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- PDB-6j8y: Crystal structure of the human RAD9-HUS1-RAD1-RHINO complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j8y
タイトルCrystal structure of the human RAD9-HUS1-RAD1-RHINO complex
要素
  • Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
  • Cell cycle checkpoint protein RAD1
  • Checkpoint protein HUS1
  • RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1
キーワードCELL CYCLE / dna damage / checkpoint / dna repair / dna binding clamp / exonuclease / hydrolase / nuclease / nucleus / phosphoprotein / pcna
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / positive regulation of G0 to G1 transition / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / recombinational repair ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / positive regulation of G0 to G1 transition / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / recombinational repair / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / substantia nigra development / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / regulation of protein phosphorylation / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / histone deacetylase binding / SH3 domain binding / cellular response to UV / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / cell cycle / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rad9, Rad1, Hus1-interacting nuclear orphan protein 1 / RAD9, RAD1, HUS1-interacting nuclear orphan protein / Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 ...Rad9, Rad1, Hus1-interacting nuclear orphan protein 1 / RAD9, RAD1, HUS1-interacting nuclear orphan protein / Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell cycle checkpoint protein RAD1 / Checkpoint protein HUS1 / Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hara, K. / Iida, N. / Sakurai, H. / Hashimoto, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structure of the RAD9-RAD1-HUS1 checkpoint clamp bound to RHINO sheds light on the other side of the DNA clamp.
著者: Hara, K. / Iida, N. / Tamafune, R. / Ohashi, E. / Sakurai, H. / Ishikawa, Y. / Hishiki, A. / Hashimoto, H.
履歴
登録2019年1月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
B: Checkpoint protein HUS1
C: Cell cycle checkpoint protein RAD1
D: RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3684
ポリマ－96,3684
非ポリマー00
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area34710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.937, 136.190, 154.043
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / hRAD9 / DNA repair exonuclease rad9 homolog A


分子量: 29746.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD9A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99638, exodeoxyribonuclease III
#2: タンパク質 Checkpoint protein HUS1 / hHUS1


分子量: 32560.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60921
#3: タンパク質 Cell cycle checkpoint protein RAD1 / hRAD1 / DNA repair exonuclease rad1 homolog / Rad1-like DNA damage checkpoint protein


分子量: 31854.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD1, REC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60671, exodeoxyribonuclease III
#4: タンパク質・ペプチド RAD9, HUS1, RAD1-interacting nuclear orphan protein 1 / RAD9 / RAD1 / HUS1-interacting nuclear orphan protein


分子量: 2206.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHNO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BSD3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Sodium citrate, Bis-tris propane pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 44421 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.68 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.066176 / Net I/σ(I): 21.17
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.7791 / Num. unique obs: 27653 / CC1/2: 0.742

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A1J

3a1j


解像度: 2.4→19.802 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.97
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2581 2248 5.06 %
Rwork0.2184 --
obs0.2205 44415 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.802 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6200 0 0 68 6268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036312
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6988526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5842335
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026998
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031083
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3986-2.45060.33621290.28372557X-RAY DIFFRACTION99
2.4506-2.50750.38781220.30552620X-RAY DIFFRACTION100
2.5075-2.57010.34831370.29632603X-RAY DIFFRACTION100
2.5701-2.63950.35271500.29432600X-RAY DIFFRACTION100
2.6395-2.71690.35261410.2842580X-RAY DIFFRACTION100
2.7169-2.80440.32251470.27762616X-RAY DIFFRACTION100
2.8044-2.90430.34031400.28232600X-RAY DIFFRACTION100
2.9043-3.02020.33641280.27632626X-RAY DIFFRACTION100
3.0202-3.15720.28631480.26422604X-RAY DIFFRACTION100
3.1572-3.32290.28881350.24342658X-RAY DIFFRACTION100
3.3229-3.530.28661370.23062629X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.80080.25041410.21912645X-RAY DIFFRACTION100
3.8008-4.180.28851580.20162635X-RAY DIFFRACTION100
4.18-4.77740.18351500.15962659X-RAY DIFFRACTION100
4.7774-5.99130.23761390.18072714X-RAY DIFFRACTION100
5.9913-19.80280.18491460.18652821X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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