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- PDB-6ky1: Crystal structural of human glutathione-specific gamma-glutamylcy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ky1
タイトルCrystal structural of human glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2 (ChaC2)mutant with Glutamate 83 replaced by Glutamine
要素Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / gamma-glutamylcyclotransferase / ChaC2 / GSH degradation / Domain Swapping.
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / glutathione specific gamma-glutamylcyclotransferase activity / gamma-glutamylcyclotransferase activity / Glutathione synthesis and recycling / glutathione catabolic process / glutathione biosynthetic process / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase / ChaC-like protein / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like / Gamma-glutamyl cyclotransferase-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Nguyen, T.K.Y. / Han, B.W.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea)2011-0030001 韓国
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Glutathione specific gamma glutamylcyclotransferase 2 mutant with glutamate 83 replaced by Glutamine
著者: Nguyen, T.K.Y. / Han, B.W.
履歴
登録2019年9月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2
B: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2
C: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6813
ポリマ－61,6813
非ポリマー00
水1,53185
1
A: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5601
ポリマ－20,5601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5601
ポリマ－20,5601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5601
ポリマ－20,5601
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.707, 72.707, 103.998
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase 2 / Gamma-GCG 2 / Cation transport regulator-like protein 2


分子量: 20560.305 Da / 分子数: 3 / 変異: R82G, E83Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHAC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WUX2, glutathione-specific gamma-glutamylcyclotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.2 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 3 M sodium acetate trihydrate (pH 7.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→50 Å / Num. obs: 36804 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.2 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 42.521
反射 シェル解像度: 2.04→2.08 Å / Rsym value: 0.563

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0257精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6K95

6k95


解像度: 2.04→31.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 7.58 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.038
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2555 2062 5.3 %RANDOM
Rwork0.2254 ---
obs0.2269 36804 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 118.19 Å2 / Biso mean: 59.567 Å2 / Biso min: 30.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.76 Å2-0 Å20 Å2
2--18.76 Å20 Å2
3----37.53 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.04→31.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4100 0 0 85 4185
Biso mean---60.26 -
残基数----512
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0134215
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173851
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.331.6555738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1621.5768917
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9815506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.3521.454227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.44715646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6571529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2514
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024725
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02958
LS精密化 シェル解像度: 2.042→2.095 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 204 -
Rwork0.47 2558 -
all-2762 -
obs--95.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.66271.1183-1.01631.3189-1.00783.6604-0.0633-0.07740.0652-0.0125-0.03260.048-0.22970.210.09590.11220.0118-0.02980.1607-0.00820.01929.759-20.95-0.092
22.7361.0992-1.21621.5045-0.12484.265-0.06450.02350.0645-0.08090.02750.0127-0.0312-0.29340.0370.128-0.0009-0.02020.0826-0.0180.00883.21-36.328-23.72
32.066-1.45391.49993.089-2.63074.9407-0.0275-0.0890.03210.11450.02890.09390.29170.1281-0.00140.46140.00180.02220.45610.00660.263730.948-60.674-9.01
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-6 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2B-5 - 174
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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