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- PDB-6la8: 349 bp di-nucleosome harboring cohesive DNA termini assembled wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6la8
タイトル349 bp di-nucleosome harboring cohesive DNA termini assembled with linker histone H1.0
要素
  • (DNA (349-MER)) x 2
  • Histone H1.0
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Nucleosome / DNA-protein complex / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / Linker Histone / H1.0
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin ...positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / chromosome condensation / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / nucleosome binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / transcription repressor complex / telomere organization / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / lipopolysaccharide binding / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / euchromatin / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / actin cytoskeleton / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / Oxidative Stress Induced Senescence / defense response to Gram-negative bacterium / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / killing of cells of another organism / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / nuclear body / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / chromatin / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B ...Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H1.0 / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
other sequences (unknown)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Adhireksan, Z. / Lee, P.L. / Sharma, D. / Davey, C.A.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号
Ministry of Education (Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2020
タイトル: Near-atomic resolution structures of interdigitated nucleosome fibres.
著者: Adhireksan, Z. / Sharma, D. / Lee, P.L. / Davey, C.A.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: DNA (349-MER)
J: DNA (349-MER)
K: Histone H3.1
L: Histone H4
M: Histone H2A type 1-B/E
N: Histone H2B type 1-J
O: Histone H3.1
P: Histone H4
Q: Histone H2A type 1-B/E
R: Histone H2B type 1-J
S: Histone H1.0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)457,41649
ポリマ-456,22119
非ポリマー1,19530
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.055, 184.073, 223.367
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12A
22K
13A
23O
14B
24F
15B
25L
16B
26P
17C
27G
18C
28M
19C
29Q
110D
210H
111D
211N
112D
212R
113E
213K
114E
214O
115F
215L
116F
216P
117G
217M
118G
218Q
119H
219N
120H
220R
121K
221O
122L
222P
123M
223Q
124N
224R

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSARGARGAA37 - 13438 - 135
21LYSLYSARGARGEE37 - 13438 - 135
12LYSLYSARGARGAA37 - 13438 - 135
22LYSLYSARGARGKK37 - 13438 - 135
13PROPROARGARGAA38 - 13439 - 135
23PROPROARGARGOO38 - 13439 - 135
14LEULEUGLYGLYBB22 - 10123 - 102
24LEULEUGLYGLYFF22 - 10123 - 102
15ARGARGGLYGLYBB23 - 10124 - 102
25ARGARGGLYGLYLL23 - 10124 - 102
16ARGARGGLYGLYBB23 - 10124 - 102
26ARGARGGLYGLYPP23 - 10124 - 102
17LYSLYSLEULEUCC13 - 11614 - 117
27LYSLYSLEULEUGG13 - 11614 - 117
18LYSLYSPROPROCC13 - 11714 - 118
28LYSLYSPROPROMM13 - 11714 - 118
19THRTHRLYSLYSCC16 - 11817 - 119
29THRTHRLYSLYSQQ16 - 11817 - 119
110LYSLYSLYSLYSDD30 - 12531 - 126
210LYSLYSLYSLYSHH30 - 12531 - 126
111LYSLYSLYSLYSDD30 - 12531 - 126
211LYSLYSLYSLYSNN30 - 12531 - 126
112LYSLYSLYSLYSDD30 - 12531 - 126
212LYSLYSLYSLYSRR30 - 12531 - 126
113LYSLYSALAALAEE37 - 13538 - 136
213LYSLYSALAALAKK37 - 13538 - 136
114PROPROARGARGEE38 - 13439 - 135
214PROPROARGARGOO38 - 13439 - 135
115ARGARGGLYGLYFF23 - 10124 - 102
215ARGARGGLYGLYLL23 - 10124 - 102
116ARGARGGLYGLYFF23 - 10124 - 102
216ARGARGGLYGLYPP23 - 10124 - 102
117LYSLYSLEULEUGG13 - 11614 - 117
217LYSLYSLEULEUMM13 - 11614 - 117
118THRTHRLEULEUGG16 - 11617 - 117
218THRTHRLEULEUQQ16 - 11617 - 117
119LYSLYSLYSLYSHH30 - 12531 - 126
219LYSLYSLYSLYSNN30 - 12531 - 126
120LYSLYSLYSLYSHH30 - 12531 - 126
220LYSLYSLYSLYSRR30 - 12531 - 126
121PROPROARGARGKK38 - 13439 - 135
221PROPROARGARGOO38 - 13439 - 135
122ARGARGGLYGLYLL23 - 10224 - 103
222ARGARGGLYGLYPP23 - 10224 - 103
123THRTHRPROPROMM16 - 11717 - 118
223THRTHRPROPROQQ16 - 11717 - 118
124LYSLYSLYSLYSNN30 - 12531 - 126
224LYSLYSLYSLYSRR30 - 12531 - 126

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24

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要素

-
タンパク質 , 5種, 17分子 AEKOBFLPCGMQDHNRS

#1: タンパク質
Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質
Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14165.551 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質
Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 13935.239 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899
#7: タンパク質 Histone H1.0 / Histone H1' / Histone H1(0)


分子量: 20927.182 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H1-0, H1F0, H1FV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07305

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (349-MER)


分子量: 107606.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) other sequences (unknown) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 DNA (349-MER)


分子量: 107957.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) other sequences (unknown) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 2種, 30分子

#8: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#9: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : K

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Calcium chloride, potassium chloride, sodium acetate (cryo-25% MPD)

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データ収集

回折平均測定温度: 98.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→49.32 Å / Num. obs: 69141 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.163 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3.4→3.59 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 9843 / CC1/2: 0.41

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6LAB, 4QLC
解像度: 3.4→49.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.573
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2646 1381 2 %RANDOM
Rwork0.2064 ---
obs0.2076 67687 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 375.27 Å2 / Biso mean: 149.241 Å2 / Biso min: 71.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.56 Å2-0 Å2-0 Å2
2---3.33 Å20 Å2
3---9.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→49.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12717 14311 30 0 27058
Biso mean--153.74 --
残基数----2301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01228937
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0270.01820811
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2621.37642077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.3232.12948435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93551586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.40918.622740
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.427152482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.60915177
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.23793
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0222678
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.026456
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A29750.05
12E29750.05
21A30020.04
22K30020.04
31A29590.04
32O29590.04
41B23880.07
42F23880.07
51B24220.05
52L24220.05
61B23740.08
62P23740.08
71C29630.09
72G29630.09
81C30350.06
82M30350.06
91C29580.08
92Q29580.08
101D27830.1
102H27830.1
111D28520.05
112N28520.05
121D27970.09
122R27970.09
131E29950.07
132K29950.07
141E29880.01
142O29880.01
151F23710.07
152L23710.07
161F24130.06
162P24130.06
171G29670.08
172M29670.08
181G29350.03
182Q29350.03
191H27820.1
192N27820.1
201H28640.06
202R28640.06
211K29490.06
212O29490.06
221L23850.08
222P23850.08
231M29310.08
232Q29310.08
241N27820.1
242R27820.1
LS精密化 シェル解像度: 3.402→3.49 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 98 -
Rwork0.392 4814 -
all-4912 -
obs--97.19 %

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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