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- PDB-6l0b: Crystal structure of dihydroorotase in complex with fluorouracil ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l0b
タイトルCrystal structure of dihydroorotase in complex with fluorouracil from Saccharomyces cerevisiae
要素Dihydroorotase
キーワードHYDROLASE / Dihydropyrimidinase / Dihydroorotase / metalloenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroorotase / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / dihydroorotase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotase homodimeric type / Dihydroorotase signature 1. / Dihydroorotase signature 2. / Dihydroorotase, conserved site / Amidohydrolase / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
5-FLUOROURACIL / Dihydroorotase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Guan, H.H. / Huang, Y.H. / Huang, C.Y. / Chen, C.J.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the interaction modes of dihydroorotase with the anticancer drugs 5-fluorouracil and 5-aminouracil.
著者: Guan, H.H. / Huang, Y.H. / Lin, E.S. / Chen, C.J. / Huang, C.Y.
履歴
登録2019年9月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroorotase
C: Dihydroorotase
B: Dihydroorotase
D: Dihydroorotase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,95716
ポリマ－165,9134
非ポリマー1,04412
水4,071226
1
A: Dihydroorotase
C: Dihydroorotase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4798
ポリマ－82,9572
非ポリマー5226
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area27740 Å2
手法PISA
2
B: Dihydroorotase
D: Dihydroorotase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,4798
ポリマ－82,9572
非ポリマー5226
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-174 kcal/mol
Surface area27950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.474, 88.430, 103.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: VAL / Beg label comp-ID: VAL / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 2 - 365 / Label seq-ID: 2 - 365

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBC
3chain CCB
4chain DDD

-
要素

#1: タンパク質
Dihydroorotase / DHOase


分子量: 41478.355 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20051, dihydroorotase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-URF / 5-FLUOROURACIL / 5-FU


分子量: 130.077 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H3FN2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 10 mM imidazole malate pH 7.0, 19 % PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX325HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→29.94 Å / Num. obs: 41606 / % possible obs: 98.43 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.934 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Num. unique obs: 3807 / CC1/2: 0.744

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6L0A

6l0a


解像度: 2.7→29.94 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2486 2009 4.83 %
Rwork0.1902 39597 -
obs0.193 41606 98.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.14 Å2 / Biso mean: 45.4831 Å2 / Biso min: 19.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11376 0 44 226 11646
Biso mean--43.8 37.42 -
残基数----1456
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4384X-RAY DIFFRACTION10.107TORSIONAL
12B4384X-RAY DIFFRACTION10.107TORSIONAL
13C4384X-RAY DIFFRACTION10.107TORSIONAL
14D4384X-RAY DIFFRACTION10.107TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7-2.76720.32741270.2532258490
2.7672-2.8420.33761470.2429266194
2.842-2.92550.29161410.2397277297
2.9255-3.01990.2591370.2277282199
3.0199-3.12770.29511520.23312855100
3.1277-3.25280.28051340.22852862100
3.2528-3.40060.24971570.21362850100
3.4006-3.57970.28181100.19912895100
3.5797-3.80350.24411540.18392835100
3.8035-4.09650.23541680.18252876100
4.0965-4.50750.22281500.16622854100
4.5075-5.15690.20551160.15882920100
5.1569-6.48620.24361670.18362876100
6.4862-29.940.21931490.15282936100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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