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- PDB-6kid: Crystal structure of human leucyl-tRNA synthetase, ATP-bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kid
タイトルCrystal structure of human leucyl-tRNA synthetase, ATP-bound form
要素Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / leucyl-tRNA synthetase / ATP-bound structure
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / cellular response to L-leucine ...glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / leucine-tRNA ligase / leucine-tRNA ligase activity / leucyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to leucine starvation / Cytosolic tRNA aminoacylation / cellular response to L-leucine / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA editing activity / regulation of cell size / positive regulation of TOR signaling / endomembrane system / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / GTPase activator activity / positive regulation of GTPase activity / cellular response to amino acid stimulus / lysosome / nuclear body / endoplasmic reticulum / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like domain / Leucyl-tRNA synthetase, class Ia, archaeal/eukaryotic cytosolic / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia / tRNA synthetases class I (I, L, M and V) / Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, editing domain / Methionyl/Valyl/Leucyl/Isoleucyl-tRNA synthetase, anticodon-binding / Anticodon-binding domain of tRNA ligase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / LEUCINE / PHOSPHATE ION / Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Kim, S. / Son, J. / Kim, S. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Leucine-sensing mechanism of leucyl-tRNA synthetase 1 for mTORC1 activation.
著者: Kim, S. / Yoon, I. / Son, J. / Park, J. / Kim, K. / Lee, J.H. / Park, S.Y. / Kang, B.S. / Han, J.M. / Hwang, K.Y. / Kim, S.
履歴
登録2019年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,8845
ポリマ－136,0551
非ポリマー8284
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area44080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.224, 137.224, 433.321
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Leucine--tRNA ligase, cytoplasmic / Leucyl-tRNA synthetase / LeuRS


分子量: 136055.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SF file contains Friedel pairs. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LARS, KIAA1352 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2J5, leucine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-LEU / LEUCINE / ロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.1), 0.42 M Ammonium sulfate, 24 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.96→50 Å / Num. obs: 82644 / % possible obs: 88.5 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.202 / Χ2: 1.336 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 230992
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.96-3.011.60.40932510.0010.3520.5430.60470.6
3.01-3.071.70.4134830.0250.3410.5360.5975
3.07-3.121.80.40936940.3340.5310.62378.7
3.12-3.191.90.40938660.0290.3280.5280.62481.9
3.19-3.261.90.40238990.0270.3210.5170.62384.2
3.26-3.3320.39539360.0430.310.5050.61884.3
3.33-3.422.10.41540000.0680.3170.5260.75585.8
3.42-3.512.10.39540350.1230.3080.5050.70886.3
3.51-3.612.20.38840750.2890.4870.68887.2
3.61-3.732.30.38841230.1370.2860.4850.78188.9
3.73-3.862.30.37842310.1570.2720.4690.84490.1
3.86-4.022.50.36642440.2230.2530.4480.93790.6
4.02-4.22.70.33843040.4620.2260.410.96292.6
4.2-4.4230.30243750.6940.1890.3591.11693.8
4.42-4.73.30.27544460.8090.1620.3221.32894.8
4.7-5.063.40.25244600.8550.1450.2931.35895.5
5.06-5.573.60.24544800.8640.1380.2831.4196.4
5.57-6.373.80.2145370.9310.1130.2391.55696.6
6.37-8.024.50.12545690.9840.0620.142.02297.8
8.02-505.60.05146360.9990.0220.0562.26998.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1wz2

1wz2


解像度: 3.15→42.89 Å / SU ML: 0.61 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.48 / 位相誤差: 27.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2926 2974 4.14 %
Rwork0.2453 68894 -
obs0.2473 71868 91.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 162.52 Å2 / Biso mean: 46.754 Å2 / Biso min: 12.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.15→42.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8103 0 50 200 8353
Biso mean--47.21 25.95 -
残基数----1004
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.15-3.20.32571230.26642986310982
3.2-3.260.3641290.28963014314384
3.26-3.320.36231240.30812995311984
3.32-3.380.37111350.31233088322386
3.38-3.450.33461380.30953082322086
3.45-3.520.37141320.30593143327586
3.52-3.610.3491350.29973144327987
3.61-3.70.37851420.29913173331588
3.7-3.80.35521390.29863215335490
3.8-3.910.33451380.28623243338190
3.91-4.030.3191480.2743282343091
4.03-4.180.32311440.27283325346993
4.18-4.340.31241460.25473342348893
4.34-4.540.31381430.24053408355194
4.54-4.780.24081420.21493414355695
4.78-5.080.27911510.21613460361196
5.08-5.470.23761540.21863462361697
5.47-6.020.24081490.22623466361596
6.02-6.890.30951500.21453529367998
6.89-8.670.22921530.18743540369399
8.67-42.890.18061590.15913583374299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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