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- PDB-6jv1: Crystal Structure of N-terminal domain of ArgZ, C264S mutant, bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jv1
タイトルCrystal Structure of N-terminal domain of ArgZ, C264S mutant, bound to Substrate, an arginine dihydrolase from the Ornithine-Ammonia Cycle in Cyanobacteria
要素Sll1336 protein
キーワードHYDROLASE / arginine dihydrolase / amidino-transferase domain / alpha/beta propeller fold
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine dihydrolase / ornithine cyclodeaminase / hydrolase activity / lyase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Conserved hypothetical protein CHP00300 / LOR/SDH bifunctional enzyme, conserved domain / : / : / LOR/SDH bifunctional enzyme conserved region / Arginine dihydrolase ArgZ-like, C-terminal, Rossmann fold / Arginine dihydrolase ArgZ-like, C-terminal, first region / N,N dimethylarginine dimethylhydrolase, eukaryotic / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / Bifunctional arginine dihydrolase/ornithine cyclodeaminase ArgZ
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Zhuang, N. / Li, L. / Wu, X. / Zhang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31822001 中国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Crystal structures and biochemical analyses of the bacterial arginine dihydrolase ArgZ suggests a "bond rotation" catalytic mechanism.
著者: Zhuang, N. / Zhang, H. / Li, L. / Wu, X. / Yang, C. / Zhang, Y.
履歴
登録2019年4月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年2月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sll1336 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7362
ポリマ－34,5601
非ポリマー1751
水5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.346, 87.256, 42.818
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.190, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Sll1336 protein


分子量: 34560.371 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain of ArgZ / 変異: C264S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: substrate
由来: (組換発現) Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: sll1336 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P74535
#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H15N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.2 M KI, 0.1 M MES pH 6.5, 19% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.16→50 Å / Num. obs: 98683 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 0.942 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.16-1.185.60.74747500.7240.3350.8210.78893.7
1.18-1.260.6847130.770.2960.7430.80493.5
1.2-1.226.70.60248480.8380.2470.6510.81594.9
1.22-1.256.80.53748520.8620.220.5810.84296
1.25-1.286.70.44348590.8990.1830.480.89896.2
1.28-1.316.60.38748610.9120.1610.420.92495.8
1.31-1.346.40.32249200.9340.1350.3490.96796.4
1.34-1.386.30.27848060.9490.1180.3031.03295.6
1.38-1.426.90.2449040.9580.0970.2591.05496.9
1.42-1.466.90.20949280.9690.0850.2261.07496.9
1.46-1.516.90.18749280.9690.0770.2031.11196.9
1.51-1.576.80.16749580.9740.0690.1811.1397.8
1.57-1.656.40.15249810.9770.0640.1651.13797.7
1.65-1.736.80.1449820.9830.0570.1511.197.9
1.73-1.847.10.12750020.9830.0510.1371.04798.5
1.84-1.9870.11750330.9850.0480.127199.1
1.98-2.186.80.10750580.9870.0440.1160.93199.2
2.18-2.56.50.150670.9880.0420.1090.84699
2.5-3.157.20.08950850.9920.0360.0960.70499.8
3.15-506.80.08151480.9890.0340.0880.61199.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6JV0

6jv0


解像度: 1.2→43.63 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1816 2014 2.25 %
Rwork0.1721 87625 -
obs0.1724 89639 97.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 59.3 Å2 / Biso mean: 19.7262 Å2 / Biso min: 9.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→43.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2181 0 12 322 2515
Biso mean--13.06 30.79 -
残基数----271
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.2-1.230.25961530.23756092624595
1.23-1.260.2581310.236179631095
1.26-1.30.24181530.22376123627696
1.3-1.340.22981250.21096191631696
1.34-1.390.24841320.20676121625395
1.39-1.450.19811540.1956182633697
1.45-1.510.22571440.19256238638297
1.51-1.590.20491490.18446278642798
1.59-1.690.17981400.17736249638997
1.69-1.820.2011620.17716313647599
1.82-2.010.1771350.17166391652699
2.01-2.30.18631410.17016363650499
2.3-2.890.18591450.17216436658199
2.89-43.630.14931500.15246469661999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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