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- PDB-6j76: Structure of 3,6-anhydro-L-galactose Dehydrogenase in Complex with NAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j76
タイトルStructure of 3,6-anhydro-L-galactose Dehydrogenase in Complex with NAP
要素Aldehyde dehydrogenase A
キーワードOXIDOREDUCTASE / Aldehyde Dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


lactaldehyde dehydrogenase / lactaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity
類似検索 - 分子機能
Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldehyde dehydrogenase A
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio variabilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.368 Å
データ登録者Li, P.Y. / Wang, Y. / Chen, X.L. / Zhang, Y.Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China41676180 中国
National Natural Science Foundation of China91751101 中国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2020
タイトル: 3,6-Anhydro-L-Galactose Dehydrogenase VvAHGD is a Member of a New Aldehyde Dehydrogenase Family and Catalyzes by a Novel Mechanism with Conformational Switch of Two Catalytic Residues ...タイトル: 3,6-Anhydro-L-Galactose Dehydrogenase VvAHGD is a Member of a New Aldehyde Dehydrogenase Family and Catalyzes by a Novel Mechanism with Conformational Switch of Two Catalytic Residues Cysteine 282 and Glutamate 248.
著者: Wang, Y. / Li, P.Y. / Zhang, Y. / Cao, H.Y. / Wang, Y.J. / Li, C.Y. / Wang, P. / Su, H.N. / Chen, Y. / Chen, X.L. / Zhang, Y.Z.
履歴
登録2019年1月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase A
B: Aldehyde dehydrogenase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,0204
ポリマ－107,5332
非ポリマー1,4872
水10,088560
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7290 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area32800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.378, 90.737, 149.052
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Aldehyde dehydrogenase A


分子量: 53766.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio variabilis (バクテリア) / 遺伝子: JCM19239_2055 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A090SK43, lactaldehyde dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 560 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: NaAC, sodium cacodylate trihydrate, PEG 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.368→50 Å / Num. obs: 42618 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.165 / Net I/σ(I): 44.27
反射 シェル解像度: 2.368→2.453 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Num. unique obs: 3935

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6J75

6j75


解像度: 2.368→45.984 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2044 2071 4.87 %
Rwork0.1604 --
obs0.1626 42552 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.368→45.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7339 0 96 560 7995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05310312
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.4724632
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521133
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3681-2.42320.24861250.17562398X-RAY DIFFRACTION89
2.4232-2.48380.26751460.17052651X-RAY DIFFRACTION100
2.4838-2.55090.19931350.16932696X-RAY DIFFRACTION100
2.5509-2.6260.21831330.16472684X-RAY DIFFRACTION100
2.626-2.71080.26251420.17012678X-RAY DIFFRACTION100
2.7108-2.80760.19251220.16222715X-RAY DIFFRACTION100
2.8076-2.920.19541450.1592682X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.05290.20371120.16652743X-RAY DIFFRACTION100
3.0529-3.21380.19841360.16072698X-RAY DIFFRACTION100
3.2138-3.41510.20161500.16122697X-RAY DIFFRACTION100
3.4151-3.67870.21051470.1522707X-RAY DIFFRACTION100
3.6787-4.04870.19151370.1412751X-RAY DIFFRACTION100
4.0487-4.63410.171450.13572734X-RAY DIFFRACTION100
4.6341-5.83660.20731470.1622771X-RAY DIFFRACTION100
5.8366-45.99230.19431490.18912876X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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