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- PDB-6jzd: Crystal structure of peptide-bound VASH2-SVBP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jzd
タイトルCrystal structure of peptide-bound VASH2-SVBP complex
要素
  • GLU-GLY-GLU-GLU-TYR
  • Small vasohibin-binding protein
  • Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / VASH2 / SVBP / tubulin detyrosination
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell fusion / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / regulation of metallopeptidase activity / Intraflagellar transport / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / syncytium formation by plasma membrane fusion ...cell-cell fusion / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / Cilium Assembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / regulation of metallopeptidase activity / Intraflagellar transport / tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / tubulin-tyrosine carboxypeptidase / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / syncytium formation by plasma membrane fusion / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / Aggrephagy / Kinesins / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / PKR-mediated signaling / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / RHO GTPases activate IQGAPs / Recycling pathway of L1 / organelle transport along microtubule / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHO GTPases Activate Formins / axonemal microtubule / Separation of Sister Chromatids / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / Hedgehog 'off' state / peptidase activator activity / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / forebrain morphogenesis / glial cell differentiation / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / neuron projection arborization / placenta blood vessel development / cerebellar cortex morphogenesis / labyrinthine layer development / flagellated sperm motility / dentate gyrus development / MHC class II antigen presentation / centrosome cycle / labyrinthine layer blood vessel development / pyramidal neuron differentiation / negative regulation of endothelial cell migration / motor behavior / smoothened signaling pathway / response to L-glutamate / regulation of synapse organization / axon development / startle response / adult behavior / locomotory exploration behavior / microtubule polymerization / protein secretion / sperm flagellum / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / cytoplasmic microtubule / condensed chromosome / homeostasis of number of cells within a tissue / neurogenesis / metallocarboxypeptidase activity / positive regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of protein ubiquitination / cellular response to calcium ion / adult locomotory behavior / hippocampus development / locomotory behavior / intracellular protein transport / synapse organization / neuromuscular junction / visual learning / recycling endosome / cerebral cortex development / structural constituent of cytoskeleton / memory / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron differentiation / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / apical part of cell / myelin sheath / actin binding / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / neuron apoptotic process / gene expression / cytoskeleton / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / synapse / protein-containing complex binding / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. ...Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase / Small vasohibin-binding protein / Vasohibin / Coiled-coil domain-containing protein 23 / Alpha tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin alpha-1A chain / Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2 / Small vasohibin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.479 Å
データ登録者Chen, Z. / Ling, Y. / Zeyuan, G. / Zhu, L.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis of tubulin detyrosination by VASH2/SVBP heterodimer.
著者: Zhou, C. / Yan, L. / Zhang, W.H. / Liu, Z.
履歴
登録2019年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年8月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.name
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2
B: Small vasohibin-binding protein
C: GLU-GLY-GLU-GLU-TYR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5413
ポリマ－52,5413
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area14500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.004, 111.339, 126.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Tubulinyl-Tyr carboxypeptidase 2 / Vasohibin-2 / Vasohibin-like protein


分子量: 40536.906 Da / 分子数: 1 / 変異: C158A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vash2, Vashl
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8C5G2, tubulinyl-Tyr carboxypeptidase
#2: タンパク質 Small vasohibin-binding protein / Coiled coil domain-containing protein 23


分子量: 10347.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVBP, CCDC23
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8N300
#3: タンパク質・ペプチド GLU-GLY-GLU-GLU-TYR


分子量: 1656.568 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P68369*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.33 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: HEPES, potassium chloride, Ammonium sulphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 18801 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.48→2.58 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.759 / Num. unique obs: 2048 / CC1/2: 0.764 / Rpim(I) all: 0.332 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14rc3_3206: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.479→44.11 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2296 911 4.85 %
Rwork0.1793 --
obs0.1816 18768 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.479→44.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2402 0 0 16 2418
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082462
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9433315
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1041492
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053348
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005422
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4787-2.60940.31891380.25112448X-RAY DIFFRACTION98
2.6094-2.77280.25391390.22912528X-RAY DIFFRACTION100
2.7728-2.98690.27831250.20942530X-RAY DIFFRACTION100
2.9869-3.28740.27591300.21442541X-RAY DIFFRACTION100
3.2874-3.76290.26351310.19022559X-RAY DIFFRACTION99
3.7629-4.73990.19531160.15332584X-RAY DIFFRACTION99
4.7399-44.11710.19661320.16462667X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.8197 Å / Origin y: 22.1721 Å / Origin z: -9.8623 Å
111213212223313233
T0.4035 Å2-0.0288 Å20.022 Å2-0.4845 Å2-0.0196 Å2--0.4206 Å2
L2.0739 °2-0.3446 °2-0.5696 °2-3.02 °20.3909 °2--2.0512 °2
S0.0733 Å °0.0034 Å °0.2797 Å °-0.1396 Å °0.0885 Å °-0.0598 Å °-0.183 Å °0.0303 Å °-0.1645 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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