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- PDB-6lqe: Crystal structure of Arabidopsis ARID5 PHD finger in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lqe
タイトルCrystal structure of Arabidopsis ARID5 PHD finger in complex with H3K4me3 peptide
要素
  • 15-mer peptide from Histone H3.2
  • AT-rich interactive domain-containing protein 4
キーワードGENE REGULATION / ARID5 / PHD finger / histone
機能・相同性
機能・相同性情報


chromocenter / plastid / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein heterodimerization activity / DNA binding / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
AT-rich interactive domain-containing protein 4 / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type ...AT-rich interactive domain-containing protein 4 / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / AT-rich interactive domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Liu, R. / Du, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31622032 中国
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2020
タイトル: Dual Recognition of H3K4me3 and DNA by the ISWI Component ARID5 Regulates the Floral Transition in Arabidopsis.
著者: Tan, L.M. / Liu, R. / Gu, B.W. / Zhang, C.J. / Luo, J. / Guo, J. / Wang, Y. / Chen, L. / Du, X. / Li, S. / Shao, C.R. / Su, Y.N. / Cai, X.W. / Lin, R.N. / Li, L. / Chen, S. / Du, J. / He, X.J.
履歴
登録2020年1月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月19日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AT-rich interactive domain-containing protein 4
P: 15-mer peptide from Histone H3.2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9204
ポリマ－9,7892
非ポリマー1312
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area4250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)27.922, 27.922, 124.513
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-903-

HOH

21A-904-

HOH

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要素

#1: タンパク質 AT-rich interactive domain-containing protein 4 / ARID5 PHD finger / ARID domain-containing protein 4


分子量: 8181.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ARID4, At3g43240, F7K15.90 / プラスミド: pSumo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6NQ79
#2: タンパク質・ペプチド 15-mer peptide from Histone H3.2 / H3(1-15)K4me3 peptide / Histone H3.1


分子量: 1607.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: P59226
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, 30% PEG 300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 4421 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 22.3 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.401 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.9321.51.0052060.8830.221.031.048100
1.93-1.9720.50.5732140.9910.1250.5870.706100
1.97-2.0122.20.5482210.9820.1170.5610.546100
2.01-2.0521.80.5151940.9810.1110.5270.602100
2.05-2.0921.40.5442140.9830.1220.5581.308100
2.09-2.1424.50.3162150.9940.0640.3220.812100
2.14-2.19240.3342100.9880.0670.3410.752100
2.19-2.25240.3612120.9980.0750.3691.339100
2.25-2.3223.70.2442310.9970.050.2490.995100
2.32-2.3922.90.1971990.9960.0420.2010.99100
2.39-2.4821.90.1722140.9990.0380.1761.148100
2.48-2.5823.20.1662190.9940.0350.171.2399.1
2.58-2.723.80.1632060.9960.0340.1671.48100
2.7-2.8423.20.1292440.9990.0270.1321.414100
2.84-3.0224.10.1132070.9980.0230.1151.745100
3.02-3.2521.30.0982270.9980.0220.1011.984100
3.25-3.5823.10.0962330.9980.020.0982.361100
3.58-4.0922.40.0872320.9990.0190.0892.431100
4.09-5.1619.80.0732340.9990.0170.0752.37999.2
5.16-5017.80.0782890.9980.0190.082.46599

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→31.128 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.68 / 位相誤差: 30.02
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2409 329 4.45 %
Rwork0.201 --
obs0.2026 4356 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.58 Å2 / Biso mean: 51.0149 Å2 / Biso min: 32.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→31.128 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数478 0 2 5 485
Biso mean--43.53 45.66 -
残基数----63
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007487
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.107657
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04167
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.993171
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.9005-2.39420.30841780.23863520
2.3942-310.2211510.1923548
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1882-0.15210.19590.28320.07750.36720.17860.54141.0153-0.1119-0.007-0.3765-0.40740.12360.0010.45240.04290.02080.3360.05550.441311.157511.7774-19.1919
20.3231-0.1948-0.00960.15620.11410.23740.4865-0.13860.21110.0638-0.1075-0.6492-0.56380.6820.00680.5563-0.13150.05130.3492-0.03310.479910.97413.8201-11.5154
33.43360.0328-1.07430.35160.64021.9660.5599-0.4684-0.2914-0.60880.15560.88970.4084-0.20530.07380.5973-0.1575-0.08110.30970.10050.47828.23493.3375-6.4151
40.39760.61950.34581.06180.02241.4172-0.0714-0.94360.6160.04610.4341-0.0148-0.60720.1333-0.00250.459-0.09860.0430.5181-0.04730.38038.087612.4963-3.6808
54.3037-1.0665-0.63540.730.98512.11030.68481.47141.1715-0.5185-0.68790.4669-1.041-0.02460.25070.93610.03420.21970.27770.04970.65043.653517.8059-15.1794
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 675 through 687 )A675 - 687
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 688 through 702 )A688 - 702
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 703 through 710 )A703 - 710
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 711 through 729 )A711 - 729
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'P' and (resid 1 through 8 )P1 - 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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