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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6jbk | ||||||
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タイトル | Crystal structure of an actin monomer in complex with the nucleator Cordon-Bleu WH2-motif peptide mutant. T22V | ||||||
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![]() | STRUCTURAL PROTEIN/PROTEIN BINDING / WH2 / actin / sequestering / PROTEIN BINDING / STRUCTURAL PROTEIN-PROTEIN BINDING complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() somite specification / floor plate development / actin filament network formation / terminal web / embryonic axis specification / notochord development / actin crosslink formation / digestive tract development / collateral sprouting in absence of injury / positive regulation of ruffle assembly ...somite specification / floor plate development / actin filament network formation / terminal web / embryonic axis specification / notochord development / actin crosslink formation / digestive tract development / collateral sprouting in absence of injury / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of dendrite development / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / dendritic growth cone / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / axonal growth cone / stress fiber / titin binding / ruffle / actin filament polymerization / liver development / filopodium / neural tube closure / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell cortex / cell body / actin cytoskeleton organization / hydrolase activity / protein domain specific binding / axon / neuronal cell body / dendrite / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Scipion, C.P.M. / Robinson, R.C. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Design of an actin-severing peptide 著者: Scipion, C.P.M. / Robinson, R.C. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 601.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 496.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5ypuS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42109.973 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2412.812 Da / 分子数: 4 / Mutation: T22V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #3: 化合物 | ChemComp-ATP / #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.38 % / 解説: three-dimensional dagger blade like crystals |
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結晶化 | 温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 20mM MES, pH 4.5, 0.2mM CaCl2.2H2O, 11% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.45→85.21 Å / Num. obs: 49603 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 1.9 % / Net I/σ(I): 17.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.45→2.493 Å |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5YPU 解像度: 2.45→19.965 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 27.34
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.45→19.965 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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