[日本語] English
万見
- PDB-6lna: YdiU complex with AMPNPP and Mn2+ -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lna
タイトルYdiU complex with AMPNPP and Mn2+
要素Protein adenylyltransferase SelO
キーワードTRANSFERASE / ComPlex
機能・相同性
機能・相同性情報


AMPylase activity / protein adenylyltransferase / protein adenylylation / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Protein adenylyltransferase SelO / Protein adenylyltransferase SelO
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / Protein adenylyltransferase SelO / Protein adenylyltransferase SelO
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.701 Å
データ登録者Li, B. / Yang, Y. / Ma, Y.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: The YdiU Domain Modulates Bacterial Stress Signaling through Mn 2+ -Dependent UMPylation.
著者: Yang, Y. / Yue, Y. / Song, N. / Li, C. / Yuan, Z. / Wang, Y. / Ma, Y. / Li, H. / Zhang, F. / Wang, W. / Jia, H. / Li, P. / Li, X. / Wang, Q. / Ding, Z. / Dong, H. / Gu, L. / Li, B.
履歴
登録2019年12月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein adenylyltransferase SelO
B: Protein adenylyltransferase SelO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,27210
ポリマ－108,9602
非ポリマー1,3128
水29,9411662
1
A: Protein adenylyltransferase SelO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1365
ポリマ－54,4801
非ポリマー6564
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area70 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
2
B: Protein adenylyltransferase SelO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1365
ポリマ－54,4801
非ポリマー6564
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area60 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.430, 73.541, 122.649
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.490, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-807-

HOH

21A-855-

HOH

31A-1042-

HOH

41B-816-

HOH

51B-1154-

HOH

61B-1315-

HOH

71B-1356-

HOH

81B-1413-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein adenylyltransferase SelO


分子量: 54480.004 Da / 分子数: 2 / 変異: C272S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
遺伝子: ydiU, selO, BMT91_02235, BvCmsHHP001_02698, CI694_12210, DAH34_03285, E2127_19880, E2129_01950, EXX71_03705, FORC82_2205, FWK02_14790, NCTC9073_05692, PGD_01529, SAMEA3472080_01323
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: A0A024L327, UniProt: P77649*PLUS, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1662 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG8000 0.2M calcium acetate PH6.5 0.1M Sodium cacodylate trihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年11月23日
放射モノクロメーター: SAGITTALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→27.442 Å / Num. obs: 97925 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 15.1 % / CC1/2: 0.991 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique obs: 97925 / CC1/2: 0.845 / Rpim(I) all: 0.221 / Rrim(I) all: 0.397 / Χ2: 0.42 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.1_3469精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6III

6iii


解像度: 1.701→27.442 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1857 4983 5.09 %
Rwork0.1402 --
obs0.1426 97848 91.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 48.36 Å2 / Biso mean: 12.3081 Å2 / Biso min: 1.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.701→27.442 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7463 0 68 1662 9193
Biso mean--5.91 22.38 -
残基数----927
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.701-1.72030.16471550.1167321495
1.7203-1.74060.19611620.1315336799
1.7406-1.76180.18651600.1362335399
1.7618-1.78410.1951930.1371332499
1.7841-1.80760.21691670.1417336499
1.8076-1.83230.20391840.1502339299
1.8323-1.85850.20871650.1468329899
1.8585-1.88620.24221650.1511336899
1.8862-1.91570.2033930.1595168350
1.9157-1.94710.21921260.1558198860
1.9471-1.98060.181830.1352335099
1.9806-2.01670.20721880.139329999
2.0167-2.05540.20171650.1394335299
2.0554-2.09740.2031910.1438330899
2.0974-2.1430.1751640.1382332799
2.143-2.19280.19531720.1362331798
2.1928-2.24760.1841000.1488201559
2.2476-2.30830.22051090.1464205461
2.3083-2.37620.18231880.139333199
2.3762-2.45290.18641940.1429332198
2.4529-2.54050.18481770.14334599
2.5405-2.64210.17491800.1417330898
2.6421-2.76230.18661970.1398330398
2.7623-2.90770.18031840.1419332898
2.9077-3.08970.20191780.1454334298
3.0897-3.32790.17682010.142328297
3.3279-3.66210.16821500.1329284283
3.6621-4.19040.15271320.1261253974
4.1904-5.27330.15941700.1266329395
5.2733-60.18031900.1626325893

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る