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- PDB-6kot: Quadruple mutant (N51I+C59R+S108N+I164L) plasmodium falciparum di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kot
タイトルQuadruple mutant (N51I+C59R+S108N+I164L) plasmodium falciparum dihydrofolate reductase-thymidylate synthase (PfDHFR-TS) complexed with B12128 and NADPH
要素Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSFERASE / quadruple mutant dihydrofolate reductase / inhibitor / plasmodium falciparum
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2210 / Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / Helix non-globular / Special / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DQ0 / Chem-NDP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.149 Å
データ登録者Vanichtanankul, J. / Vitsupakorn, D.
資金援助 タイ, 2件
組織認可番号国
National Center for Genetic Engineering and Biotechnology (Thailand)P1450883 タイ
National Center for Genetic Engineering and Biotechnology (Thailand)P1850116 タイ
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2019
タイトル: 6-Hydrophobic aromatic substituent pyrimethamine analogues as potential antimalarials for pyrimethamine-resistant Plasmodium falciparum.
著者: Saepua, S. / Sadorn, K. / Vanichtanankul, J. / Anukunwithaya, T. / Rattanajak, R. / Vitsupakorn, D. / Kamchonwongpaisan, S. / Yuthavong, Y. / Thongpanchang, C.
履歴
登録2019年8月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,7818
ポリマ－143,8162
非ポリマー2,9656
水5,693316
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11470 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area43620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.176, 156.175, 165.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 71908.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: DHFR-TS, V1/S / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: D9N170
#2: 化合物 ChemComp-DQ0 / 4-[3-[[2,6-bis(azanyl)-5-(3-chlorophenyl)pyrimidin-4-yl]methoxy]phenoxy]butanoic acid


分子量: 428.869 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21ClN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.59 %
結晶化温度: 297 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 4.5 / 詳細: NaOAc, NH2OAc, PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.149→50 Å / Num. obs: 67136 / % possible obs: 85 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 19.75
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.403 / Num. unique obs: 70259 / CC1/2: 0.908 / % possible all: 86.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DP3

4dp3


解像度: 2.149→45.047 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / WRfactor Rfree: 0.245 / WRfactor Rwork: 0.188 / SU B: 5.261 / SU ML: 0.135 / Average fsc free: 0.9104 / Average fsc work: 0.9281 / 交差検証法: NONE / ESU R: 0.266 / ESU R Free: 0.221 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 3355 5.009 %
Rwork0.1936 63627 -
all0.196 --
obs-66982 82.177 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 31.803 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.516 Å20 Å20 Å2
2---0.081 Å20 Å2
3----0.435 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.149→45.047 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8722 0 196 316 9234
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0139136
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0178291
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7021.66912363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3141.59519288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.30351037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70223.528496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.657151615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6851538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.21170
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr_other1.9730.214
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.029912
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021950
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.21918
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1890.28276
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.24336
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.24062
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0940.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2510.226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2180.257
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1610.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7863.2014181
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7863.24180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3284.7715207
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.3284.7715208
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it33.5774955
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9943.5774952
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.685.2287156
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.685.2297157
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.18537.20810437
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.1837.19710391
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.149-2.2650.2764240.2337411X-RAY DIFFRACTION66.8801
2.265-2.4020.274750.228918X-RAY DIFFRACTION84.4922
2.402-2.5680.2784950.2158745X-RAY DIFFRACTION88.3027
2.568-2.7730.2994140.2098112X-RAY DIFFRACTION87.4103
2.773-3.0360.2683920.2017360X-RAY DIFFRACTION85.9996
3.036-3.3930.2413360.1976658X-RAY DIFFRACTION85.0334
3.393-3.9150.2242510.1835786X-RAY DIFFRACTION83.6497
3.915-4.7880.2092840.1574828X-RAY DIFFRACTION82.1997
4.788-6.740.2591750.1723712X-RAY DIFFRACTION79.7497
6.74-45.0470.2131090.1962091X-RAY DIFFRACTION76.3624

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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