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万見
- PDB-6lan: Structure of CCDC50 and LC3B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lan
タイトルStructure of CCDC50 and LC3B complex
要素Coiled-coil domain-containing protein 50,Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / autophagy / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / Receptor Mediated Mitophagy / organelle membrane / Macroautophagy / axoneme ...SARS-CoV-2 modulates autophagy / ceramide binding / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / Receptor Mediated Mitophagy / organelle membrane / Macroautophagy / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome maturation / mitophagy / autophagosome assembly / autophagosome / endomembrane system / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / cellular response to starvation / mitochondrial membrane / macroautophagy / sensory perception of sound / autophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / microtubule / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Coiled-coil domain-containing protein 50, N-terminal / Coiled-coil domain-containing protein 50 / Coiled-coil domain-containing protein 50 N-terminus / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Coiled-coil domain-containing protein 50 / Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.41 Å
データ登録者Liu, L. / Li, J. / Hou, P.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2021
タイトル: A novel selective autophagy receptor, CCDC50, delivers K63 polyubiquitination-activated RIG-I/MDA5 for degradation during viral infection.
著者: Hou, P. / Yang, K. / Jia, P. / Liu, L. / Lin, Y. / Li, Z. / Li, J. / Chen, S. / Guo, S. / Pan, J. / Wu, J. / Peng, H. / Zeng, W. / Li, C. / Liu, Y. / Guo, D.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coiled-coil domain-containing protein 50,Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8831
ポリマ－15,8831
非ポリマー00
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8810 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)65.776, 46.804, 46.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.269, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-357-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Coiled-coil domain-containing protein 50,Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B / Protein Ymer / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / ...Protein Ymer / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / MAP1A/MAP1B light chain 3 B / MAP1A/MAP1B LC3 B / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta


分子量: 15883.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of CCDC50 peptide (residues -7-1) and LC3B protein (residues 2-125).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCDC50, C3orf6, MAP1LC3B, MAP1ALC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8IVM0, UniProt: Q9GZQ8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.92 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 20% v/v 2-Propanol, 0.1 M sodium citrate pH 5.6, 20% w/v PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→50 Å / Num. obs: 24956 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 13.89 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 49.9
反射 シェル解像度: 1.41→1.43 Å / 冗長度: 8.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1672 / CC1/2: 0.902 / Rsym value: 0.65 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Coot1.17_3644モデル構築
PHENIX1.17_3644精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WAO

3wao


解像度: 1.41→23.4 Å / SU ML: 0.1757 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.3261
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 1990 7.98 %
Rwork0.1916 --
obs0.1938 24952 93.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.41→23.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1106 0 0 286 1392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00441189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80071614
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0718175
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d30.4593467
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.41-1.450.359910.33191059X-RAY DIFFRACTION60.49
1.45-1.480.29371150.27261326X-RAY DIFFRACTION77.14
1.48-1.530.3241410.27771632X-RAY DIFFRACTION93.81
1.53-1.580.33341460.2541688X-RAY DIFFRACTION96.78
1.58-1.630.24861470.24491692X-RAY DIFFRACTION97.25
1.63-1.70.28051480.23961696X-RAY DIFFRACTION97.41
1.7-1.780.28331480.24211702X-RAY DIFFRACTION97.42
1.78-1.870.25331470.23251707X-RAY DIFFRACTION97.78
1.87-1.990.23641490.22381716X-RAY DIFFRACTION98.26
1.99-2.140.24121480.19511714X-RAY DIFFRACTION98.62
2.14-2.360.23561510.17541745X-RAY DIFFRACTION98.6
2.36-2.70.20421520.17321736X-RAY DIFFRACTION99.32
2.7-3.390.17521510.15711743X-RAY DIFFRACTION99.32
3.4-23.40.16561560.15621806X-RAY DIFFRACTION99.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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