[日本語] English
万見
- PDB-6j5z: Crystal structure of human HINT1 mutant complexing with AP3A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6j5z
タイトルCrystal structure of human HINT1 mutant complexing with AP3A
要素Histidine triad nucleotide-binding protein 1
キーワードHYDROLASE / NUCLEOTIDE BINDING / REGULATION OF TRANSCRIPTION / SIGNAL TRANSDUCTION
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation ...purine ribonucleotide catabolic process / 加水分解酵素; リン-窒素結合に作用; - / adenosine 5'-monophosphoramidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / histone deacetylase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein kinase C binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cytoskeleton / hydrolase activity / nucleotide binding / regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / proteolysis / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / Histidine triad, conserved site / HIT domain signature. / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / ETHANESULFONIC ACID / Adenosine 5'-monophosphoramidase HINT1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Wang, J. / Fang, P. / Guo, M.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China21778067 中国
National Natural Science Foundation of China21778064 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Second messenger Ap4A polymerizes target protein HINT1 to transduce signals in Fc epsilon RI-activated mast cells.
著者: Yu, J. / Liu, Z. / Liang, Y. / Luo, F. / Zhang, J. / Tian, C. / Motzik, A. / Zheng, M. / Kang, J. / Zhong, G. / Liu, C. / Fang, P. / Guo, M. / Razin, E. / Wang, J.
履歴
登録2019年1月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
B: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
C: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
D: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4737
ポリマ－55,8284
非ポリマー6453
水13,457747
1
A: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
B: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2924
ポリマ－27,9142
非ポリマー3772
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area9490 Å2
手法PISA
2
C: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
D: Histidine triad nucleotide-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1813
ポリマ－27,9142
非ポリマー2671
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area9400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.421, 45.440, 63.922
Angle α, β, γ (deg.)86.570, 86.480, 61.350
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Histidine triad nucleotide-binding protein 1 / Adenosine 5'-monophosphoramidase / Protein kinase C inhibitor 1 / Protein kinase C-interacting ...Adenosine 5'-monophosphoramidase / Protein kinase C inhibitor 1 / Protein kinase C-interacting protein 1 / PKCI-1


分子量: 13957.096 Da / 分子数: 4 / 変異: H114A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HINT1, HINT, PKCI1, PRKCNH1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49773, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ESA / ETHANESULFONIC ACID / エタンスルホン酸


分子量: 110.132 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O3S
#3: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 747 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.54 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: HEPES pH 7.5, PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 94352 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 15.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / Rmerge(I) obs: 0.405 / Num. unique obs: 4285

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EQE

4eqe


解像度: 1.3→23.867 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 位相誤差: 19.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.17 4752 5.04 %
Rwork0.1545 89593 -
obs0.1553 94345 85.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.17 Å2 / Biso mean: 20.3016 Å2 / Biso min: 11.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→23.867 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3490 0 48 747 4285
Biso mean--32.59 32.52 -
残基数----454
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.2996-1.34610.18732370.18254813505046
1.3461-1.40.19423440.18246398674261
1.4-1.46370.19744300.18548147857778
1.4637-1.54080.19584780.180595221000091
1.5408-1.63740.18285280.171199181044695
1.6374-1.76370.17465320.1674100181055096
1.7637-1.94120.17595660.1638100371060396
1.9412-2.22190.17655110.1574101801069197
2.2219-2.79860.16835730.1569102261079998
2.7986-23.87060.15855530.1385103341088799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.6147 Å / Origin y: 7.7621 Å / Origin z: 15.066 Å
111213212223313233
T0.148 Å20.0129 Å20.0104 Å2-0.1318 Å20.0059 Å2--0.1485 Å2
L0.1611 °20.0894 °20.1646 °2-0.0634 °20.1053 °2--0.2802 °2
S-0.0042 Å °-0.0028 Å °0.0053 Å °-0.0039 Å °0.0006 Å °0.0057 Å °-0.015 Å °-0.0075 Å °0.0062 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る