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万見
- PDB-6j7a: Fusion protein of heme oxygenase-1 and NADPH cytochrome P450 redu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j7a
タイトルFusion protein of heme oxygenase-1 and NADPH cytochrome P450 reductase (17aa)
要素Heme oxygenase 1,NADPH--cytochrome P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / fusion protein / redox complex
機能・相同性
機能・相同性情報


arachidonate omega-hydroxylase activity / Regulation of HMOX1 expression and activity / iron-cytochrome-c reductase activity / positive regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / Iron uptake and transport / nitrate catabolic process / Heme degradation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / demethylation ...arachidonate omega-hydroxylase activity / Regulation of HMOX1 expression and activity / iron-cytochrome-c reductase activity / positive regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / Iron uptake and transport / nitrate catabolic process / Heme degradation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / demethylation / organofluorine metabolic process / response to 3-methylcholanthrene / Cytoprotection by HMOX1 / negative regulation of mast cell degranulation / response to arachidonate / carnitine metabolic process / flavonoid metabolic process / heme metabolic process / cellular response to gonadotropin stimulus / nitric oxide dioxygenase NAD(P)H activity / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / nitric oxide catabolic process / heme oxygenase (biliverdin-producing) / positive regulation of chondrocyte differentiation / heme oxidation / heme oxygenase (decyclizing) activity / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / wound healing involved in inflammatory response / cellular response to cisplatin / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / cellular response to arsenic-containing substance / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / cellular response to nutrient / heme catabolic process / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / negative regulation of viral life cycle / negative regulation of mast cell cytokine production / positive regulation of smoothened signaling pathway / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / phospholipase D activity / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to peptide hormone stimulus / erythrocyte homeostasis / negative regulation of macroautophagy / small GTPase-mediated signal transduction / negative regulation of ferroptosis / response to dexamethasone / fatty acid oxidation / cellular response to cadmium ion / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of macroautophagy / host-mediated suppression of viral transcription / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / response to hormone / phospholipid metabolic process / nitric oxide biosynthetic process / response to nutrient / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / liver regeneration / response to nicotine / macroautophagy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / response to hydrogen peroxide / electron transport chain / caveola / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / cellular response to heat / response to oxidative stress / angiogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / electron transfer activity / oxidoreductase activity / hydrolase activity / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
NADPH-cytochrome P450 reductase / Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Haem oxygenase-like, multi-helical / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain ...NADPH-cytochrome P450 reductase / Haem oxygenase conserved site / Heme oxygenase signature. / Haem oxygenase / Haem oxygenase-like / Heme oxygenase / Haem oxygenase-like, multi-helical / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / NADPH--cytochrome P450 reductase / Heme oxygenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.269 Å
データ登録者Sugishima, M. / Sato, H. / Wada, K. / Yamamoto, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science16K07280 日本
Japan Society for the Promotion of Science25840026 日本
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of a NADPH-cytochrome P450 oxidoreductase (CYPOR) and heme oxygenase 1 fusion protein implies a conformational change in CYPOR upon NADPH/NADP+binding.
著者: Sugishima, M. / Sato, H. / Wada, K. / Yamamoto, K.
履歴
登録2019年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heme oxygenase 1,NADPH--cytochrome P450 reductase
B: Heme oxygenase 1,NADPH--cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,4908
ポリマ－199,7732
非ポリマー3,7176
水543
1
A: Heme oxygenase 1,NADPH--cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7454
ポリマ－99,8871
非ポリマー1,8583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area35730 Å2
手法PISA
2
B: Heme oxygenase 1,NADPH--cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7454
ポリマ－99,8871
非ポリマー1,8583
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1070 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area35700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.686, 160.191, 188.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Heme oxygenase 1,NADPH--cytochrome P450 reductase / HO-1 / HSP32 / P450R


分子量: 99886.703 Da / 分子数: 2 / 変異: T222P, P230A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Hmox1, Por / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06762, UniProt: P00388, heme oxygenase (biliverdin-producing), NADPH-hemoprotein reductase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C34H32FeN4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG 20000, MES-NaOH, ethyl acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→50 Å / Num. obs: 36941 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 3.25→3.31 Å / 冗長度: 3.4 % / Num. unique obs: 1858 / CC1/2: 0.827 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J79

6j79


解像度: 3.269→46.479 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2457 1970 5.42 %RANDOM SELECTION
Rwork0.2278 ---
obs0.2288 36317 91.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.269→46.479 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13016 0 254 3 13273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00213616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66218495
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5918039
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041943
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2687-3.35040.318890.3091549X-RAY DIFFRACTION59
3.3504-3.4410.33331320.29312290X-RAY DIFFRACTION87
3.441-3.54220.31241470.2932542X-RAY DIFFRACTION97
3.5422-3.65650.31621460.30182538X-RAY DIFFRACTION97
3.6565-3.78710.28451470.26342559X-RAY DIFFRACTION97
3.7871-3.93870.25531420.26282529X-RAY DIFFRACTION95
3.9387-4.11780.27311430.25072536X-RAY DIFFRACTION96
4.1178-4.33480.22911440.2272498X-RAY DIFFRACTION94
4.3348-4.60620.23511450.20922502X-RAY DIFFRACTION94
4.6062-4.96140.22871430.18832505X-RAY DIFFRACTION95
4.9614-5.460.21971460.21292551X-RAY DIFFRACTION94
5.46-6.24850.24991500.21942577X-RAY DIFFRACTION95
6.2485-7.86620.22371490.19932592X-RAY DIFFRACTION95
7.8662-46.48350.19041470.17622579X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.65030.29390.36915.2454-1.00442.3203-0.09370.04850.1877-0.01290.0782-0.1478-0.15770.07940.02830.29350.0473-0.08420.2401-0.04160.1943-29.524715.5831-32.0904
24.2936-1.0023-2.18540.88190.7312.70850.16210.240.4991-0.44250.099-0.3382-0.21070.4583-0.26970.5155-0.04390.00520.5081-0.02050.4966-9.993714.0214-56.1228
31.62840.7141-0.18941.74570.24521.97250.1520.0294-0.07940.28360.2474-0.70450.04750.8782-0.16660.29660.1259-0.14450.8348-0.20020.76255.5852.9958-28.9679
42.4090.56470.60661.9026-0.13453.44490.23010.0207-0.65460.23440.1625-0.16780.7340.4837-0.33910.65670.1262-0.19480.32980.01780.5109-18.8795-19.7787-29.7004
52.4327-0.2666-0.73654.0376-0.54422.5122-0.0670.0803-0.0539-0.24220.05970.05250.2085-0.05420.01010.3678-0.0126-0.15490.2539-0.02390.2256-38.4056-29.1382-65.8649
63.63861.15010.58450.825-0.28421.72850.24020.143-0.10750.1427-0.2292-0.55370.23260.67760.0190.56340.1672-0.13750.4968-0.00250.6997-8.7253-28.0551-55.6637
73.6579-0.49940.6922.20920.08141.74440.2110.4041-0.2101-0.6112-0.2713-0.66820.2550.66530.04070.82930.28860.22060.84970.14860.5769-5.6867-18.7787-87.176
81.0322-0.4673-0.3182.30531.09834.20450.10610.24860.2918-0.6221-0.0764-0.0151-0.4510.2679-0.02050.62920.0655-0.07470.36340.10380.4027-30.37182.5103-75.9278
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 192 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 193 through 392 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 393 through 729 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 730 through 855 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 10 through 192 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 193 through 411 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 412 through 673 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 674 through 855 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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