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- PDB-6jck: Complex structure of Axin-DIX and Dvl2-DIX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jck
タイトルComplex structure of Axin-DIX and Dvl2-DIX
要素
  • Axin-1
  • Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex assembly / Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / armadillo repeat domain binding / segment specification / head development / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / cell development / positive regulation of neuron projection arborization / axial mesoderm formation ...beta-catenin destruction complex assembly / Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / armadillo repeat domain binding / segment specification / head development / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / cell development / positive regulation of neuron projection arborization / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / non-canonical Wnt signaling pathway / cochlea morphogenesis / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Signaling by Hippo / frizzled binding / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / I-SMAD binding / PCP/CE pathway / Wnt signalosome / WNT mediated activation of DVL / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / negative regulation of protein metabolic process / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / aggresome / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / nucleocytoplasmic transport / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / small GTPase-mediated signal transduction / negative regulation of fat cell differentiation / heart looping / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / outflow tract morphogenesis / R-SMAD binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cytoplasmic microtubule organization / signaling adaptor activity / positive regulation of protein ubiquitination / protein serine/threonine kinase binding / protein serine/threonine kinase activator activity / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / TCF dependent signaling in response to WNT / neural tube closure / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of DVL / Degradation of AXIN / sensory perception of sound / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / positive regulation of JNK cascade / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / small GTPase binding / apical part of cell / protein polyubiquitination / p53 binding / positive regulation of protein catabolic process / intracellular protein localization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Clathrin-mediated endocytosis / heart development / microtubule cytoskeleton / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cell cortex / Estrogen-dependent gene expression / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Ub-specific processing proteases / nuclear body / protein domain specific binding / negative regulation of gene expression / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / nucleolus
類似検索 - 分子機能
Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Dishevelled-2 / Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal ...Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Dishevelled-2 / Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Ribosomal Protein L25; Chain P / Regulator of G protein signaling domain / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / Axin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Yamanishi, K. / Shibata, N.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)23121526 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)25121731 日本
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2019
タイトル: A direct heterotypic interaction between the DIX domains of Dishevelled and Axin mediates signaling to beta-catenin.
著者: Yamanishi, K. / Fiedler, M. / Terawaki, S.I. / Higuchi, Y. / Bienz, M. / Shibata, N.
履歴
登録2019年1月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Axin-1
B: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6902
ポリマ－18,6902
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area8880 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)49.000, 56.700, 60.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質 Axin-1 / Axis inhibition protein 1 / hAxin


分子量: 9471.836 Da / 分子数: 1 / 変異: Y760D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AXIN1, AXIN / プラスミド: pCold-GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15169
#2: タンパク質 Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / Dishevelled-2 / DSH homolog 2


分子量: 9218.350 Da / 分子数: 1 / 変異: V67A,K68A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL2 / プラスミド: pCold-GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14641

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.95 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25% (w/v) PEG1500, 0.1 M Malonate-Imidazole-Borate buffer pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→50 Å / Num. obs: 3290 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 64.45 Å2 / CC1/2: 0.985 / Rrim(I) all: 0.266 / Net I/σ(I): 5.31
反射 シェル解像度: 3.09→3.17 Å / 冗長度: 3.69 % / Mean I/σ(I) obs: 0.94 / Num. unique obs: 231 / CC1/2: 0.575 / Rrim(I) all: 1.54 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3235精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WSP, 4WIP

