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- PDB-6jp6: The X-ray structure of yeast tRNA methyltransferase complex of Tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jp6
タイトルThe X-ray structure of yeast tRNA methyltransferase complex of Trm7 and Trm734 essential for 2'-O-methylation at the first position of anticodon in specific tRNAs
要素
  • tRNA (cytidine(34)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
  • tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase non-catalytic subunit TRM734
キーワードTRANSFERASE / tRNA methyltransferase / tRNA maturation
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA 2'-O-methyltransferase activity / tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase activity / tRNA (guanine) methyltransferase activity / tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase / wobble position ribose methylation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / tRNA nucleoside ribose methylation / RHOU GTPase cycle ...tRNA 2'-O-methyltransferase activity / tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase activity / tRNA (guanine) methyltransferase activity / tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase / wobble position ribose methylation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / tRNA nucleoside ribose methylation / RHOU GTPase cycle / tRNA methyltransferase activity / tRNA methylation / endocytic recycling / S-adenosyl-L-methionine binding / enzyme regulator activity / cytoplasmic translation / tRNA binding / endosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2-O)-methyltransferase TRM7 / : / Ribosomal RNA large subunit methyltransferase E / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. ...: / tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2-O)-methyltransferase TRM7 / : / Ribosomal RNA large subunit methyltransferase E / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA (cytidine(32)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase / tRNA (34-2'-O)-methyltransferase regulator RTT10
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.699 Å
データ登録者Hirata, A. / Okada, K. / Yoshii, K. / Shiraisi, H. / Saijo, S. / Yonezawa, K. / Sihimzu, N. / Hori, H.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science15K06975 日本
Japan Society for the Promotion of Science16H04763 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2019
タイトル: Structure of tRNA methyltransferase complex of Trm7 and Trm734 reveals a novel binding interface for tRNA recognition.
著者: Akira Hirata / Keisuke Okada / Kazuaki Yoshii / Hiroyuki Shiraishi / Shinya Saijo / Kento Yonezawa / Nobutaka Shimizu / Hiroyuki Hori /
要旨: The complex between Trm7 and Trm734 (Trm7-Trm734) from Saccharomyces cerevisiae catalyzes 2'-O-methylation at position 34 in tRNA. We report biochemical and structural studies of the Trm7-Trm734 ...The complex between Trm7 and Trm734 (Trm7-Trm734) from Saccharomyces cerevisiae catalyzes 2'-O-methylation at position 34 in tRNA. We report biochemical and structural studies of the Trm7-Trm734 complex. Purified recombinant Trm7-Trm734 preferentially methylates tRNAPhe transcript variants possessing two of three factors (Cm32, m1G37 and pyrimidine34). Therefore, tRNAPhe, tRNATrp and tRNALeu are specifically methylated by Trm7-Trm734. We have solved the crystal structures of the apo and S-adenosyl-L-methionine bound forms of Trm7-Trm734. Small angle X-ray scattering reveals that Trm7-Trm734 exists as a hetero-dimer in solution. Trm7 possesses a Rossmann-fold catalytic domain, while Trm734 consists of three WD40 β-propeller domains (termed BPA, BPB and BPC). BPA and BPC form a unique V-shaped cleft, which docks to Trm7. The C-terminal region of Trm7 is required for binding to Trm734. The D-arm of substrate tRNA is required for methylation by Trm7-Trm734. If the D-arm in tRNAPhe is docked onto the positively charged area of BPB in Trm734, the anticodon-loop is located near the catalytic pocket of Trm7. This model suggests that Trm734 is required for correct positioning of tRNA for methylation. Additionally, a point-mutation in Trm7, which is observed in FTSJ1 (human Trm7 ortholog) of nosyndromic X-linked intellectual disability patients, decreases the methylation activity.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase non-catalytic subunit TRM734
B: tRNA (cytidine(34)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
C: tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase non-catalytic subunit TRM734
D: tRNA (cytidine(34)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,73710
ポリマ－305,8774
非ポリマー8616
水4,630257
1
A: tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase non-catalytic subunit TRM734
B: tRNA (cytidine(34)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,3695
ポリマ－152,9382
非ポリマー4303
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4190 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area47730 Å2
手法PISA
2
C: tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase non-catalytic subunit TRM734
D: tRNA (cytidine(34)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,3695
ポリマ－152,9382
非ポリマー4303
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area47950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)253.643, 110.351, 133.503
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.020, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A or chain D
21chain B or chain C

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETLYSLYSchain A or chain DAA1 - 10131 - 1013
12ARGARGSERSERchain A or chain DDD9 - 2599 - 259
21ARGARGSERSERchain B or chain CBB9 - 2599 - 259
22METMETLYSLYSchain B or chain CCC1 - 10131 - 1013

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要素

#1: タンパク質 tRNA (guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase non-catalytic subunit TRM734


分子量: 116391.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08924
#2: タンパク質 tRNA (cytidine(34)/guanosine(34)-2'-O)-methyltransferase / 2'-O-ribose RNA methyltransferase TRM7 / tRNA methylase 7


分子量: 36546.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38238, tRNA (cytidine32/guanosine34-2'-O)-methyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 257 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG400, HEPES-NaOH, ammonium sulfate, phenol, ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.699→36.433 Å / Num. obs: 100973 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 44.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.465 / Num. unique obs: 4959

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.699→36.433 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 5047 5 %
Rwork0.1939 --
obs0.1962 100973 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.04 Å2 / Biso mean: 46.5571 Å2 / Biso min: 17.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.699→36.433 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19560 0 50 257 19867
Biso mean--52.62 37.36 -
残基数----2458
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0119996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.22727040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0733058
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0083420
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7111942
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A11655X-RAY DIFFRACTION6.674TORSIONAL
12B11655X-RAY DIFFRACTION6.674TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6988-2.72950.29661640.25182876304091
2.7295-2.76160.31911710.250532103381100
2.7616-2.79520.33731620.256331383300100
2.7952-2.83060.33571790.259432473426100
2.8306-2.86780.32711900.253831513341100
2.8678-2.90710.27221510.239332123363100
2.9071-2.94860.29951780.234832203398100
2.9486-2.99260.29911650.231831433308100
2.9926-3.03940.30711660.219432263392100
3.0394-3.08920.26671760.222431533329100
3.0892-3.14240.25661630.216932313394100
3.1424-3.19950.27991590.217632133372100
3.1995-3.2610.29181570.218332313388100
3.261-3.32750.26281520.215931423294100
3.3275-3.39980.28571860.206331933379100
3.3998-3.47890.23621690.199632123381100
3.4789-3.56580.28141570.196432273384100
3.5658-3.66210.2341690.182231763345100
3.6621-3.76980.22871560.186532313387100
3.7698-3.89130.22791760.187631603336100
3.8913-4.03020.22861810.181732193400100
4.0302-4.19140.20691610.167232413402100
4.1914-4.38180.20681590.156631983357100
4.3818-4.61240.16621520.145532563408100
4.6124-4.90070.18641730.14231693342100
4.9007-5.27810.19891930.168632273420100
5.2781-5.80730.24991910.18832303421100
5.8073-6.64330.22451620.204932363398100
6.6433-8.35310.23961550.210232623417100
8.3531-36.43650.1921740.1973296347099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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