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- PDB-6khf: Crystal structure of CLK3 in complex with CX-4945 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6khf
タイトルCrystal structure of CLK3 in complex with CX-4945
要素Dual specificity protein kinase CLK3
キーワードTRANSFERASE / Cdc2-like kinase / Casein kinase / CX-4945 / Alternative splicing / SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate filament cytoskeleton / dual-specificity kinase / regulation of RNA splicing / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / acrosomal vesicle / protein tyrosine kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity ...intermediate filament cytoskeleton / dual-specificity kinase / regulation of RNA splicing / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / acrosomal vesicle / protein tyrosine kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3NG / Dual specificity protein kinase CLK3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.598 Å
データ登録者Lee, J.Y. / Yun, J.S. / Jin, H. / Chang, J.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (Korea) 韓国
引用ジャーナル: Biomed Res Int / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for the Selective Inhibition of Cdc2-Like Kinases by CX-4945.
著者: Lee, J.Y. / Yun, J.S. / Kim, W.K. / Chun, H.S. / Jin, H. / Cho, S. / Chang, J.H.
履歴
登録2019年7月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase CLK3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0152
ポリマ－58,6651
非ポリマー3501
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15860 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.819, 114.978, 158.284
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1127-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase CLK3 / CDC-like kinase 3


分子量: 58665.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49761, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-3NG / 5-[(3-chlorophenyl)amino]benzo[c][2,6]naphthyridine-8-carboxylic acid / CX-4945


分子量: 349.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12ClN3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 60% (v/v) Tacsimate pH 7.0, 0.025% dichloromethane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.598→50 Å / Num. obs: 17648 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Χ2: 1.575 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.695.20.67217441.103199.9
2.69-2.85.30.58617221.16199.8
2.8-2.935.50.53117421.182199.6
2.93-3.085.70.42117391.223199.7
3.08-3.2860.32917481.318199.8
3.28-3.536.30.23917621.499199.9
3.53-3.886.70.14817581.7411100
3.88-4.456.80.10317871.991199.9
4.45-5.66.60.08217861.951199.8
5.6-506.50.06418602.131198.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EU9

2eu9


解像度: 2.598→24.359 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2837 1764 10 %
Rwork0.2234 --
obs0.2293 17642 99.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 108.47 Å2 / Biso mean: 49.9642 Å2 / Biso min: 13.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.598→24.359 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2683 0 25 66 2774
Biso mean--52.42 43.52 -
残基数----327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3793761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1581030
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5982-2.66840.3921210.347109091
2.6684-2.74680.32211350.32961215100
2.7468-2.83530.33981350.28211214100
2.8353-2.93650.34141360.29561223100
2.9365-3.05390.34451330.26911194100
3.0539-3.19260.30171350.25311214100
3.1926-3.36050.26321350.23231223100
3.3605-3.57040.26711350.21861219100
3.5704-3.84510.25731380.20411242100
3.8451-4.23030.24611360.18791225100
4.2303-4.83820.25361390.16811241100
4.8382-6.07990.30811400.20561262100
6.0799-24.3590.25291460.19671316100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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