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- PDB-6kl0: Crystal structure of the S65T/F99S/M153T/V163A variant of perdeut... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kl0
タイトルCrystal structure of the S65T/F99S/M153T/V163A variant of perdeuterated GFP at pD 7.0
要素Green fluorescent protein
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / Green Fluorescent Protein / visualization of hydrogen / perdeuteration / high resolution
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / DEUTERATED WATER / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.798 Å
データ登録者Tai, Y. / Takaba, K. / Hanazono, Y. / Miki, K. / Takeda, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science17H03643 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)Photon and Quantum Basic Research Coordinated Development Program 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2019
タイトル: X-ray crystallographic studies on the hydrogen isotope effects of green fluorescent protein at sub-angstrom resolutions
著者: Tai, Y. / Takaba, K. / Hanazono, Y. / Dao, H.A. / Miki, K. / Takeda, K.
履歴
登録2019年7月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8581
ポリマ－25,8581
非ポリマー00
水10,917606
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10260 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)50.826, 62.402, 68.875
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 25857.982 Da / 分子数: 1 / 変異: S65T, F99S, M153T, V163A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 606 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
配列の詳細(1) Residue SER 65 has been mutated to THR 65. Residues THR 65, TYR 66 and GLY 67 constitute the ...(1) Residue SER 65 has been mutated to THR 65. Residues THR 65, TYR 66 and GLY 67 constitute the chromophore CRO 66. The authors state that there are some difference in the structures between CRO in database and CRO in this model. They are in the terminal carboxylic and amino groups and the protonation of phenolic oxygen. (2) Q80R was caused by a PCR error in the early study (Chalfie, M. et al., Science, 1994).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.76 %
結晶化温度: 308 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.6 / 詳細: PEG 4000, MgCl2, Tris-DCl buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 50 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.75 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.75 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.798→50 Å / Num. obs: 229145 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 6.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 29.6
反射 シェル解像度: 0.798→0.81 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 1.459 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 11357 / CC1/2: 0.475 / % possible all: 99.8
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
DENZOデータ削減
MOLREP位相決定
SHELXL精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WUR

2wur


解像度: 0.798→26.59 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 13.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1198 11370 4.97 %
Rwork0.106 217633 -
obs0.1067 229003 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.15 Å2 / Biso mean: 10.2835 Å2 / Biso min: 3.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.798→26.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1823 0 0 897 2720
Biso mean---25.48 -
残基数----228
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
0.7983-0.80740.30982600.3276495268
0.8074-0.81690.3563990.33347205100
0.8169-0.82690.31463690.32247236100
0.8269-0.83730.26833890.2967284100
0.8373-0.84830.26723810.26977292100
0.8483-0.860.26153710.2467270100
0.86-0.87220.23913750.22747275100
0.8722-0.88530.19834010.2067253100
0.8853-0.89910.20233920.1877244100
0.8991-0.91380.18524260.17527247100
0.9138-0.92960.17943530.16067365100
0.9296-0.94650.16093620.14627299100
0.9465-0.96470.16263840.13967231100
0.9647-0.98440.13683750.13037342100
0.9844-1.00580.14133530.1237316100
1.0058-1.02920.12973750.1177326100
1.0292-1.05490.10643610.10287309100
1.0549-1.08350.09233910.09567305100
1.0835-1.11540.0923830.08757332100
1.1154-1.15140.09313590.08157324100
1.1514-1.19250.10124040.0817315100
1.1925-1.24030.09253700.08127371100
1.2403-1.29670.09243930.08087339100
1.2967-1.36510.09343930.07957323100
1.3651-1.45060.08633850.07697401100
1.4506-1.56260.09754010.07597353100
1.5626-1.71980.0954030.07577397100
1.7198-1.96860.09994010.07997434100
1.9686-2.47990.09493620.08287518100
2.4799-26.590.1193990.10077775100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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