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- PDB-6l1q: Crystal structure of AfCbbQ2, a MoxR AAA+-ATPase and CbbQO-type R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l1q
タイトルCrystal structure of AfCbbQ2, a MoxR AAA+-ATPase and CbbQO-type Rubisco activase from Acidithiobacillus ferrooxidans
要素CbbQ protein
キーワードCHAPERONE / AAA+ ATPase / cbbQO-type rubisco activase / MoxR family / Molecular chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
CbbQ/NirQ/NorQ, C-terminal / CbbQ/NirQ/NorQ C-terminal / ATPase, dynein-related, AAA domain / AAA domain (dynein-related subfamily) / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / CbbQ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC 23270 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ye, F.Z. / Tsai, Y.C.C. / Mueller-Cajar, O. / Gao, Y.G.
資金援助 シンガポール, 1件
組織認可番号国
Ministry of Education (Singapore)MOE2016-T2-02-088 シンガポール
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Insights into the mechanism and regulation of the CbbQO-type Rubisco activase, a MoxR AAA+ ATPase.
著者: Yi-Chin Candace Tsai / Fuzhou Ye / Lynette Liew / Di Liu / Shashi Bhushan / Yong-Gui Gao / Oliver Mueller-Cajar /
要旨: The vast majority of biological carbon dioxide fixation relies on the function of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco). In most cases the enzyme exhibits a tendency to become ...The vast majority of biological carbon dioxide fixation relies on the function of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco). In most cases the enzyme exhibits a tendency to become inhibited by its substrate RuBP and other sugar phosphates. The inhibition is counteracted by diverse molecular chaperones known as Rubisco activases (Rcas). In some chemoautotrophic bacteria, the CbbQO-type Rca Q2O2 repairs inhibited active sites of hexameric form II Rubisco. The 2.2-Å crystal structure of the MoxR AAA+ protein CbbQ2 from reveals the helix 2 insert (H2I) that is critical for Rca function and forms the axial pore of the CbbQ hexamer. Negative-stain electron microscopy shows that the essential CbbO adaptor protein binds to the conserved, concave side of the CbbQ2 hexamer. Site-directed mutagenesis supports a model in which adenosine 5'-triphosphate (ATP)-powered movements of the H2I are transmitted to CbbO via the concave residue L85. The basal ATPase activity of Q2O2 Rca is repressed but strongly stimulated by inhibited Rubisco. The characterization of multiple variants where this repression is released indicates that binding of inhibited Rubisco to the C-terminal CbbO VWA domain initiates a signal toward the CbbQ active site that is propagated via elements that include the CbbQ α4-β4 loop, pore loop 1, and the presensor 1-β hairpin (PS1-βH). Detailed mechanistic insights into the enzyme repair chaperones of the highly diverse CO fixation machinery of Proteobacteria will facilitate their successful implementation in synthetic biology ventures.
履歴
登録2019年9月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: CbbQ protein
A: CbbQ protein
B: CbbQ protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,4969
ポリマ－125,9303
非ポリマー1,5676
水3,243180
1
C: CbbQ protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,99318
ポリマ－251,8606
非ポリマー3,13312
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area27440 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area58780 Å2
手法PISA
2
A: CbbQ protein
B: CbbQ protein
ヘテロ分子

A: CbbQ protein
B: CbbQ protein
ヘテロ分子

A: CbbQ protein
B: CbbQ protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,99318
ポリマ－251,8606
非ポリマー3,13312
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area29960 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area56780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)167.753, 167.753, 48.291
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z
#3: y,-x+y,z
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 CbbQ protein / cbbQ2-type rubisco activase


分子量: 41976.648 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC 23270 (バクテリア)
株: ATCC 23270 / 遺伝子: cbbQ-2, AFE_2156 / プラスミド: pOPThisLipo / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: B7J5E4
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 21.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.2
詳細: 25% (v/v) 1,2-propanediol, phosphate-citrate pH4.2, 5% (v/v) PEG3000, 10% (v/v) glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 56135 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique obs: 8038 / CC1/2: 0.95 / Rpim(I) all: 0.18 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5c3c

5c3c


解像度: 2.2→29.056 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.6 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 3496 6.23 %
Rwork0.1943 52639 -
obs0.197 56135 72.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 134.71 Å2 / Biso mean: 37.7988 Å2 / Biso min: 13.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→29.056 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6151 0 96 180 6427
Biso mean--32.39 34.94 -
残基数----801
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056369
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9458682
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034991
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041113
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.672317
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2002-2.23030.303100.2791305
2.2303-2.26210.3886120.27991937
2.2621-2.29590.3052180.272533011
2.2959-2.33180.2863370.297352819
2.3318-2.370.244460.287970425
2.37-2.41080.262660.298599934
2.4108-2.45460.3017800.2706130945
2.4546-2.50180.23581090.27158255
2.5018-2.55290.32331190.2559187464
2.5529-2.60830.31121540.2408226479
2.6083-2.6690.33641720.2362246285
2.669-2.73570.2421770.2362274695
2.7357-2.80960.32481910.22852877100
2.8096-2.89220.25971880.23722866100
2.8922-2.98540.28791850.24272895100
2.9854-3.0920.23631970.23812881100
3.092-3.21570.25241900.21722925100
3.2157-3.36180.25421980.19992872100
3.3618-3.53880.25971840.19092872100
3.5388-3.76010.26761980.18342931100
3.7601-4.04970.16452000.15742890100
4.0497-4.45590.21861800.14972895100
4.4559-5.09770.17792010.14062871100
5.0977-6.41110.26531890.1849288099
6.4111-100.16591950.1516286399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.8442 Å / Origin y: 57.6726 Å / Origin z: 4.3962 Å
111213212223313233
T0.1961 Å2-0.0187 Å20.0136 Å2-0.1819 Å20.0099 Å2--0.153 Å2
L0.4225 °20.0209 °20.0209 °2--0.007 °2-0.014 °2--0.0516 °2
S-0.0122 Å °-0.0525 Å °-0.0781 Å °0.0143 Å °-0.0102 Å °0.0095 Å °0.0046 Å °-0.0167 Å °0.0215 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allC6 - 272
2X-RAY DIFFRACTION1allC1001 - 2001
3X-RAY DIFFRACTION1allA6 - 272
4X-RAY DIFFRACTION1allA1002 - 2002
5X-RAY DIFFRACTION1allB6 - 272
6X-RAY DIFFRACTION1allB1003 - 2003
7X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 80
8X-RAY DIFFRACTION1allS81 - 180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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