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- PDB-6khv: Solution Structure of the CS2 Domain of USP19 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6khv
タイトルSolution Structure of the CS2 Domain of USP19
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
キーワードHYDROLASE / CS domain / HSP90
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ERAD pathway / positive regulation of cell cycle process / negative regulation of skeletal muscle tissue development / regulation of cellular response to hypoxia / protein deubiquitination / ERAD pathway / response to endoplasmic reticulum stress / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / ubiquitinyl hydrolase 1 ...regulation of ERAD pathway / positive regulation of cell cycle process / negative regulation of skeletal muscle tissue development / regulation of cellular response to hypoxia / protein deubiquitination / ERAD pathway / response to endoplasmic reticulum stress / Hsp90 protein binding / regulation of protein stability / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / endoplasmic reticulum membrane / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Linker region of USP19 deubiquitinase / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. ...Linker region of USP19 deubiquitinase / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / HSP20-like chaperone / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Xue, W. / Hu, H.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)31870764 中国
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2020
タイトル: Domain interactions reveal auto-inhibition of the deubiquitinating enzyme USP19 and its activation by HSP90 in the modulation of huntingtin aggregation.
著者: Xue, W. / Zhang, S.X. / He, W.T. / Hong, J.Y. / Jiang, L.L. / Hu, H.Y.
履歴
登録2019年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3381
ポリマ－13,3381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, SEC
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 19 / Deubiquitinating enzyme 19 / Ubiquitin thioesterase 19 / Ubiquitin-specific-processing protease 19 ...Deubiquitinating enzyme 19 / Ubiquitin thioesterase 19 / Ubiquitin-specific-processing protease 19 / Zinc finger MYND domain-containing protein 9


分子量: 13338.205 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP19, KIAA0891, ZMYND9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O94966, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic13D CBCA(CO)NH
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D H(CCO)NH
152isotropic13D HNHA
182isotropic13D 1H-15N NOESY
171isotropic13D 1H-13C NOESY
161isotropic13D (H)CCH-TOCSY
191isotropic13D HNCO

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] CS2(273-386), 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.05 mM sodium azide, 90 % v/v H2O, 10 % v/v D2O, 90% H2O/10% D2O15N_13C_sample90% H2O/10% D2O
solution20.8 mM [U-99% 15N] CS2(273-386), 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.05 mM sodium azide, 90 % v/v H2O, 10 % v/v D2O, 90% H2O/10% D2O15N_sample90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMCS2(273-386)[U-99% 13C; U-99% 15N]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
50 mMsodium chloridenatural abundance1
0.05 mMsodium azidenatural abundance1
90 % v/vH2Onatural abundance1
10 % v/vD2Onatural abundance1
0.8 mMCS2(273-386)[U-99% 15N]2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
0.05 mMsodium azidenatural abundance2
90 % v/vH2Onatural abundance2
10 % v/vD2Onatural abundance2
試料状態イオン強度: 0.08 M / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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