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万見
- PDB-6kuy: Crystal structure of the alpha2A adrenergic receptor in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kuy
タイトルCrystal structure of the alpha2A adrenergic receptor in complex with a partial agonist
要素Alpha2A adrenergic receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / alpha2A adrenergic receptor / partial agonist / GPCR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of uterine smooth muscle contraction / adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / alpha2-adrenergic receptor activity / Adrenaline signalling through Alpha-2 adrenergic receptor / alpha-2C adrenergic receptor binding / negative regulation of epinephrine secretion / epinephrine binding / phospholipase C-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of norepinephrine secretion / alpha-1B adrenergic receptor binding ...negative regulation of uterine smooth muscle contraction / adenylate cyclase-inhibiting adrenergic receptor signaling pathway / alpha2-adrenergic receptor activity / Adrenaline signalling through Alpha-2 adrenergic receptor / alpha-2C adrenergic receptor binding / negative regulation of epinephrine secretion / epinephrine binding / phospholipase C-activating adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of norepinephrine secretion / alpha-1B adrenergic receptor binding / heterotrimeric G-protein binding / negative regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Surfactant metabolism / dopaminergic synapse / positive regulation of potassium ion transport / thermoception / fear response / thioesterase binding / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / intestinal absorption / response to alcohol / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / norepinephrine binding / Adrenoceptors / response to morphine / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of wound healing / adrenergic receptor signaling pathway / negative regulation of calcium ion transport / Rho protein signal transduction / regulation of vasoconstriction / negative regulation of lipid catabolic process / cellular response to hormone stimulus / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / presynaptic active zone membrane / axon terminus / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / female pregnancy / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of cytokine production / negative regulation of insulin secretion / postsynaptic density membrane / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / GABA-ergic synapse / platelet activation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / vasodilation / glucose homeostasis / actin cytoskeleton organization / G alpha (i) signalling events / basolateral plasma membrane / Ras protein signal transduction / DNA replication / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein heterodimerization activity / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha 2A adrenoceptor / Cytochrome c/b562 / Adrenoceptor family / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) ...Alpha 2A adrenoceptor / Cytochrome c/b562 / Adrenoceptor family / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E39 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alpha-2A adrenergic receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Qu, L. / Zhou, Q.T. / Wu, D. / Zhao, S.W.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structures of the alpha2A adrenergic receptor in complex with a partial agonist
著者: Qu, L. / Zhou, Q.T. / Wu, D. / Zhao, S.W.
履歴
登録2019年9月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha2A adrenergic receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8423
ポリマ－44,4911
非ポリマー3512
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.210, 71.620, 286.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Alpha2A adrenergic receptor


分子量: 44490.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08913*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 化合物 ChemComp-E39 / (2~{S})-4-fluoranyl-2-(1~{H}-imidazol-5-yl)-1-propan-2-yl-2,3-dihydroindole


分子量: 245.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H16FN3
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 0.1M HEPES sodium pH 7.4, 310mM Ammonium tartrate dibasic, 36.5% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→47.7 Å / Num. obs: 11252 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 10.7 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 2.1
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Num. unique obs: 11252 / CC1/2: 0.998 / % possible all: 90.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Y02

2y02


解像度: 3.2→47.62 Å / SU ML: 0.048 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 42.76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 539 4.8 %
Rwork0.2668 --
obs0.2683 11226 89.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→47.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2761 0 25 0 2786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032849
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6283893
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.081680
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004487
LS精密化 シェル解像度: 3.2003→3.5223 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 128 -
Rwork0.2668 2483 -
obs--85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0988-1.0465-0.771.0316-0.04526.99950.1506-0.0553-0.16840.711-0.1272-0.06431.93990.02210.07432.59-0.1446-0.37471.4802-0.03910.784131.1062.58137.833
29.22030.11392.36523.2474-0.75783.50730.2815-0.0917-0.56840.39860.22860.6424-0.2040.2281-0.2810.58240.02970.08240.3719-0.05770.927220.4091.65536.405
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 33 through 227)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 365 through 443)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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