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- PDB-6jh9: Crystal structure of an actin monomer in complex with a chimeric ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jh9
タイトルCrystal structure of an actin monomer in complex with a chimeric peptide of Cordon-Bleu WH2 mutant and MIM. Lys18Arg
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Cordon-Bleu MIM chimeric peptide
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/PROTEIN BINDING / WH2 / actin / sequestering / PROTEIN BINDING / STRUCTURAL PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


somite specification / floor plate development / actin filament network formation / terminal web / embryonic axis specification / notochord development / actin crosslink formation / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development / positive regulation of ruffle assembly ...somite specification / floor plate development / actin filament network formation / terminal web / embryonic axis specification / notochord development / actin crosslink formation / collateral sprouting in absence of injury / digestive tract development / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of dendrite development / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / dendritic growth cone / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / axonal growth cone / stress fiber / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / liver development / filopodium / neural tube closure / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell cortex / cell body / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / protein domain specific binding / axon / neuronal cell body / calcium ion binding / dendrite / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. ...Cordon-bleu, ubiquitin-like domain / Protein cordon-bleu-like / Cordon-bleu ubiquitin-like domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH2 domain / WH2 domain profile. / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Protein cordon-bleu
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.739 Å
データ登録者Scipion, C.P.M. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Design of an actin-severing peptide.
著者: Scipion, C.P.M. / Robinson, R.C.
履歴
登録2019年2月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Cordon-Bleu MIM chimeric peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0506
ポリマ－45,3712
非ポリマー6794
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: G-actin sequestration.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area16790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)195.350, 56.368, 38.478
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-767-

HOH

21A-821-

HOH

31A-840-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質・ペプチド Cordon-Bleu MIM chimeric peptide


分子量: 3260.667 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cobl, Kiaa0633 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5NBX1

-
非ポリマー , 4種, 399分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.36 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8 / 詳細: 0.1M sodium acetate trihydrate, pH 4.8, 8% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95365 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95365 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.739→48.74 Å / Num. obs: 42896 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 1.739→1.77 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.666 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 2252 / CC1/2: 0.799 / Rpim(I) all: 0.419 / Rrim(I) all: 0.789 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YPU

5ypu


解像度: 1.739→48.738 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 21.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2064 2053 4.79 %
Rwork0.1836 --
obs0.1846 42895 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.739→48.738 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3082 0 7 395 3484
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6494390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.9733348
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004562
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7388-1.77930.34411120.3172619X-RAY DIFFRACTION96
1.7793-1.82380.32961600.29892726X-RAY DIFFRACTION100
1.8238-1.87310.28571370.26992694X-RAY DIFFRACTION100
1.8731-1.92820.32771320.27052727X-RAY DIFFRACTION99
1.9282-1.99040.25011490.24462671X-RAY DIFFRACTION99
1.9904-2.06160.25451390.22292711X-RAY DIFFRACTION100
2.0616-2.14410.23541430.20542719X-RAY DIFFRACTION100
2.1441-2.24170.22051300.19582712X-RAY DIFFRACTION100
2.2417-2.35990.22181500.19282725X-RAY DIFFRACTION100
2.3599-2.50770.21331390.18892709X-RAY DIFFRACTION100
2.5077-2.70130.20811510.18632722X-RAY DIFFRACTION100
2.7013-2.97310.20731320.1782775X-RAY DIFFRACTION100
2.9731-3.40330.20841260.16792743X-RAY DIFFRACTION100
3.4033-4.28740.17211330.14962772X-RAY DIFFRACTION100
4.2874-48.75720.14141200.15282817X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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