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- PDB-6lab: 169 bp nucleosome, harboring cohesive DNA termini, assembled with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lab
タイトル169 bp nucleosome, harboring cohesive DNA termini, assembled with linker histone H1.0
要素
  • (DNA (169-MER)) x 2
  • Histone H1.0
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Nucleosome / DNA-protein complex / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / Linker Histone / H1.0
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin ...positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / nucleosome binding / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / transcription repressor complex / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / innate immune response in mucosa / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nucleosome assembly / actin cytoskeleton / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / double-stranded DNA binding / defense response to Gram-negative bacterium / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / nuclear body / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin / Golgi apparatus / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H1.0 / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
other sequences (unknown)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Adhireksan, Z. / Sharma, D. / Bao, Q. / Lee, P.L. / Padavattan, S. / Davey, C.A.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Engineering nucleosomes for generating diverse chromatin assemblies.
著者: Adhireksan, Z. / Sharma, D. / Lee, P.L. / Bao, Q. / Padavattan, S. / Shum, W.K. / Davey, G.E. / Davey, C.A.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02024年4月3日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / audit_author / entity / entity_src_gen / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _audit_author.identifier_ORCID / _audit_author.name / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _ndb_struct_na_base_pair.buckle / _ndb_struct_na_base_pair.opening / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair.shear / _ndb_struct_na_base_pair.stagger / _ndb_struct_na_base_pair.stretch / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.inclination / _ndb_struct_na_base_pair_step.rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.roll / _ndb_struct_na_base_pair_step.shift / _ndb_struct_na_base_pair_step.slide / _ndb_struct_na_base_pair_step.tilt / _ndb_struct_na_base_pair_step.tip / _ndb_struct_na_base_pair_step.twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.x_displacement / _ndb_struct_na_base_pair_step.y_displacement / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_contact_author.address_1 / _pdbx_contact_author.address_2 / _pdbx_contact_author.address_3 / _pdbx_contact_author.city / _pdbx_contact_author.email / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_contact_author.phone / _pdbx_contact_author.postal_code / _pdbx_contact_author.state_province / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_all / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.ls_wR_factor_R_free / _refine.ls_wR_factor_R_work / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_average_fsc_free / _refine.pdbx_average_fsc_work / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _software.version / _struct_asym.entity_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Real space R-factor / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (169-MER)
J: DNA (169-MER)
K: Histone H3.1
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1-B/E
N: Histone H2B type 1-J
O: Histone H3.1
P: Histone H4
Q: Histone H2A type 1-B/E
R: Histone H2B type 1-J
S: DNA (169-MER)
T: DNA (169-MER)
U: Histone H1.0
V: Histone H1.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)471,21046
ポリマ－470,25922
非ポリマー95124
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.799, 102.760, 218.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 5種, 18分子 AEKOBFLPCGMQDHNRUV

#1: タンパク質
Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質
Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14165.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質
Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 13935.239 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#7: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 20927.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1-0, H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305

-
DNA鎖 , 2種, 4分子 ISJT

#5: DNA鎖 DNA (169-MER)


分子量: 52173.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) other sequences (unknown) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (169-MER)


分子量: 52164.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) other sequences (unknown) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 3種, 24分子

#8: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#9: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#10: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.32 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Calcium chloride, potassium chloride, sodium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 98.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→216.23 Å / Num. obs: 75580 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.105 / Rrim(I) all: 0.151 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.811 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 10654 / CC1/2: 0.557 / % possible all: 96.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UT9, 4QLC

3ut9

4qlc


解像度: 3.2→39.892 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.268 / WRfactor Rwork: 0.199 / SU B: 32.211 / SU ML: 0.516 / Average fsc free: 0.8231 / Average fsc work: 0.8526 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.513 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2619 1469 1.944 %RANDOM
Rwork0.201 74093 --
all0.202 ---
obs-75562 99.242 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 115.807 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.512 Å2-0 Å24.868 Å2
2---3.039 Å20 Å2
3---6.081 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→39.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13379 13846 24 0 27249
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01229085
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01821227
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2891.38542158
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3922.10349383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.83351670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.2718.706773
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.03152618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.07715183
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.23816
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0223137
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.026474
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.26063
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2060.222502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2070.212245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.210607
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0560.213
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1620.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.3140.248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3340.2139
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.3690.212
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1280.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.19.8276734
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.0989.8276733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it10.92414.718386
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other10.92414.7118387
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X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.31613.52822352
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it13.09620.31433772
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other13.09520.31433773
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X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other16.931131.60237546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.2830.4091100.3885233X-RAY DIFFRACTION95.8558
3.283-3.3730.3061010.3345205X-RAY DIFFRACTION97.3935
3.373-3.4710.3611110.2935144X-RAY DIFFRACTION99.2633
3.471-3.5780.3041050.2515074X-RAY DIFFRACTION99.7496
3.578-3.6950.2751130.2224868X-RAY DIFFRACTION99.6599
3.695-3.8250.254760.2274750X-RAY DIFFRACTION99.8139
3.825-3.9690.305860.2114571X-RAY DIFFRACTION99.5298
3.969-4.1310.281850.24380X-RAY DIFFRACTION99.9552
4.131-4.3150.251870.194241X-RAY DIFFRACTION99.7465
4.315-4.5250.236760.1684041X-RAY DIFFRACTION99.9514
4.525-4.770.242660.1583869X-RAY DIFFRACTION99.9746
4.77-5.0590.262720.1733641X-RAY DIFFRACTION99.7046
5.059-5.4080.246570.1953464X-RAY DIFFRACTION99.9716
5.408-5.8410.339590.1843191X-RAY DIFFRACTION99.8464
5.841-6.3980.237580.1832953X-RAY DIFFRACTION99.8011
6.398-7.1520.266540.1892653X-RAY DIFFRACTION99.7788
7.152-8.2570.286570.1712365X-RAY DIFFRACTION99.794
8.257-10.1090.187480.162018X-RAY DIFFRACTION99.855
10.109-14.2810.196360.1441568X-RAY DIFFRACTION99.9377
14.281-39.8920.122120.184864X-RAY DIFFRACTION94.7027

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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