[日本語] English
万見
- PDB-6l08: Crystal structure of Arabidopsis cytidine deaminase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6l08
タイトルCrystal structure of Arabidopsis cytidine deaminase
要素Cytidine deaminase 1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / pyrimidine metabolism / RNA editing / catalytic mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


cytidine catabolic process / cytidine deaminase / : / cytidine deaminase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidine deaminase, homodimeric / Cytidine/deoxycytidylate deaminase, zinc-binding domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / : / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain ...Cytidine deaminase, homodimeric / Cytidine/deoxycytidylate deaminase, zinc-binding domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / : / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytidine deaminase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.999 Å
データ登録者Jia, W. / Xiao, W. / Lin, L.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of Arabidopsis thaliana cytidine deaminase.
著者: Wang, J. / Guo, Q. / Liu, L. / Wang, X.
履歴
登録2019年9月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cytidine deaminase 1
B: Cytidine deaminase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1643
ポリマ－67,0672
非ポリマー961
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area22200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.644, 112.644, 111.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Cytidine deaminase 1 / At-CDA1


分子量: 33533.719 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CDA1, CDD, DESZ, At2g19570, F3P11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O65896, cytidine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.79 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.1 M MES sodium salt pH6.5, 2.0 M ammonium sulfate, 5% (w/v) PEG 400 and 0.1 M TCEP hydrochloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→50 Å / Num. obs: 16815 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 54.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.069 / Χ2: 0.937 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3-3.1110.41.3816670.7990.451.4540.88999.9
3.11-3.2310.40.92816490.870.3020.9770.906100
3.23-3.3810.20.55916620.9470.1840.5890.893100
3.38-3.5610.10.33316460.9820.110.3510.90999.9
3.56-3.789.90.18516840.9940.0620.1960.95599.9
3.78-4.079.40.10916650.9970.0370.1160.95499.5
4.07-4.489.20.06116670.9980.0210.0650.99198.9
4.48-5.1310.30.04317000.9990.0140.0451.061100
5.13-6.469.90.03717010.9990.0120.0390.97599.8
6.46-508.50.02417740.9990.0080.0250.82598.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AF2

1af2


解像度: 2.999→39.637 Å / FOM work R set: 0.7774 / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2846 683 5 %
Rwork0.2491 12987 -
obs0.2508 13670 81.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 350.6 Å2 / Biso mean: 99.65 Å2 / Biso min: 27.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.999→39.637 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4115 0 5 43 4163
Biso mean--92.46 70.04 -
残基数----569
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034232
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8385789
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057670
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004774
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.081463
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9995-3.2310.3245720.3059121039
3.231-3.55590.32811330.2823229573
3.5559-4.070.29991540.2573300095
4.07-5.12610.24041650.2304318399
5.1261-39.6370.28931590.2392329999
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.9432 Å / Origin y: -28.5695 Å / Origin z: 14.8816 Å
111213212223313233
T1.0548 Å2-0.1384 Å20.0668 Å2-0.4492 Å2-0.2958 Å2--0.5177 Å2
L2.7755 °20.5806 °2-0.9492 °2-2.1398 °2-1.2871 °2--2.6326 °2
S-0.6115 Å °0.8796 Å °-0.5103 Å °-1.2029 Å °0.2436 Å °-0.2402 Å °1.0816 Å °-0.3403 Å °0.1004 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA4 - 301
2X-RAY DIFFRACTION1allA400 - 1043
3X-RAY DIFFRACTION1allB0 - 300
4X-RAY DIFFRACTION1allB1000 - 1044

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る