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- PDB-6k3a: Crystal structure of human PCNA in complex with DNMT1 PIP box motif. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k3a
タイトルCrystal structure of human PCNA in complex with DNMT1 PIP box motif.
要素
  • Peptide from DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードREPLICATION / DNMT1 / PCNA / DNA methylation / PIP box
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication ...chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / SUMOylation of DNA methylation proteins / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / replisome / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / response to L-glutamate / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / histone acetyltransferase binding / leading strand elongation / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / estrous cycle / mismatch repair / translesion synthesis / pericentric heterochromatin / response to cadmium ion / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / DNA polymerase binding / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / epithelial cell differentiation / base-excision repair, gap-filling / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / DNA methylation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of DNA replication / PRC2 methylates histones and DNA / male germ cell nucleus / replication fork / Defective pyroptosis / nuclear estrogen receptor binding / promoter-specific chromatin binding / liver regeneration / cellular response to amino acid stimulus / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / NoRC negatively regulates rRNA expression / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / heart development / methylation / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / negative regulation of gene expression / centrosome / DNA-templated transcription / chromatin binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA methyltransferase 1 / Proliferating cell nuclear antigen / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jimenji, T. / Kori, S. / Arita, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)18H02392 日本
Japan Science and Technology14530337 日本
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2019
タイトル: Structure of PCNA in complex with DNMT1 PIP box reveals the basis for the molecular mechanism of the interaction.
著者: Jimenji, T. / Matsumura, R. / Kori, S. / Arita, K.
履歴
登録2019年5月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
B: Peptide from DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
C: Proliferating cell nuclear antigen
D: Peptide from DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
E: Proliferating cell nuclear antigen
F: Peptide from DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6776
ポリマ－93,6776
非ポリマー00
水82946
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8110 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area30950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.540, 81.598, 68.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-301-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 29006.963 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1


分子量: 2218.557 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: K7ERQ1, UniProt: P26358*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.6M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40.84 Å / Num. obs: 34458 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/av σ(I): 8.2 / Net I/σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.664 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3366 / CC1/2: 0.705 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5MLO

5mlo


解像度: 2.3→40.84 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 1783 5.19 %
Rwork0.2171 --
obs0.2195 34349 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5625 0 0 46 5671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055694
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8527689
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.3783462
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005948
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.36220.40191030.31922565X-RAY DIFFRACTION100
2.3622-2.43170.35761600.3012459X-RAY DIFFRACTION100
2.4317-2.51020.32261500.28672437X-RAY DIFFRACTION100
2.5102-2.59990.36811320.2792545X-RAY DIFFRACTION100
2.5999-2.7040.31121360.27212498X-RAY DIFFRACTION100
2.704-2.8270.33031580.27322497X-RAY DIFFRACTION100
2.827-2.9760.35621490.27972473X-RAY DIFFRACTION100
2.976-3.16240.32651340.25892509X-RAY DIFFRACTION99
3.1624-3.40650.36251000.23852547X-RAY DIFFRACTION99
3.4065-3.74910.19741140.20992472X-RAY DIFFRACTION99
3.7491-4.29110.22741590.18142520X-RAY DIFFRACTION99
4.2911-5.40430.21951420.16272511X-RAY DIFFRACTION99
5.4043-40.85050.23061460.20692533X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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