1wsp

4wip


解像度: 3.09→31.6 Å / SU ML: 0.2971 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.3644
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2899 164 5.02 %
Rwork0.2563 --
obs0.258 3269 97.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 78.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.09→31.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1179 0 0 0 1179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00291203
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73161620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048179
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003204
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6874722
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.09-3.290.6192270.3135500X-RAY DIFFRACTION96.52
3.29-3.540.4581250.264515X-RAY DIFFRACTION98.54
3.54-3.890.2495270.2865497X-RAY DIFFRACTION98.31
3.89-4.460.2216270.2389520X-RAY DIFFRACTION98.56
4.46-5.610.2943280.2151518X-RAY DIFFRACTION97.5
5.61-31.60.2286300.2651555X-RAY DIFFRACTION96.69
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.157335307470.001870522866871.533346888962.382511709432.187105762656.92825970555-0.170397791723-0.3196468841950.2589611113940.19208771580.2973203278960.1041956934720.287876619326-0.476465489174-0.185216172435-0.357714920902-0.1120195558070.02803800830180.213527879235-0.0348867434061.0241254628654.592186539660.519173139631.6342310045
23.69104897258-2.721148144170.2664841595534.20957377596-0.1185889255112.7722915481-0.0189443020239-0.456624044869-0.8460590498410.3345124428640.267864765128-0.001969962029980.3538433246970.561482551227-0.0795589611354-0.09543935348580.1735527424240.001845163328410.2531877309460.1140353338760.43901896472764.799936925354.856661031236.4558906347
31.996291296991.732836011610.8684185429595.533005905891.299725237833.34383477918-0.1659583045550.282217989829-0.145942195725-0.5617021607580.22585287823-0.104367832210.146836334431-0.218712999365-0.09365520016550.128312675568-0.0514434044741-0.09864768906030.29730511264-0.104203643860.48622962651460.524057503455.45401031823.7538203908
41.694889317110.03282725558110.8231855517655.782814940652.307103972773.84085748647-0.227978440748-0.03527674824480.0419752440023-0.4363973762540.456541188112-0.539942097674-0.6692970338320.4604618581480.1039091313950.270524836532-0.211331836283-0.1673085118890.482733654074-0.3193270028840.25252929861567.744103856172.073446221723.2841237115
54.079576024930.692126151738-0.2340957289670.7406467607460.05765530292041.49157414305-0.154067592364-0.332660492915-0.1072479611110.143903188156-0.1092655924130.00253573968789-0.09959140282030.2673151349-0.555187331945-0.136036140352-0.02002363153450.1774129321660.34985778109-0.1285754206461.1280758414567.058188904560.90918218228.2472221245
68.153359249382.04225530345-0.7427611629655.74761288971.17638221228.760312081310.05348455703030.8195554471480.174287628999-0.1797990247750.1518434381710.5615515864050.105227951253-0.564529557916-0.1398281951570.100110557404-0.1124346131330.02112470570230.2198210154270.1319240877210.63667387977157.176681915961.070816778822.1057703481
75.184724947511.12663429587-3.238875295441.476705323692.319395652179.46008341697-0.0129676411120.0496886635087-0.20468109551-1.44663400925-0.314782072066-0.164224290642-1.151684374980.1478254603390.06925502454180.569538840421-0.0123356465035-0.1980448883930.3455930192710.1090409079081.3053443698166.48683052570.897806934814.2490617749
84.37131688652-1.36957694836-1.812213053751.41258440123-1.395094580464.666815494030.7018573554260.5141989234020.142001760648-1.47038153099-0.8109908203420.572001584862-1.74270661585-1.199806189030.01697335296150.6812603101340.252526296188-0.1486582728790.46726998898-0.298002977191.2260047978155.892170809874.599955165119.4756203933
95.357345216753.93957285769-1.573066441185.409914537391.287709194896.12096647376-0.288343886495-0.0579516943539-0.654956974687-0.561805036511-0.0680145887178-0.0693026731807-0.2779348828580.5099079738710.2592813677750.329480423209-0.2188531913460.2005447170670.146202928677-0.03646165937890.77442103629467.037039160567.08040045615.7616103389
101.8189176435-4.14530520603-0.9989676886599.649561276813.155607367965.851242631290.06296969756920.526436386404-0.174715364763-1.584635656090.342816621051-1.02108225359-1.448023105860.656291286991-0.5443839509811.74419487953-0.2889907128350.6389033184920.669984624979-0.3259403125791.197207909275.516894338667.52800191135.10049459004
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123.229957271810.335175153311-1.709132002313.97966729452-4.780077007266.321358100950.3823459536592.16873300968-0.434560190445-2.15335457945-0.3379255621881.37678440192-0.793263755623-1.742889469090.00360483699641.765493829020.819816330616-0.1570088171741.8382234037-0.3439239819441.1318017508757.617922753169.89798501455.95490291943
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 745 through 761 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 762 through 770 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 771 through 790 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 791 through 803 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 804 through 816 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 817 through 826 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 13 through 20 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 21 through 26 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 27 through 31 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 32 through 39 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 40 through 47 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 48 through 57 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 58 through 91 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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