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- PDB-6lj9: Crystal Structure of Se-Met ASFV pS273R protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lj9
タイトルCrystal Structure of Se-Met ASFV pS273R protease
要素Cysteine protease S273R
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / viral protein processing / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Cysteine protease S273R / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-1 cysteine protease S273R
類似検索 - 構成要素
生物種African swine fever virus pig/Kenya/KEN-50/1950 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.307 Å
データ登録者Li, G.B. / Liu, X.X. / Chen, C. / Guo, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670731 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870733 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31941011 中国
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2020
タイトル: Crystal Structure of African Swine Fever Virus pS273R Protease and Implications for Inhibitor Design.
著者: Li, G. / Liu, X. / Yang, M. / Zhang, G. / Wang, Z. / Guo, K. / Gao, Y. / Jiao, P. / Sun, J. / Chen, C. / Wang, H. / Deng, W. / Xiao, H. / Li, S. / Wu, H. / Wang, Y. / Cao, L. / Jia, Z. / ...著者: Li, G. / Liu, X. / Yang, M. / Zhang, G. / Wang, Z. / Guo, K. / Gao, Y. / Jiao, P. / Sun, J. / Chen, C. / Wang, H. / Deng, W. / Xiao, H. / Li, S. / Wu, H. / Wang, Y. / Cao, L. / Jia, Z. / Shang, L. / Yang, C. / Guo, Y. / Rao, Z.
履歴
登録2019年12月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年5月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cysteine protease S273R
A: Cysteine protease S273R


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8302
ポリマ－65,8302
非ポリマー00
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area24990 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)60.165, 83.280, 108.724
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cysteine protease S273R / pS273R


分子量: 32915.051 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus pig/Kenya/KEN-50/1950 (ウイルス)
株: isolate Pig/Kenya/KEN-50/1950 / 遺伝子: Ken-123 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0C9B9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細Authors states that they modeled the MSE residues (114A, 115A) in the place with a good quality ...Authors states that they modeled the MSE residues (114A, 115A) in the place with a good quality electron density. Thus, there have both the Met and Mse residues in the coordinates.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.14 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 0.2 M Lithium sulfate monohydrate, 0.1 M Tris, pH 8.2, 23% w/v Polyethylene glycol 1,500
PH範囲: 8.0-8.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.079→48.843 Å / Num. obs: 21872 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.04 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 10.67
反射 シェル解像度: 2.079→2.2 Å / Num. unique obs: 19824 / CC1/2: 0.715

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.307→48.769 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2202 1093 5 %
Rwork0.1914 20779 -
obs0.1929 21872 88.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 198.15 Å2 / Biso mean: 47.3544 Å2 / Biso min: 9.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.307→48.769 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4321 0 0 108 4429
Biso mean---41.8 -
残基数----531
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.307-2.41150.27841000.2422178762
2.4115-2.53860.3361970.2324209772
2.5386-2.69770.31291270.2276236082
2.6977-2.90590.24641400.2329275695
2.9059-3.19830.25391510.21442944100
3.1983-3.6610.20561550.18732908100
3.661-4.61190.17551600.1555293499
4.6119-48.7690.19871630.1756299397
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.30550.1249-0.09630.2111-0.06180.02280.22370.02250.5645-0.0345-0.18050.6140.2689-0.19790.04690.18270.0345-0.11460.22270.08010.063-17.6282-24.9238-27.9318
20.11460.0115-0.08610.0862-0.02030.0275-0.45210.37490.0512-0.44140.05560.1568-0.12550.2045-0.12870.28660.0328-0.01410.18370.2115-0.23664.2534-15.6838-29.1685
30.4830.16080.14490.5548-0.31220.4615-0.02590.0833-0.0330.0122-0.0169-0.13050.00430.1023-0.04460.1434-0.0077-0.03090.14320.02170.09639.7643-20.5435-21.1658
40.1502-0.21650.03880.21020.0110.0886-0.00560.0693-0.0859-0.035-0.08810.2842-0.0392-0.009-0.00440.17210.0136-0.0230.22260.04420.3688-18.85248.455-4.0136
50.02480.01830.00240.04980.0217-0.0087-0.0576-0.0060.07610.05920.00360.3785-0.1312-0.08310.00010.1504-0.02060.0510.18-0.00790.1669-5.8786-4.91824.8349
60.3615-0.0142-0.02070.0224-0.05440.00760.0026-0.2197-0.20660.2932-0.1087-0.0267-0.0080.115-0.02480.2036-0.0406-0.00390.19740.03680.1792-0.529-10.28458.9781
70.29110.08720.06170.23750.0230.49990.00130.00640.24150.0296-0.0093-0.30310.02790.0961-0.02330.06770.0083-0.01780.0925-0.00190.19088.0643-1.41243.1431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 2 through 89 )B2 - 89
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 90 through 128 )B90 - 128
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 129 through 273 )B129 - 273
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 2 through 89 )A2 - 89
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 90 through 117 )A90 - 117
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 118 through 175 )A118 - 175
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 176 through 273 )A176 - 273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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