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万見
- PDB-6lig: Crystal structure of human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lig
タイトルCrystal structure of human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 (GOT1) in complex with AH
要素Glutamate oxaloacetate transaminase 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / inhibitor (酵素阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / システイントランスアミナーゼ / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism ...phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / システイントランスアミナーゼ / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism / glutamate metabolic process / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 糖新生 / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notchシグナリング / 糖新生 / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / extracellular exosome / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EE6 / ピリドキサールリン酸 / Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Yan, S. / Sun, W.G. / Zhang, Y.H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human Glutamate oxaloacetate transaminase 1 (GOT1) in complex with AH
著者: Shan, Y.
履歴
登録2019年12月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate oxaloacetate transaminase 1
B: Glutamate oxaloacetate transaminase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8744
ポリマ－92,1942
非ポリマー6802
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6800 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area30410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.870, 90.420, 74.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.870, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / Aspartate aminotransferase / cytoplasmic / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / ...Aspartate aminotransferase / cytoplasmic / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cCAT / Transaminase A


分子量: 46097.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOT1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P17174, アスパラギン酸アミノ基転移酵素, システイントランスアミナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-EE6 / 3-[3-(3-methylbut-2-enyl)-4-oxidanyl-phenyl]-5-[[3-(3-methylbut-2-enyl)-4-oxidanyl-phenyl]methylidene]-4-oxidanyl-furan-2-one


分子量: 432.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H28O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES pH 7.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2019年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→64.8553 Å / Num. obs: 25267 / % possible obs: 97.67 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 9.34
反射 シェル解像度: 2.62→2.714 Å / Num. unique obs: 2557 / CC1/2: 0.82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DND

6dnd


解像度: 2.62→64.835 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.43
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2661 1982 7.85 %
Rwork0.2127 --
obs0.2169 25245 97.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 62.46 Å2 / Biso mean: 29.9613 Å2 / Biso min: 8.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.62→64.835 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6453 0 48 174 6675
Biso mean--31.92 27.25 -
残基数----820
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.62-2.68560.32151420.265166998
2.6856-2.75820.35221410.2635166498
2.7582-2.83930.30761360.2623158994
2.8393-2.9310.31751480.2527168299
2.931-3.03570.32851420.2505165699
3.0357-3.15730.33491410.2554168399
3.1573-3.3010.25461460.2425165799
3.301-3.4750.25241440.2163170999
3.475-3.69270.27971410.2023166799
3.6927-3.97780.2281360.1898164097
3.9778-4.3780.26221370.1717161494
4.378-5.01130.21751450.1671169699
5.0113-6.31290.26511430.2094167198
6.3129-64.8350.19561400.1931166695
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.6561 Å / Origin y: 2.458 Å / Origin z: -28.1362 Å
111213212223313233
T0.0119 Å2-0.0045 Å20.0045 Å2-0.0005 Å2-0.0133 Å2--0.0246 Å2
L0.1471 °2-0.0279 °2-0.0063 °2-0.0928 °2-0.0425 °2--0.1453 °2
S-0.0122 Å °0.0367 Å °0.0056 Å °0.0566 Å °-0.0119 Å °-0.0089 Å °0.0569 Å °0.0373 Å °-0.0069 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 412
2X-RAY DIFFRACTION1allA413
3X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 412
4X-RAY DIFFRACTION1allB413
5X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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