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万見
- PDB-6le1: Structure of RRM2 domain of DND1 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6le1
タイトルStructure of RRM2 domain of DND1 protein
要素Dead end protein homolog 1
キーワードTRANSCRIPTION / Domain swapped dimerisation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / mRNA stabilization / germ cell development / mRNA 3'-UTR binding / focal adhesion / mRNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dead end protein 1, RNA recognition motif 1 / DND1, double-stranded RNA binding domain / double strand RNA binding domain from DEAD END PROTEIN 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily ...Dead end protein 1, RNA recognition motif 1 / DND1, double-stranded RNA binding domain / double strand RNA binding domain from DEAD END PROTEIN 1 / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dead end protein homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kumari, P. / Bhavesh, N.S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
International Centre for Genetic Engineering and Biotechnology, New Delhi and Department of Biotechnology (India) インド
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Human DND1-RRM2 forms a non-canonical domain swapped dimer.
著者: Kumari, P. / Bhavesh, N.S.
履歴
登録2019年11月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月28日Group: Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.22021年6月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dead end protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8993
ポリマ－10,7111
非ポリマー1882
水54030
1
A: Dead end protein homolog 1
ヘテロ分子

A: Dead end protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7986
ポリマ－21,4222
非ポリマー3764
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area10990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.615, 44.615, 111.332
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-329-

HOH

21A-330-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dead end protein homolog 1 / RNA-binding motif / single-stranded-interacting protein 4


分子量: 10710.891 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DND1, RBMS4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IYX4
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: Tetragonal bipyramids, plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M MES Monohydrate pH- 6.5, 30% PEG MME 5000, 0.2M Ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→31.6 Å / Num. obs: 4233 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Num. unique obs: 237 / CC1/2: 0.921 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→31.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 0.008 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.236
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2431 235 5.3 %RANDOM
Rwork0.2099 ---
obs0.2116 4233 92.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 81.58 Å2 / Biso mean: 34.518 Å2 / Biso min: 20.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.76 Å20 Å20 Å2
2--0.76 Å20 Å2
3----1.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→31.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数651 0 11 30 692
Biso mean--49.95 34.84 -
残基数----89
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 28 -
Rwork0.217 330 -
all-358 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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