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- PDB-6li2: Crystal structure of GPR52 ligand free form with rubredoxin fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6li2
タイトルCrystal structure of GPR52 ligand free form with rubredoxin fusion
要素Chimera of G-protein coupled receptor 52 and Rubredoxin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Human GPR52 receptor / Class A / orphan GPCR / apo form / rubredoxin / LCP
機能・相同性
機能・相同性情報


alkane catabolic process / G protein-coupled photoreceptor activity / cellular response to light stimulus / phototransduction / locomotory behavior / G protein-coupled receptor activity / electron transfer activity / response to xenobiotic stimulus / iron ion binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rubredoxin / Rubredoxin, iron-binding site / Rubredoxin signature. / Rubredoxin domain / Rubredoxin / Rubredoxin-like domain / Rubredoxin-like domain profile. / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM ...Rubredoxin / Rubredoxin, iron-binding site / Rubredoxin signature. / Rubredoxin domain / Rubredoxin / Rubredoxin-like domain / Rubredoxin-like domain profile. / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Rubredoxin / G-protein coupled receptor 52
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Clostridium pasteurianum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Luo, Z.P. / Lin, X. / Xu, F. / Han, G.W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structural basis of ligand recognition and self-activation of orphan GPR52.
著者: Xi Lin / Mingyue Li / Niandong Wang / Yiran Wu / Zhipu Luo / Shimeng Guo / Gye-Won Han / Shaobai Li / Yang Yue / Xiaohu Wei / Xin Xie / Yong Chen / Suwen Zhao / Jian Wu / Ming Lei / Fei Xu /
要旨: GPR52 is a class-A orphan G-protein-coupled receptor that is highly expressed in the brain and represents a promising therapeutic target for the treatment of Huntington's disease and several ...GPR52 is a class-A orphan G-protein-coupled receptor that is highly expressed in the brain and represents a promising therapeutic target for the treatment of Huntington's disease and several psychiatric disorders. Pathological malfunction of GPR52 signalling occurs primarily through the heterotrimeric G protein, but it is unclear how GPR52 and G couple for signal transduction and whether a native ligand or other activating input is required. Here we present the high-resolution structures of human GPR52 in three states: a ligand-free state, a G-coupled self-activation state and a potential allosteric ligand-bound state. Together, our structures reveal that extracellular loop 2 occupies the orthosteric binding pocket and operates as a built-in agonist, conferring an intrinsically high level of basal activity to GPR52. A fully active state is achieved when G is coupled to GPR52 in the absence of an external agonist. The receptor also features a side pocket for ligand binding. These insights into the structure and function of GPR52 could improve our understanding of other self-activated GPCRs, enable the identification of endogenous and tool ligands, and guide drug discovery efforts that target GPR52.
履歴
登録2019年12月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera of G-protein coupled receptor 52 and Rubredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,60414
ポリマ－42,5101
非ポリマー4,09313
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.223, 113.229, 138.615
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Chimera of G-protein coupled receptor 52 and Rubredoxin / Rd


分子量: 42510.426 Da / 分子数: 1 / 変異: W278Q, C314P, S318A, N321D, V323T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Clostridium pasteurianum (バクテリア)
遺伝子: GPR52 / 細胞株 (発現宿主): f9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y2T5, UniProt: P00268
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 0.08-0.1 M magnesium sulphate, 0.1 M sodium cacodylate trihydrate pH 6.2, and 28-31% PEG300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 15032 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 47.78 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.967 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1457 / CC1/2: 0.895 / Rpim(I) all: 0.328 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Rosetta modelling

解像度: 2.8→29.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 32.117 / SU ML: 0.315 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 16.343 / ESU R Free: 0.401 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS Authors aniso-corrected the observed data by STARANISO which remove weak reflections.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26295 612 4.9 %RANDOM
Rwork0.24112 ---
obs0.24217 11830 81.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.372 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.26 Å20 Å20 Å2
2---3.97 Å20 Å2
3---1.71 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→29.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2761 0 177 18 2956
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0133015
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0172798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.441.6894069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8051.6666475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4945345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.23721.545123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.09915433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9481510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2393
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0420.023178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0360.02660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.5629.931386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other8.5379.9331385
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.81818.6231729
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other11.82718.6251730
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.05211.4561629
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other9.04911.4551630
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.48420.7572341
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined18.21849693
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other18.21849688
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 26 -
Rwork0.258 566 -
obs--53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4022-0.2062-0.11890.42060.40291.0024-0.0350.00630.0030.0847-0.02730.00190.1184-0.14440.06230.0684-0.03780.00110.3205-0.00560.00625.710420.651937.6473
21.3930.3127-1.13220.25240.17533.97390.0520.0569-0.0037-0.0188-0.0510.0491-0.02810.0843-0.0010.0563-0.0306-0.02660.32970.01710.030623.035234.556269.9635
31.09060.38881.05340.17860.37032.0785-0.0525-0.0652-0.0372-0.0156-0.0662-0.06160.2166-0.25290.11870.0812-0.00790.03270.32310.02630.079616.693426.217441.3018
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A23 - 235
2X-RAY DIFFRACTION2A1001 - 1054
3X-RAY DIFFRACTION3A263 - 605

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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