.3033918917491430.2210900716792869X-RAY DIFFRACTION99.9004975124
3.8941-4.09930.2603158085731440.218548706962887X-RAY DIFFRACTION99.9340586878
4.0993-4.35590.2358072881261420.1974389314112857X-RAY DIFFRACTION99.8667998668
4.3559-4.69190.2630365832221450.183119048062895X-RAY DIFFRACTION99.6394624713
4.6919-5.16340.2314470112361420.1934519342112867X-RAY DIFFRACTION99.7348359297
5.1634-5.90910.2687780952021440.2115974654892897X-RAY DIFFRACTION99.9014454665
5.9091-7.43910.2755106071161440.2137833549932891X-RAY DIFFRACTION99.8026964814
7.4391-44.33530.1817147504381430.1611263328842865X-RAY DIFFRACTION97.6940565119
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 72.4896989406 Å / Origin y: 46.4760043828 Å / Origin z: 140.643197305 Å
111213212223313233
T0.239696403444 Å2-0.00276666248647 Å2-0.0311458865494 Å2-0.384191679308 Å2-0.019230166268 Å2--0.40554824475 Å2
L0.242177721693 °2-0.0150765861724 °2-0.0856274887466 °2-0.87022045044 °20.0630484459869 °2--0.568074203399 °2
S-0.0449580975678 Å °-0.0124050566712 Å °-0.0211885348036 Å °0.0818306806134 Å °0.0330081019247 Å °-0.0602983491915 Å °-0.0655787231898 Å °-0.0169055511249 Å °0.0118713353384 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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