[日本語] English
万見
- PDB-6kr7: Crystal structure of methylated human leucyl-tRNA synthetase, Leu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kr7
タイトルCrystal structure of methylated human leucyl-tRNA synthetase, Leu-AMS-bound form
要素Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / leucyl-tRNA synthetase / Leu-AMS-bound structure
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to L-leucine ...glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to L-leucine / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / regulation of cell size / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of TORC1 signaling / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / endomembrane system / GTPase activator activity / cellular response to amino acid starvation / cellular response to amino acid stimulus / lysosome / nuclear body / endoplasmic reticulum / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 - #20 / : / : / Leucine--tRNA ligase, ubiquitin-like domain / Leucine--tRNA ligase, RagD-binding domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain ...Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 - #20 / : / : / Leucine--tRNA ligase, ubiquitin-like domain / Leucine--tRNA ligase, RagD-binding domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Isoleucyl-tRNA Synthetase; Domain 1 / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
LEUCINE / 5'-O-(L-leucylsulfamoyl)adenosine / PHOSPHATE ION / Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Kim, S. / Son, J. / Kim, S. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Leucine-sensing mechanism of leucyl-tRNA synthetase 1 for mTORC1 activation.
著者: Kim, S. / Yoon, I. / Son, J. / Park, J. / Kim, K. / Lee, J.H. / Park, S.Y. / Kang, B.S. / Han, J.M. / Hwang, K.Y. / Kim, S.
履歴
登録2019年8月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,7414
ポリマ－136,0551
非ポリマー6863
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area45200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.818, 136.818, 437.266
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic / Leucyl-tRNA synthetase / LeuRS


分子量: 136055.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LARS, KIAA1352 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2J5, leucine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 化合物 ChemComp-LSS / 5'-O-(L-leucylsulfamoyl)adenosine / 5-O-N-LEUCYL-SULFAMOYLADENOSINE / 5′-O-(L-Leu-アミノスルホニル)アデノシン


分子量: 459.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H25N7O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.1), 0.42 M Ammonium sulfate, 24 % PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 273 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→50 Å / Num. obs: 20622 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.112 / Χ2: 1.374 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 145569
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
4-4.0740.3089760.5510.1530.3480.29993.9
4.07-4.144.30.3069820.7430.1450.3420.32893.4
4.14-4.224.30.3029610.680.1380.3360.36191.7
4.22-4.314.70.2799910.8170.1190.3060.43293.2
4.31-4.45.10.2669900.8250.1120.2920.49394.6
4.4-4.55.30.2669630.8810.1070.2890.693.4
4.5-4.625.50.24710100.910.0940.2660.66493.9
4.62-4.745.60.24110010.940.0940.2610.6793.9
4.74-4.885.20.2249870.9510.090.2430.75393.6
4.88-5.045.70.22410110.9420.0860.2420.75295.1
5.04-5.226.70.21410070.9670.0740.2280.80495.5
5.22-5.436.80.21610420.950.0760.230.77496.7
5.43-5.677.20.20310320.9610.070.2150.79795.6
5.67-5.977.50.19110280.9780.0640.2020.88595.7
5.97-6.357.90.17310340.9820.0570.1831.03595.9
6.35-6.848.60.14710690.9870.0460.1551.37497.3
6.84-7.528.50.12710680.9910.0410.1341.89997.4
7.52-8.611.30.10411080.9960.0290.1082.32797.7
8.6-10.8212.70.0811250.9980.0220.0832.9698.8
10.82-5011.50.06412370.9980.0190.0672.31997.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1wz2

1wz2


解像度: 4→49.877 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 26.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2776 1988 9.71 %
Rwork0.2322 18482 -
obs0.2366 20470 95.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 303.45 Å2 / Biso mean: 152.4158 Å2 / Biso min: 60.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4→49.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8088 0 45 2 8135
Biso mean--123.39 64.12 -
残基数----1002
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
4-4.10.34011350.3076125594
4.1-4.21080.37391330.2959123492
4.2108-4.33460.3271350.2884126594
4.3346-4.47450.34911370.2785126894
4.4745-4.63430.28991360.2581126694
4.6343-4.81970.32451370.2446127093
4.8197-5.03880.26371390.2487129995
5.0388-5.30420.29761400.2341130396
5.3042-5.63610.29331430.2473132197
5.6361-6.07060.31451420.2374131396
6.0706-6.68020.29641440.247134697
6.6802-7.64390.25891490.2159138997
7.6439-9.61920.22211510.1826140298
9.6192-49.8770.23451670.2012155199

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る