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- PDB-6lnh: Crystal structure of IDO from Bacillus thuringiensis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lnh
タイトルCrystal structure of IDO from Bacillus thuringiensis
要素L-isoleucine-4-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / synthesis
機能・相同性L-isoleucine 4-hydroxylase / 2OG-Fe dioxygenase / 2OG-Fe dioxygenase / L-ascorbic acid binding / dioxygenase activity / ferrous iron binding / : / : / L-isoleucine-4-hydroxylase
機能・相同性情報
生物種Bacillus thuringiensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Feng, Y. / Huang, J.W. / Liu, W.D. / Chen, C.C. / Guo, R.T.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of IDO from Bacillus thuringiensis
著者: Feng, Y. / Huang, J.W. / Liu, W.D. / Chen, C.C. / Guo, R.T.
履歴
登録2019年12月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年10月25日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / refine / refine_hist / refine_ls_restr_ncs / reflns / reflns_shell / struct_conn / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_site / struct_site_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_rms / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_type / _refine_ls_restr_ncs.rms_dev_position / _reflns.pdbx_Rpim_I_all / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_chi_squared / _reflns.pdbx_number_measured_all / _struct_ncs_dom.details
解説: Ligand geometry
詳細: The position of four Fe atoms and the surrounding water molecules around Fe are moved a little bit to be more realistic.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-isoleucine-4-hydroxylase
B: L-isoleucine-4-hydroxylase
C: L-isoleucine-4-hydroxylase
D: L-isoleucine-4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,48815
ポリマ－114,8604
非ポリマー1,62811
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9040 Å2
ΔGint-266 kcal/mol
Surface area40680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.425, 120.965, 81.715
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(CHAIN A AND (RESID 16 THROUGH 63 OR RESID 66 THROUGH 89 OR RESID 107 THROUGH 249))
21(CHAIN B AND (RESID 16 THROUGH 63 OR RESID 66 THROUGH 89 OR RESID 107 THROUGH 249))
31(CHAIN C AND (RESID 16 THROUGH 89 OR RESID 107 THROUGH 249))
41(CHAIN D AND (RESID 16 THROUGH 63 OR RESID 66 THROUGH 249))

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要素

#1: タンパク質
L-isoleucine-4-hydroxylase / L-isoleucine dioxygenase / IDO


分子量: 28715.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis (バクテリア)
遺伝子: ido / プラスミド: pRSF-DuetI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: E2GIN1, L-isoleucine 4-hydroxylase
#2: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.05 % / Mosaicity: 0.516 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.6, Tacsimate pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2018年9月16日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.33→25 Å / Num. obs: 52010 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.33→2.41 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.375 / Num. unique obs: 4513 / % possible all: 85.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.34→24.86 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 1998 3.85 %
Rwork0.228 49935 -
obs0.23 51933 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 291.55 Å2 / Biso mean: 56.46 Å2 / Biso min: 27.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→24.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7268 0 11 113 7392
Biso mean--117.42 48.29 -
残基数----887
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2580X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
12B2580X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
13C2580X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
14D2580X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.34-2.420.3291670.30394186435383
2.42-2.520.32311940.29524859505395
2.52-2.640.30522030.28485068527199
2.64-2.770.30092040.276150795283100
2.77-2.950.32442040.260551165320100
2.95-3.170.28062040.261150815285100
3.17-3.490.28862040.236951185322100
3.49-40.26612060.222351195325100
4-5.030.21292040.18451315335100
5.03-24.860.24532080.210151785386100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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