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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lkq | ||||||
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タイトル | The Structural Basis for Inhibition of Ribosomal Translocation by Viomycin | ||||||
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![]() | TRANSLATION / 70S ribosome viomycin translocation | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / guanosine tetraphosphate binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit ...regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / guanosine tetraphosphate binding / large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhang, L. / Wang, Y.H. / Lancaster, L. / Zhou, J. / Noller, H.F. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structural basis for inhibition of ribosomal translocation by viomycin. 著者: Ling Zhang / Ying-Hui Wang / Xing Zhang / Laura Lancaster / Jie Zhou / Harry F Noller / ![]() ![]() 要旨: Viomycin, an antibiotic that has been used to fight tuberculosis infections, is believed to block the translocation step of protein synthesis by inhibiting ribosomal subunit dissociation and trapping ...Viomycin, an antibiotic that has been used to fight tuberculosis infections, is believed to block the translocation step of protein synthesis by inhibiting ribosomal subunit dissociation and trapping the ribosome in an intermediate state of intersubunit rotation. The mechanism by which viomycin stabilizes this state remains unexplained. To address this, we have determined cryo-EM and X-ray crystal structures of 70S ribosome complexes trapped in a rotated state by viomycin. The 3.8-Å resolution cryo-EM structure reveals a ribosome trapped in the hybrid state with 8.6° intersubunit rotation and 5.3° rotation of the 30S subunit head domain, bearing a single P/E state transfer RNA (tRNA). We identify five different binding sites for viomycin, four of which have not been previously described. To resolve the details of their binding interactions, we solved the 3.1-Å crystal structure of a viomycin-bound ribosome complex, revealing that all five viomycins bind to ribosomal RNA. One of these (Vio1) corresponds to the single viomycin that was previously identified in a complex with a nonrotated classical-state ribosome. Three of the newly observed binding sites (Vio3, Vio4, and Vio5) are clustered at intersubunit bridges, consistent with the ability of viomycin to inhibit subunit dissociation. We propose that one or more of these same three viomycins induce intersubunit rotation by selectively binding the rotated state of the ribosome at dynamic elements of 16S and 23S rRNA, thus, blocking conformational changes associated with molecular movements that are required for translocation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.6 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1000.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 298.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 445 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
-30S ribosomal protein ... , 20種, 20分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRST
#1: タンパク質 | 分子量: 24253.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 23078.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#3: タンパク質 | 分子量: 23383.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#4: タンパク質 | 分子量: 15804.282 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#5: タンパク質 | 分子量: 11669.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 16861.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#7: タンパク質 | 分子量: 14015.361 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 14554.882 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 11196.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#10: タンパク質 | 分子量: 12487.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#11: タンパク質 | 分子量: 13636.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#12: タンパク質 | 分子量: 12625.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#13: タンパク質 | 分子量: 11489.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#14: タンパク質 | 分子量: 10159.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#15: タンパク質 | 分子量: 9207.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#16: タンパク質 | 分子量: 9263.946 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#17: タンパク質 | 分子量: 6466.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#18: タンパク質 | 分子量: 9057.626 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#19: タンパク質 | 分子量: 9506.190 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#20: タンパク質 | 分子量: 6067.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
+50S ribosomal protein ... , 30種, 33分子 UVWXYZ012345689abcdefghijklmno...
-RNA鎖 , 4種, 4分子 stuw
#51: RNA鎖 | 分子量: 496563.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#52: RNA鎖 | 分子量: 941306.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#53: RNA鎖 | 分子量: 38177.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
#55: RNA鎖 | 分子量: 1900.198 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 vyz7AABA
#54: タンパク質 | 分子量: 59152.379 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#56: タンパク質・ペプチド |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.59 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: Tris Ac PH.7.0, 25-35 mM KCL, 6.1% PEG 20000, 1% glycerol, 50mM sucrose |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年4月2日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.03318 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→100 Å / Num. obs: 433307 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 1.7 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→50 Å / Num. unique obs: 433307 / CC1/2: 0.6 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3F1E. 3F1F 解像度: 3.1→100 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
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原子変位パラメータ | Biso max: 442.55 Å2 / Biso mean: 100.1107 Å2 / Biso min: 18.64 Å2 | ||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→100 Å
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LS精密化 シェル | 解像度: 3.1→50 Å / Rfactor Rfree: 0.21 / Rfactor Rwork: 0.24 |