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- PDB-6jlq: Crystal structure of human USP46-WDR48-WDR20 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jlq
タイトルCrystal structure of human USP46-WDR48-WDR20 complex
要素
  • (WD repeat-containing protein ...) x 2
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / DUB / USP46
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / seminiferous tubule development ...regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / deubiquitinase activator activity / skeletal system morphogenesis / skin development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / seminiferous tubule development / protein deubiquitination / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / homeostasis of number of cells / single fertilization / behavioral fear response / embryonic organ development / ubiquitin binding / positive regulation of epithelial cell proliferation / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / double-strand break repair via homologous recombination / multicellular organism growth / late endosome / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / double-stranded DNA binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / lysosome / Ub-specific processing proteases / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / proteolysis / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. ...WDR48/Bun107 / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Papain-like cysteine peptidase superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / cDNA FLJ33261 fis, clone ASTRO2005902, highly similar to WD repeat protein 20 / WD repeat-containing protein 20 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / WD repeat-containing protein 48 / WD repeat-containing protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos mutus (ノヤク)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.101 Å
データ登録者Zhu, H. / Zhang, T. / Ding, J.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China 中国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Cell Discov / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the activation of USP46 by WDR48 and WDR20.
著者: Zhu, H. / Zhang, T. / Wang, F. / Yang, J. / Ding, J.
履歴
登録2019年3月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
B: WD repeat-containing protein 48
C: WD repeat-containing protein 20,highly similar to WD repeat protein 20,WD repeat-containing protein 20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,45213
ポリマ－159,5543
非ポリマー89710
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area50500 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)217.230, 217.230, 223.933
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / Deubiquitinating enzyme 46 / Ubiquitin thioesterase 46 / Ubiquitin-specific-processing protease 46


分子量: 41262.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62068, ubiquitinyl hydrolase 1

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WD repeat-containing protein ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 WD repeat-containing protein 48


分子量: 69730.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8TAF3
#3: タンパク質 WD repeat-containing protein 20,highly similar to WD repeat protein 20,WD repeat-containing protein 20 / Protein DMR


分子量: 48560.879 Da / 分子数: 1
Fragment: UNP residues 1-318,UNP residues 106-137,UNP residues 535-595
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Bos mutus (ノヤク)
遺伝子: WDR20, M91_05678 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TBZ3, UniProt: B3KQX8, UniProt: L8I535

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非ポリマー , 3種, 10分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.27 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.0M Sodium phosphate monobasic monohydrate, Potassium phosphate dibasic, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 56304 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 88.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.148 / Χ2: 2.519 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 616763
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.1-3.2111.11.855800.5190.5091.8792.09399.9
3.21-3.3411.11.13955660.7530.3211.1892.1599.9
3.34-3.4911.20.65455730.9050.1840.6832.19499.8
3.49-3.6811.10.41456070.9530.1170.4322.25499.7
3.68-3.9111.10.28255930.9780.080.2952.2999.4
3.91-4.2111.10.16656030.9910.0470.1742.42399.3
4.21-4.63110.10556180.9950.030.112.57199
4.63-5.3110.08556410.9960.0250.0892.98498.7
5.3-6.6710.40.09156680.9960.0270.0953.32998.3
6.67-5010.30.04758550.9990.0140.052.96796.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5K1C

5k1c


解像度: 3.101→43.986 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.63
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2717 2823 5.02 %RANDOM
Rwork0.2467 ---
obs0.2479 56224 98.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 183.11 Å2 / Biso mean: 95.0071 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.101→43.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9273 0 54 0 9327
Biso mean--93.65 --
残基数----1205
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0029518
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46612937
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421483
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041651
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6585603
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1006-3.15410.44461340.405626462780100
3.1541-3.21140.38951420.376826472789100
3.2114-3.27320.42621370.355826192756100
3.2732-3.340.31731490.314226562805100
3.34-3.41260.33541470.308726302777100
3.4126-3.49190.30921380.302226532791100
3.4919-3.57920.28681290.283626642793100
3.5792-3.67590.28481610.273826502811100
3.6759-3.7840.32081330.27332644277799
3.784-3.90610.3081550.28182656281199
3.9061-4.04560.25431330.26392679281299
4.0456-4.20750.25321300.24192657278799
4.2075-4.39880.26641330.23332690282399
4.3988-4.63050.23411470.21842642278999
4.6305-4.92020.23621490.20292670281999
4.9202-5.29950.25671370.20692684282198
5.2995-5.83180.24431610.23352658281999
5.8318-6.67310.27861330.2372703283698
6.6731-8.39780.26691250.2272738286397
8.3978-43.99050.23331500.21242815296595

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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